常用的蛋白质修饰方法

Ⅰ 蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些

单纯蛋白质由一条多肽链或数条多肽链构成；结合蛋白质则除多肽链外，还含有辅基。蛋白质的高级结构是由一级结构中各个氨基酸残基的侧链共同决定的。一级结构形成后，多肽链卷曲折叠形成α螺旋，β折叠等二级结构；并借副键（盐键、氢键、疏水键等）维持一定空间构象。由一条以上肽链构成的蛋白质和带有辅基的结合蛋白质，肽链之间或多肽链与辅基之间需要聚合。结合蛋白质如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分别需加糖、加脂、加辅基等才成为活性蛋白质。

Ⅱ 组蛋白修饰的方式

⒈甲基化
组蛋白甲基化是由组蛋白甲基化转移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可发生在组蛋白的赖氨酸和精氨酸残基上，而且赖氨酸残基能够发生单、双、三甲基化，而精氨酸残基能够单、双甲基化，这些不同程度的甲基化极大地增加了组蛋白修饰和调节基因表达的复杂性。甲基化的作用位点在赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的侧链N原子上。组蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常见位点。研究表明·，组蛋白精氨酸甲基化是一种相对动态的标记，精氨酸甲基化与基因激活相关，而H3和H4精氨酸的甲基化丢失与基因沉默相关。相反，赖氨酸甲基化似乎是基因表达调控中一种较为稳定的标记。例如，H3第4位的赖氨酸残基甲基化与基因激活相关，而第9位和第27位赖氨酸甲基化与基因沉默相关。此外，H4—K20的甲基化与基因沉默相关，H3—K36和H3—K79的甲基化与基因激活有关。但应当注意的是，甲基化个数与基因沉默和激活的程度相关。
⒉乙酰化
组蛋白乙酰化主要发生在H3、H4的N端比较保守的赖氨酸位置上，是由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶协调进行。组蛋白乙酰化呈多样性，核小体上有多个位点可提供乙酰化位点，但特定基因部位的组蛋白乙酰化和去乙酰化是以一种非随机的、位置特异的方式进行。乙酰化可能通过对组蛋白电荷以及相互作用蛋白的影响，来调节基因转录。早期对染色质及其特征性组分进行归类划分时就有人总结指出：异染色质结构域组蛋白呈低乙酰化，常染色质结构域组蛋白呈高乙酰化。最近有研究发现，某些HAT复合物含有一些常见的转录因子，某些HDAC复合物含有已被证实的阻遏蛋白。这些发现支持了高乙酰化与激活基因表达、低乙酰化与抑制基因表达有关的看法。
⒊组蛋白的其他修饰方式
相对而言，组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的，所以最适合作为稳定的表观遗传信息。而乙酰化修饰具有较高的动态，另外还有其他不稳定的修饰方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。所以有人称这些能被专识别的修饰信息为组蛋白密码。这些组蛋白密码组合变化非常多，因此组蛋白共价修饰可能是更为精细的基因表达方式。
另外，研究发现H2B的泛素化可以影响H3K4和H3K79的甲基化，这也提示了各种修饰间也存在着相互的关联。

Ⅲ 修饰蛋白质

过程很复杂，涉及到信号序列的切除等生化过程。主要修饰在内质网中进行，高尔基体则负责分泌。

yuxiaobo1990你可能不需要那么详细的过程。一下做下参考。

从核糖体上释放出来的多肽链，按照一级结构中氨基酸侧链的性质，自竹卷曲，形成一定的空间结构，过去一直认为，蛋白质空间结构的形成靠是其一级结构决定的，不需要另外的信息。近些年来发现许多细胞内蛋白质正确装配都需要一类称做“分了伴娘”的蛋白质帮助才能完成，这一概念的提出并未否定“氨基酸顺序决定蛋白空间结构”这一原则。而是对这一理论的补充，分子伴娘这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类，第一类是一些酶，例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键，第二类是一些蛋白质分子，它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合，稳定它们的构象，免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用，对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。

1.氨基端和羧基端的修饰

在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始，真核生物从蛋氨酸开始。甲酰基经酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信号肽序列。因此，成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基，或没有蛋氨酸。同时，某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰。

