白蛋白bcg检测方法

⑴ 血清白蛋白检测的英文资料

血清白蛋白检测 serum albumin detection

Serum albumin, often referred to simply as albumin, is the most abundant plasma protein in humans and other mammals. Albumin is essential for maintaining the osmotic pressure needed for proper distribution of body fluids between intravascular compartments and body tissues. It also acts as a plasma carrier by non-specifically binding several hydrophobic steroid hormones and as a transport protein for hemin and fatty acids.

Types
The human version is human serum albumin.
Bovine serum albumin, or BSA, is commonly used in immunodiagnostic proceres, clinical chemistry reagents, cell culture media, protein chemistry research and molecular biology laboratories (usually to leverage its non-specific protein binding properties).

[edit] General characteristics
Albumin (when ionized in water at pH 7.4, as found in the body) is negatively charged. The glomerular basement membrane is also negatively charged in the body; some studies suggest that this prevents the filtration of albumin in the urine. According to this theory, that charge plays a major role in the selective exclusion of albumin from the glomerular filtrate. A defect in this property results in nephrotic syndrome leading to albumin loss in the urine. Nephrotic syndrome patients are sometimes given albumin to replace the lost albumin.

Because smaller animals (for example rats) function at a lower blood pressure, they need less oncotic pressure to balance this, and thus need less albumin to maintain proper fluid distribution.

Serum albumin contains eleven distinct binding domains for hydrophobic compounds. One hemin and six long-chain fatty acids can bind to serum albumin at the same time

Human serum albumin is the most abundant protein in human blood plasma. It is proced in the liver. Albumin comprises about half of the blood serum protein. It is soluble and monomeric.

The gene for albumin is located on chromosome 4 and mutations in this gene can result in various anomalous proteins. The human albumin gene is 16,961 nucleotides long from the putative 'cap' site to the first poly(A) addition site. It is split into 15 exons which are symmetrically placed within the 3 domains that are thought to have arisen by triplication of a single primordial domain.

Albumin is synthesized in the liver as preproalbumin which has an N-terminal peptide that is removed before the nascent protein is released from the rough endoplasmic reticulum. The proct, proalbumin, is in turn cleaved in the Golgi vesicles to proce the secreted albumin.

The reference range for albumin concentrations in blood is 30 to 50 g/L. It has a serum half-life of approximately 20 days. It has a molecular mass of 67 kDa.

Functions of albumin
Maintains oncotic pressure
Transports thyroid hormones
Transports other hormones, particularly fat soluble ones
Transports fatty acids ("free" fatty acids) to the liver
Transports unconjugated bilirubin
Transports many drugs, and serum albumin levels can affect the half-life of drugs.
Competitively binds calcium ions (Ca2+)
Buffers pH

[edit] Pathology

[edit] Hypoalbuminemia
Low blood albumin levels (hypoalbuminemia) can be caused by:

liver disease / Cirrhosis of the liver (most commonly)
Decreased proction (as in starvation/malnutrition/malabsorption)
Excess excretion by the kidneys (as in nephrotic syndrome)
Excess loss in bowel (protein losing enteropathy e.g. Menetrier's)
Burns (Plasma loss in the absence of skin barrier)
Redistribution (hemodilution [as in Pregnancy], increased vascular permeability or decreased lymphatic clearance)
Acute disease states (referred to as a negative acute phase protein)
Mutation causing analbuminemia (very rare)

[edit] Hyperalbuminemia
Typically is a sign of severe dehydration.

[edit] Glycation (Glycosylation) of Serum Albumin
It has been known for a long time that human blood proteins like hemoglobin [1] and serum albumin [2][3] may undergo a slow non-enzymatic glycation, mainly by formation of a Schiff base between ε-amino groups of lysine (and sometimes arginine) resies and glucose molecules in blood (Maillard reaction). This reaction can be inhibited in the presence of antioxidant agents [4]. Although this reaction may happen normally [5] , elevated glycoalbumin is observed in diabetes mellitus [6].

