① 蛋白质生物合成的加工修饰方式有哪些
单纯蛋白质由一条多肽链或数条多肽链构成；结合蛋白质则除多肽链外，还含有辅基。蛋白质的高级结构是由一级结构中各个氨基酸残基的侧链共同决定的。一级结构形成后，多肽链卷曲折叠形成α螺旋，β折叠等二级结构；并借副键（盐键、氢键、疏水键等）维持一定空间构象。由一条以上肽链构成的蛋白质和带有辅基的结合蛋白质，肽链之间或多肽链与辅基之间需要聚合。结合蛋白质如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分别需加糖、加脂、加辅基等才成为活性蛋白质。
② 细胞内蛋白质翻译后为什么要进行修饰，其修饰方式有哪些
因为要进行运输，分送到各个细胞器或分泌到细胞外。
有两种修饰方式： N-糖基化和O-糖基化
请采纳
③ 蛋白质修饰有哪几种形式，这些形式如何影响细胞转导过程
在细胞质基质中发生的蛋白质修饰主要有N-端甲基化、糖基化、酰基化、磷酸化、去磷酸化。望对你有帮助！
④ 哪位可以告诉我点蛋白质改造常用的方法和原理
常有的方法有 :
一大类,化学改性,采用化学方法改变蛋白质的一级结构的侧链,从而改变蛋白质的物理化学性质和改进他们的功能性质.具体的化学改性方法有: 烷基化,酰化,磷酸化,亚硫酸盐解,酯化),
二大类,酶法改性, 具体有酶水解,酶交联等
应该还有物理改性吧? 但具体我就不知道了
⑤ 蛋白质上常见的翻译后修饰有那些举例四种
蛋白质上常见的翻译后修饰有那些？举例四种？前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化合物）会附在蛋白质上从而改变蛋白质的化学性质，或是造成结构的改变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
再者，酶可以从蛋白质的N末端移除氨基酸，或从中间将肽链剪开。举例来说，胰岛素是肽的激素，它会在建立双硫键后被剪开两次，并在链的中间移走多肽前体，而形成的蛋白质包含了两条以双硫键连接的多肽链。
其他修饰，就像磷酸化，是控制蛋白质活动机制的一部份。蛋白质活动可以是令酶活性化或钝化。
⑥ 修饰蛋白质
过程很复杂，涉及到信号序列的切除等生化过程。主要修饰在内质网中进行，高尔基体则负责分泌。
yuxiaobo1990你可能不需要那么详细的过程。一下做下参考。
从核糖体上释放出来的多肽链，按照一级结构中氨基酸侧链的性质，自竹卷曲，形成一定的空间结构，过去一直认为，蛋白质空间结构的形成靠是其一级结构决定的，不需要另外的信息。近些年来发现许多细胞内蛋白质正确装配都需要一类称做“分了伴娘”的蛋白质帮助才能完成，这一概念的提出并未否定“氨基酸顺序决定蛋白空间结构”这一原则。而是对这一理论的补充，分子伴娘这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类，第一类是一些酶，例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键，第二类是一些蛋白质分子，它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合，稳定它们的构象，免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用，对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。
1.氨基端和羧基端的修饰
在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始，真核生物从蛋氨酸开始。甲酰基经酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信号肽序列。因此，成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基，或没有蛋氨酸。同时，某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰。
2.共价修饰
许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。
（1）磷酸化：
磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。
（2）糖基化：
质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的（图18-20）。
⑦ 细胞内蛋白质翻译后为什么要进行修饰，其修饰方式有
前体蛋白没性要进行系列翻译加工才能具功能熟蛋白加工类型种般几种：N-端fMet或Met切除、二硫键形、化修饰剪切合蛋白质二0种同氨基酸组合蛋白质蛋白质翻译蛋白质其物化官能团（醋酸盐、磷酸盐、同脂类及碳水化合物）附蛋白质改变蛋白质化性质或造结构改变（建立双硫键）扩阔蛋白质功能 再者酶蛋白质N末端移除氨基酸或间肽链剪举例说胰岛素肽激素建立双硫键剪两并链间移走肽前体形蛋白质包含两条双硫键连接肽链 其修饰像磷酸化控制蛋白质机制部份蛋白质令酶性化或钝
⑧ 蛋白质的化学修饰
正
蛋白质种类繁多,结构各异,各有不同的功能,是生命活动不可缺少的重要角色,在疾病的治疗上有着广泛的应用。天然蛋白质在有其重要功能的同时,也有一些人们不希望有的缺点,如有抗原性,功能单一,半衰期太短等。为寻找理想的药用蛋白,人们试图对现有的蛋白质进行改造,这种改造主要有两种方式:一是通过基因工程的手段,改变蛋白质的编码基因,使蛋白质的氨基酸序列乃至空间结构发生改变,从而达到改变蛋白质性质和功能的目的;另一种方法是通过化学修饰来改变蛋白质的性质和生物学特性。
⑨ 蛋白质有哪些翻译后的加工修饰其作用机理和生物学功能是什么
前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为以下几种：N-端fMet或Met的切除、二硫键的形成、化学修饰和剪切。当合成蛋白质时，20种不同的氨基酸会组合成为蛋白质。蛋白质的翻译后蛋白质其他的生物化学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化合物）会附在蛋白质上从而改变蛋白质的化学性质，或是造成结构的改变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
再者，酶可以从蛋白质的N末端移除氨基酸，或从中间将肽链剪开。举例来说，胰岛素是肽的激素，它会在建立双硫键后被剪开两次，并在链的中间移走多肽前体，而形成的蛋白质包含了两条以双硫键连接的多肽链。
其他修饰，就像磷酸化，是控制蛋白质活动机制的一部份。蛋白质活动可以是令酶活性化或钝化。
⑩ 细胞质中发生的蛋白质修饰类型有哪些
蛋白质的多种翻译后修饰中，糖基化（glycosylation）是非常重要的一种。糖基在酶的催化下，与蛋白质上的某些残基形成共价连接，通常是糖苷键。
需要与之区别的是糖化（glycation）。在糖尿病等情况下，葡糖糖可以与蛋白质中的赖氨酸自发反应，形成席夫碱再重排，产生糖化蛋白。此后还可以进一步反应，生成更复杂的衍生物。
蛋白质的糖化反应。Clin Chim Acta. 2013 Oct 21; 0: 64–76.
所以糖化之后糖基已经成为一种衍生物，而糖基化之后糖基仍然是完整的。其实广义的糖化包括所有将糖连接到蛋白质上的反应，即包括糖基化。不过现在一般特指上面所说的非酶促反应。
高度亲水的糖基，对于蛋白质的理化性质和生物功能都可以产生重大影响，单糖和糖链结构的多样性又很适合作为标签，所以糖基化在生物体中非常普遍。在所有的已知蛋白质中，约有50％是被糖基化的，而人类基因组中至少1％的基因参与聚糖生物合成。
据估计，哺乳动物中的糖链大约有七千多种结构，其结构单体约为10种单糖（包括糖衍生物）：葡萄糖（Glc）、半乳糖（Gal）、甘露糖（MAN）、木糖（Xyl）、岩藻糖（Fuc）、N-乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc）、N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）、葡萄糖醛酸（GlcA）、艾杜糖醛酸（IDOA）、唾液酸（SA）。其中两种糖醛酸主要分布在蛋白聚糖中。