2.共价修饰

许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。

（1）磷酸化：

磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。

（2）糖基化：

质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的（图18-20）。

Ⅳ 目前有哪些蛋白质工程分子改造的常用方法

目前有哪些蛋白质工程分子改造的常用方法
蛋白质工程(protein engineering)是根据蛋白质的结构和生物活力之间的关系，利用基因工程的手段，按照人类需要定向地改造天然蛋白质或设计制造新的蛋白质。
蛋白质工程与基因工程密不可分。基因工程是通过基因操作把外源基因转入适当的生物体内，并在其中进行表达，它的产品还是该基因编码的天然存在的蛋白质。蛋白质工程则更进一步根据分子设计的方案，通过对天然蛋白质的基因进行改造，来实现对其所编码的蛋白质的改造，它的产品已不再是天然的蛋白质，而是经过改造的，具有人类需要的优点的蛋白质。天然蛋白质都是通过漫长的进化过程自然选择而来的，而蛋白质工程对天然蛋白质的改造则是加快了的进化过程，能够更快、更有效地为人类的需要服务。
传统的常规诱变及筛选技术虽然能够创造一个突变基因，产生一个突变蛋白，但这种诱变方法是随机的，很少能导致靶基因或靶蛋白发生改变；在蛋白质水平上的化学修饰虽然能够改变天然蛋白，但其工艺十分繁杂，甚至不能进行，而且由于基因没有改变，不能再产生所修饰的蛋白质。蛋白质工程则不存在这些问题，所以当人们需要某种具有一定特性的蛋白质时，可以通过蛋白质工程，在基因水平上定做一个非天然变异蛋白质。也就是说，蛋白质工程制造的蛋白质的特点是：天然不存在的（人工设计制作）、经特异性改造的和在基因水平上改变的。
蛋白质工程的研究内容包括：通过改变蛋白质的活性部位，提高其生物功效；通过改变蛋白质的组成和空间结构，提高其在极端条件下的稳定性，如酸、碱、酶稳定性；通过改变蛋白质的遗传信息，提高其独立工作能力，不再需要辅助因子；通过改变蛋白质的特性，使其便于分离纯化，如融合蛋白b-半乳糖苷酶（抗体）；通过改变蛋白质的调控位点，使其与抑制剂脱离，解除反馈抑制作用等。 研究中通常采用的方法有：在蛋白质分子中引入二硫键以提高蛋白质的稳定性；减少半胱氨酸残基数目以避免错误折叠的可能性；置换天冬酰胺、谷氨酰胺或其他氨基酸，以修饰酶的催化特异性或增加酶的活性等。这些研究首先要对该蛋白质的精细结构和功能关系有深入的了解，具备必要的催化化学和结构化学的知识，然后才能运用基因工程的原理和技术，开展蛋白质工程的探索实验。

Ⅳ 蛋白质上常见的翻译后修饰有那些举例四种

蛋白质上常见的翻译后修饰有那些？举例四种？前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化合物）会附在蛋白质上从而改变蛋白质的化学性质，或是造成结构的改变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
再者，酶可以从蛋白质的N末端移除氨基酸，或从中间将肽链剪开。举例来说，胰岛素是肽的激素，它会在建立双硫键后被剪开两次，并在链的中间移走多肽前体，而形成的蛋白质包含了两条以双硫键连接的多肽链。
其他修饰，就像磷酸化，是控制蛋白质活动机制的一部份。蛋白质活动可以是令酶活性化或钝化。

Ⅵ 蛋白质修饰有哪几种形式，这些形式如何影响细胞转导过程

在细胞质基质中发生的蛋白质修饰主要有N-端甲基化、糖基化、酰基化、磷酸化、去磷酸化。望对你有帮助！

Ⅶ 蛋白质的化学修饰

正
蛋白质种类繁多,结构各异,各有不同的功能,是生命活动不可缺少的重要角色,在疾病的治疗上有着广泛的应用。天然蛋白质在有其重要功能的同时,也有一些人们不希望有的缺点,如有抗原性,功能单一,半衰期太短等。为寻找理想的药用蛋白,人们试图对现有的蛋白质进行改造,这种改造主要有两种方式:一是通过基因工程的手段,改变蛋白质的编码基因,使蛋白质的氨基酸序列乃至空间结构发生改变,从而达到改变蛋白质性质和功能的目的;另一种方法是通过化学修饰来改变蛋白质的性质和生物学特性。

Ⅷ 细胞质中发生的蛋白质修饰类型有哪些

蛋白质的多种翻译后修饰中，糖基化（glycosylation）是非常重要的一种。糖基在酶的催化下，与蛋白质上的某些残基形成共价连接，通常是糖苷键。

需要与之区别的是糖化（glycation）。在糖尿病等情况下，葡糖糖可以与蛋白质中的赖氨酸自发反应，形成席夫碱再重排，产生糖化蛋白。此后还可以进一步反应，生成更复杂的衍生物。

蛋白质的糖化反应。Clin Chim Acta. 2013 Oct 21; 0: 64–76.

所以糖化之后糖基已经成为一种衍生物，而糖基化之后糖基仍然是完整的。其实广义的糖化包括所有将糖连接到蛋白质上的反应，即包括糖基化。不过现在一般特指上面所说的非酶促反应。

高度亲水的糖基，对于蛋白质的理化性质和生物功能都可以产生重大影响，单糖和糖链结构的多样性又很适合作为标签，所以糖基化在生物体中非常普遍。在所有的已知蛋白质中，约有50％是被糖基化的，而人类基因组中至少1％的基因参与聚糖生物合成。

据估计，哺乳动物中的糖链大约有七千多种结构，其结构单体约为10种单糖（包括糖衍生物）：葡萄糖（Glc）、半乳糖（Gal）、甘露糖（MAN）、木糖（Xyl）、岩藻糖（Fuc）、N-乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc）、N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）、葡萄糖醛酸（GlcA）、艾杜糖醛酸（IDOA）、唾液酸（SA）。其中两种糖醛酸主要分布在蛋白聚糖中。

Ⅸ carbamidomethyl 应该是一种蛋白质修饰方式 谁知道具体是什么 以及中文名称

名称为：脲甲基,carbamide表示尿素,methyl为甲基.
carbamidomethyl为氨基酸的修饰基团,多用于半胱氨酸的末端修饰,所以也是蛋白修饰基团.