Glycation has the potential to alter the biological structure and function of the serum albumin protein [7][8][9][10]. Moreover, the glycation finally can result in the formation of Advanced Glycosylation End Procts (AGE), which result in abnormal biological effects. Accumulation of AGEs leads to tissue damage via alteration of the structures and functions of tissue proteins, stimulation of cellular responses, through receptors specific for AGE-proteins, and via generation of reactive oxygen intermediates. AGEs also react with DNA, thus causing mutations and DNA transposition. Thermal processing of proteins and carbohydrates brings major changes in allergenicity. AGEs are antigenic and represent many of the important neoantigens found in cooked or stored foods [11]. They also interfere with the normal proct of nitric oxide in cells [12].

Although there are several lysine and arginine resies in the serum albumin structure, very few of them can take part in the glycation reaction [13][14]. It is not clear exactly why only these resies are glycated in serum albumin [15].

[edit] Testing for albumin loss via the kidneys
In the healthy kidney, albumin's size and negative electric charge exclude it from excretion in the glomerulus. This is not always the case, as in some diseases including diabetic nephropathy, a major complication of uncontrolled diabetes where proteins can cross the glomerulus. The lost albumin can be detected by a simple urine test.[16] Depending on the amount of albumin lost, a patient may have normal renal function, microalbuminuria, or albuminuria.

[edit] Amino Acid Sequence
The approximate sequence of human serum albumin is:

MKWVTFISLL FLFSSAYSRG VFRRDAHKSE VAHRFKDLGE ENFKALVLIA FAQYLQQCPF EDHVKLVNEV TEFAKTCVAD ESAENCDKSL HTLFGDKLCT VATLRETYGE MADCCAKQEP ERNECFLQHK DDNPNLPRLV RPEVDVMCTA FHDNEETFLK KYLYEIARRH PYFYAPELLF FAKRYKAAFT ECCQAADKAA CLLPKLDELR DEGKASSAKQ RLKCASLQKF GERAFKAWAV ARLSQRFPKA EFAEVSKLVT DLTKVHTECC HGDLLECADD RADLAKYICE NQDSISSKLK ECCEKPLLEK SHCIAEVEND EMPADLPSLA ADFVESKDVC KNYAEAKDVF LGMFLYEYAR RHPDYSVVLL LRLAKTYETT LEKCCAAADP HECYAKVFDE FKPLVEEPQN LIKQNCELFE QLGEYKFQNA LLVRYTKKVP QVSTPTLVEV SRNLGKVGSK CCKHPEAKRM PCAEDYLSVV LNQLCVLHEK TPVSDRVTKC CTESLVNRRP CFSALEVDET YVPKEFNAET FTFHADICTL SEKERQIKKQ TALVELVKHK PKATKEQLKA VMDDFAAFVE KCCKADDKET CFAEEGKKLV AASQAALGL

Where the italicized first 24 amino acids are signal and propeptide portions not observed in the transcribed, translated and transported protein but present in the gene. There are 609 amino acids in this sequence with only 585 amino acids in the final proct observed in the blood.

⑵ 国家标准检测蛋白质含量测定方法

蛋白质含量测定方法就是检测N元素的含量，像三聚氰胺的问题，就是通过增加N的含量使“蛋白质”含量提高的。

国家标准检测蛋白质含量的方法叫做凯氏定氮法，食物中的蛋白质在催化加热条件下分解，导致氨和硫酸结合产生硫酸铵。 碱蒸馏采用无硫，硼酸吸收，用硫酸或盐酸标准滴定溶液滴定，根据酸耗计算氮含量，再乘以转化系数，即蛋白质含量。

具体操作步骤如下：

1.样品处理

精确称量0.2-2.0g固体样品或2-5g半固体样品或吸收10-20ml液体样品（约30-40mg氮当量）。将其转移至干燥的100毫升或500毫升氮气固定瓶中，加入0.2克硫酸铜，6克硫酸钾和20毫升硫酸，轻轻摇动，在瓶口放置一个小漏斗，将瓶子倾斜石棉网上有45度角，有小孔。

加热小火后，内容物碳化，泡沫完全停止，加强火力，保持瓶内液体稍微沸腾，直至液体呈蓝绿色澄清透明，然后继续加热0.5小时。取出并冷却，小心加入20毫升水，冷却，移入100毫升容量瓶中，用少量水洗净氮气瓶，洗净液放入容量瓶中，然后用水冲洗至刻度，混匀备用。

