Ⅰ 蛋白质定性测试的方法有哪些
你的意思是确定这种样品是蛋白质吧。第一种方法是考马斯亮蓝颜色反应。第二种方法是跑蛋白质电泳，第三种方法是bca显色反应。谢谢。
Ⅱ 谁能给我一个定性测定蛋白质，还有脂肪的方法（试剂尽量是常见的，越简便越好）
去医院生化科 很简单
Ⅲ 蛋白质定性
用western印迹，检测你的细胞株产生的蛋白质，看是否是你要的蛋白质
Ⅳ 常用的蛋白质含量测定方法有哪些
①凯氏定氮法
原理：蛋白质平均含氮量为16%。当样品与浓硫酸共热，蛋白氮转化为铵盐，在强碱性条件下将氨蒸出，用加有指示剂的硼酸吸收，最后用标准酸滴定硼酸，通过标准酸的用量即可求出蛋白质中的含氮量和蛋白质含量。
②双缩脲法
原理：尿素在180℃下脱氨生成双缩脲，在碱性溶液中双缩脲可与Cu2+形成稳定的紫红色络合物。蛋白质中的肽键实际上就是酰胺键，故多肽、蛋白质等都有双缩脲（biuret）反应，产生蓝色或紫色复合物。比色定蛋白质含量。
缺点：灵敏度低，样品必须可溶，在大量糖类共存和含有脯氨酸的肽中显色不好。其 精确度 较差 (数mg)，且会受样品中 硫酸铵 及 Tris 的干扰，但 准确度 较高，不受蛋白质的种类影响。
③Folin酚法(Lowry)
Folin酚法是biuret 法的延伸，所用试剂由试剂甲和乙两部分组成。试剂甲相当于双缩脲试剂（碱性铜试剂），试剂乙中含有磷钼酸和磷钨酸。
在碱性条件下，蛋白质中的巯基和酚基等可将Cu2+还原成Cu+， Cu+能定量地与Folin－酚试剂反应生成蓝色物质，600nm比色测定蛋白质含量。
灵敏度较高(约 0.1 mg)，但较麻烦，也会受 硫酸铵 及 硫醇化合物 的干扰。 步骤中各项试剂的混合，要特别注意均匀澈底，否则会有大误差。
④紫外法
280nm光吸收法：利用Tyr在280nm在吸收进行测定。
280nm-260nm的吸收差法：若样品液中有少量核酸共存按下式计算：
蛋白质浓度(mg/ml)=1.24E280-0.74E260 （280 260为角标）
⑤色素结合法（Bradford 法）
直接测定法：利用蛋白质与色素分子（Coomassie Brilliant Blue G-250）结合物的光吸收用分光光度法进行测定。
考马斯亮兰（CBG）染色法测定蛋白质含量。CBG 有点像指示剂，会在不同的酸碱度下变色；在酸性下是茶色，在中性下为蓝色。当 CBG接到蛋白质上去的时候，因为蛋白质会提供 CBG一个较为中性的环境，因此会变成蓝色。当样本中的蛋白质越多，吸到蛋白质上的CBG也多，蓝色也会增强。因此，蓝色的呈色强度，是与样本中的蛋白质量成正比。
间接测定法：蛋白质与某些酸性或碱性色素分子结合形成不溶性的盐沉淀。用分光光度计测定未结合的色素，以每克样品结合色素的量来表示蛋白质含量的多少。
⑥BCA法
BCA（Bicinchoninc acid procere，4,4’-二羧-2,2’-二喹啉）法与Lowry法相似，主要差别在碱性溶液中，蛋白质使Cu2+转变Cu+后，进一步以BCA 取代Folin试剂与Cu+结合产生深紫色，在波长562 nm有强的吸收。
它的优点在于碱性溶液中BCA 比Folin试剂稳定，因此BCA与碱性铜离子溶液结合的呈色反应只需一步骤即完成。灵敏度Lowry法相似。
本方法对于阴离子、非离子性及二性离子的清洁剂和尿素较具容忍度，较不受干扰，但会受还原糖 及EDTA的干扰。
⑦胶体金测定法
胶体金(colloidal gold)是氯金酸(chloroauric acid)的水溶胶，呈洋红色，具有高电子密度，并能与多种生物大分子结合。
胶体金是一种带负电荷的疏水胶体遇蛋白质转变为蓝色，颜色的改变与蛋白质有定量关系，可用于蛋白质的定量测定。
⑧其他方法
有些蛋白质含有特殊的 非蛋白质基团，如 过氧化物酶含有 亚铁血红素基团，可测 403 nm 波长的吸光来定量之。 含特殊金属的酶 (如镉)，则可追踪该金属。
Ⅳ 蛋白质定量测定的方法有哪些
定氮法，双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。考马斯亮蓝法（Bradford法）。
凯氏定氮 灵敏度低，适用于0.2~ 1.0mg氮，误差为 ±2％ 费时
8～10小时 将蛋白氮转化为氨，用酸吸收后滴定 非蛋白氮（可用三氯乙酸沉淀蛋白质而分离） 用于标准蛋白质含量的准确测定；干扰少；费时太长
双缩脲法（Biuret法） 灵敏度低 1～20mg 中速 20~30分钟 多肽键＋碱性Cu2＋®紫色络合物 硫酸铵；Tris缓冲液；某些氨基酸 用于快速测定，但不太灵敏；不同蛋白质显色相似
紫外吸收法 较为灵敏 50～100mg 快速 5～10分钟 蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基在280nm处的光吸收 各种嘌吟和嘧啶；
Folin－酚试剂法（Lowry法） 灵敏度高 ～5mg 慢速 40～60分钟 双缩脲反应；磷钼酸－磷钨酸试剂被Tyr和Phe还原 硫酸铵；Tris缓冲液；甘氨酸；
各种硫醇 耗费时间长；操作要严格计时；颜色深浅随不同蛋白质变化
考马斯亮蓝法(Bradford法) 灵敏度最高 1～5mg 快速5～15分钟 考马斯亮蓝染料与蛋白质结合时，其lmax由465nm变为595nm 强碱性缓冲液；
SDS 最好的方法；干扰物质少；颜色稳定； 颜色深浅随不同蛋白质变化
Ⅵ 谁能给我一个定性测定蛋白质，还有脂肪的方法（越简便越好，试剂尽量是常见的）
最简便的方法是燃烧,然后闻其味,有毛质燃烧后气味的即为蛋白质
Ⅶ 鉴定蛋白质有哪些方法
蛋白质含量的测定：
1 凯氏定氮法
根据氮在蛋白质分子中含量恒定（平均占16%），因此测定出样品中氮的含量后，即可求出样品中蛋白质含量。
2 双缩脲法
3 福林-酚试剂法
福林-酚试剂包括两种试剂：碱性铜试剂，磷钼酸及磷钨酸的混合试剂。碱性铜试剂与蛋白质产生双缩脲反应。这种被作用的蛋白质中的酚基（酪氨酸），在碱性条件下易将磷钼酸和磷钨酸还原成蓝色的钼蓝和钨蓝，所生成蓝色的深浅，与蛋白质的含量成正比。在650nm和660nm波长下测定光吸收值，即可测定蛋白质含量。
4 紫外吸收法
酪氨酸，色氨酸在280nm处左右具有最大吸收。由于在各种蛋白质中这几种氨基酸含量差别不大，所以280nm的吸收值与浓度呈正相关。可用于蛋白质浓度的测定。
Ⅷ 蛋白质的定性和定量
这样的问题太复杂了，可以讲一节课了。