取相同量的硫酸铜，硫酸钾和浓硫酸作为试剂进行空白试验。然而，这种方法很危险，很难在实验室中证明。大多数实验室都有一个消化器，可以一次处理16个以上的样品和一个可以自行设定温度的呼吸机。它更安全，更可操作。

(2)白蛋白bcg检测方法扩展阅读

除了凯氏定氮法以外，标准的测量方法还有：

• 分光光度法

食品中的蛋白质在催化加热条件下被分解，分解产生的氨与硫酸结合生成硫酸铵，在pH4.8的乙酸钠-乙酸缓冲溶液中与乙酰丙酮和甲醛反应生成黄色的3,5-二乙酰-2,6-二甲基-1,4-二氢化吡啶化合物。在波长400nm 下测定吸光度值，与标准系列比较定量,结果乘以换算系数，即为蛋白质含量。

• 燃烧法

样品在900~1200℃下燃烧。在燃烧过程中，产生混合气体。 诸如碳，硫和盐的干扰气体被吸收管吸收，氮氧化物被还原成氮。 形成的氮气流由热导检测器（TCD）检测。

⑶ 确定血清白蛋白纯度和生物活性鉴定方法 并且确定所用试剂仪器，急求，谢谢

标准曲线制作—考马斯亮蓝法测蛋白质含量

一、 标准曲线 一般用分光光度法测物质的含量，先要制作标准曲线，然后根据标准曲线查出所 测物质的含量。因此，制作标准曲线是生物检测分析的一项基本技术。

二、 蛋白质含量测定方法 1、 凯氏定氮法 2、 双缩脲法 3、 Folin-酚试剂法 4、 紫外吸收法 5、 考马斯亮蓝法 三、 考马斯亮蓝法测定蛋白质含量—标准曲线制作 （一）、试剂： 1、 考马斯亮蓝试剂： 考马斯亮蓝G—250 100mg溶于50ml 95%乙醇，加入100ml 85% H3PO4，雍 蒸馏水稀释至1000ml,滤纸过滤。最终试剂中含0.01%（W/V）考马斯亮蓝G—2 50,4.7%（W/V）乙醇，8.5%（W/V）H3PO4。 2、 标准蛋白质溶液： 纯的牛血清血蛋白，预先经微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量，根据其纯度同0.15 mol/LNaCl配制成100ug/ml蛋白溶液。 （二）、器材： 1、722S型分光光度计使用及原理（）。 2、移液管使用（）。 （三）、标准曲线制作： 试管编号 0 1 2 3 4 5 6 100ug/ml标准蛋白（ml） 0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.15mol/L NaCl （ml） 1 0.9 0.8 0.7 0.6 0.5 0.4 考马斯亮蓝试剂 （ml） 5 5 5 5 5 5 5 摇匀，1h内以1号管为空白对照,在595nm处比色 A595nm

2、以A595nm为纵坐标，标准蛋白含量为横坐标（六个点为10ug、20 ug、30 ug、40 ug、50 ug、60 ug），在坐标轴上绘制标准曲线。 1）、利用标准曲线查出回归方程。 2）、用公式计算回归方程。 3）、或用origin作图 ，测出回归线性方程。即A595nm=a×X( )+6 一般相关系数应过0.999以上，至少2个9以上。 4）、绘图时近两使点在一条直线上，在直线上的点应该在直线两侧。 （四）、蛋白质含量的测定： 样品即所测蛋白质含量样品（含量应处理在所测范围内），依照操作步骤1操作， 测出样品的A595nm，然后利用标准曲线或回归方程求出样品蛋白质含量。 一般被测样品的A595nm值在0.1—0.05之间，所以上述样品如果A595nm值太 大，可以稀释后再测A595nm值，然后再计算。 （五）、注意事项： 1、 玻璃仪器要洗涤干净。 2、 取量要准确。 3、 玻璃仪器要干燥，避免温度变化。 4、 对照：用被测物质以外的物质作空白对照。

⑷ 治疗肝病最好的医院是哪家不要做广告，谢谢

你好，你现在肝功能异常，胆红素高，有黄疸。ct检测肝硬化的话，建议做一下活干检测，看看肝硬化发展到什么时期，然后再进行治疗，

免疫介入疗法是治疗肝硬化的新方法，是世界上最前沿、最热门的医疗技术之一，它的临床应用是医学领域的重大突破。其原理是从患者健康的骨髓分离出干细胞，并用介入的方式将干细胞经肝动脉输入到病肝内，这些干细胞在肝内“落户”。因骨髓干细胞有着很强的“因地分化”特性，在什么样的环境条件导引下就可以分化为什么样的细胞。当骨髓干细胞被移植到患者肝脏组织后，就像种入肝脏的种子，在肝脏微环境调节下“入乡随俗”地分化为肝细胞，新生的肝细胞便承担起病肝不能胜任的工作，从而明显地改善了患者的肝功能，好象轻松地给患者移植了肝脏。此疗法不存在免疫排斥及伦理问题，技术风险小、痛苦少、费用低，因此，受到医学界的高度关注和青睐。

⑸ 血清白蛋白的测定方法

血清清蛋白测定一般采用溴甲酚绿比色法，目前首选推荐的清蛋白定量方法

⑹ 溴钾酚绿法是属于速率法吗吗

在pH5.2的缓冲液中，有Brij-35存在时，溴甲酚紫(bromocresol puple，BCP)可与白蛋白结合形成绿色复合物，在波长603nm处的吸光度与白蛋白浓度成正比例，与同样处理的白蛋白标准比较，可求得血清中白蛋白含量。[1]
试剂与器材
1．250g/LBrij-35溶液见BCG法
2．50mmol/L BCP贮存液称取BCP 675mg溶于无水乙醇15ml中，当溶液变为橙色透明时，用无水乙醇稀释至25ml。置4C冰箱保存至少可稳定3个月。
3．2.5mol/L醋酸溶液量取冰醋酸150ml用蒸馏水稀释至1L。
4．BCP试剂称取无水醋酸钠6.03g（或三结晶水的醋酸钠10g）溶于蒸馏水950ml中，加Brij-35液1ml，BCP贮存液1ml，用2.5mol/L醋酸溶液调pH至5.20+0.03（约需10ml），加蒸馏水至1L（BCP贮存液也可在调好pH后再加）。在室温可稳定一周。
5．0.154mol/L NaCl溶液称取NaCl9g用蒸馏水溶解至1L
6．白蛋白标准液采用人白蛋白或定值，切不可用动物血清白蛋白。
操作步骤
1．生化自动分析仪分析法参数见有关仪器操作说明书。
2．手工操作法
操作：取试管3支，按表下表操作。
混匀，1min后在波长603nm处比色，用空白管调零，读取测定管和标准管吸光度。
计算
血清白蛋白（g/L）=白蛋白标准液浓度（g/L）
参考范围
正常成人36～46g/L。
注意事项
1．BCP溶液pH须严格控制在5.20±0.03范围内
2．严重脂肪混浊血清对测定有干扰，应加做标本空白管（血清0.025ml加0.154mol/L NaCl溶液5.0ml）予以校正。
评价
本法反应最适pH为5.20，接近α-和β-球蛋白的等电点，抑制了这两种球蛋白与BCP的非特异性反应，故对测定白蛋白具有高特异性。此外，BCP与白蛋白的反应为即时完全反应，不受时间和温度变化的影响，呈色后稳定1h以上。本法线性范围5-50g/L,在10-40g呈线性良好,50g/l时稍偏低；CV为0.45%;回收率99.3%~102%,平均回收率100.5%.本法兼有BCG法的主要优点，克服了BCG法的多数缺点，与火箭电泳法结果相一致，成为测定血清白蛋白燃料结合法中较好的一个方法。BCP与牛，猪（新鲜或冻干）血清反应性仅为BCG反应的1/3，不适用于动物血清白蛋白作质量控制，机制尚待阐明。

⑺ bcg法浓度越高吸光度

血清蛋白测定。
在pH值4.2时，白蛋白和溴甲酚绿染料结合产生蓝绿色复合物，在630nm处比色，颜色的深度与白蛋白浓度成正比。
白蛋白是血浆中多种物质重要的结合与运输蛋白，并是维持血浆渗透压的主要组分。血清白蛋白可用于众多疾病的诊断。血清白蛋白升高通检验地带网常见于脱水的。血清白蛋白降低多见于营养不良、肾脏疾病，肝脏疾病，感染性疾病，严重的烧伤和癌症。白蛋白的定量测定有助于对肝脏疾病如肝硬化的诊断与监视。此外，白蛋白量反映了个体的健康与营养状况，因此可用于营养不良的诊断及老年住院患者的预后评估。

⑻ 肝功能常规查什么

实验实习九 肝功能试验

目的要求

由于临床上检查肝功能的试验方法很多，而某一种肝功能仅能表示肝脏的某一种功能，并不能反映肝脏的全部功能，故需根据病情加以选择。要求了解常见肝功能检查的原理；掌握正常值、临床意义，并结合临床资料，全面评价肝脏功能的状态。

第一节 胆红素代谢的检验
一、血清总胆红素及直接胆红素测定

(一)原理：血清中的结合胆红素可与重氮试剂反应生成偶氮胆红素，而非结合胆红素在促进或表面活性剂帮助下才能形成偶氮胆红素，这两种胆红素的总合即血清总胆红素。

( 二 ) 试剂：

1 ．偶氮试剂 ( 欧立区重氮试剂 )

甲液：

氨基苯磺酸 1 克

浓盐酸 10 毫升

蒸馏水加至 100 毫升

乙液：

亚硝酸钠 0.5 克

蒸馏水 100 毫升

临用前将甲液 5 毫升加乙液 0.15 毫升混合即可。

2 ． 95% 酒精

( 三 ) 操作步骤：

1 ．在待测血清中加入重氮试剂出现紫红色化合物后，于 1 分钟时立即进行光电比色，所得数值基本上反映了直接胆红色的含量。

2．与直接胆红素测定后于该溶液中再加入一定量的乙醇溶液，便原来非水溶性的间接胆红素继续显色，再通过光电比色所得数值即为血清总胆红色含量。

( 四 ) 正常值：正常血清总胆红素为 1.7 － 17 μ mol/L ，直接胆红素为 0-7 μumol/L，后者占总胆红素的35% 以下。

( 五 ) 临床意义

1 ．总胆红素增高，间接胆红素增高，见于溶血性黄疸。

2 ．总胆红素增高，直接胆红素，间接胆红素均增高，见于肝细胞性黄疸。

3 ．总胆红素增高，直接胆红素增高，见于阻塞性黄疸。

二、尿中尿胆原及胆红素检查

( 一 ) 尿胆红素试验

1 ．碘液试验

(1) 原理：胆红素可被碘化成胆绿素，呈现绿色。

(2) 试剂： 0.25% 碘醇溶液 ( 取碘片 0.25 克溶于 100 毫升酒精内 ) 。

(3) 方法，取尿液约 2 毫升置入小试管内，沿管壁加入碘醇溶液 0.5-1 毫升，两液接触面出现绿色环为阳性。

此外， " 还有浓硝酸试验，泡沫试验与重氮化试验均可用于检查尿胆红素。

(4)临床意义：正常人尿胆红素为阴性。阻塞性黄疸和肝细胞性黄疸时，尿内可出现直接胆红素，呈阳性反应。溶血性黄疸时本试验为阴性。

2 ．尿胆原试验

(1) 原理：尿中尿胆原含量超过正常含量时，在酸性溶液中可与二甲氨基苯甲醛形成一种红色化合物。

(2) 试剂：

二甲氨基苯甲醛 2 克

浓盐酸 20 毫升

蒸馏水 20 毫升

(3) 方法：取 2 毫升尿液于试管中，加入 2 至 3 滴试剂，如出现明显红色即为阳性。正常尿中含尿胆原不多，一般须加热后才见红色，是弱阳性。若将尿用水稀释 20 倍仍为阳性，说明尿内尿胆原含量超过正常范围。

(4)临床意义：肝实质性病变时尿内尿胆原增多而呈现阳性：溶血性黄疸时尿胆原试验呈强阳性。阻塞性黄疸时，尿内尿胆原减少或消失。

正常人及三种黄疸的胆红素代谢检查结果

血清胆红素（μ mol/L ）
尿 液 检 查

结合型
非结合型
结合型 / 非结合型
尿胆原
胆红素

正常人
0-6.8
1.7-10.2
20%
（－）
（－）

溶血性黄疸
轻度增高
明显增高
＜ 20%
强阳性
（－）

肝细胞性黄疸
中度增高
中度增高
＞ 35%
阳性
阳性

阻塞性黄疸
明显增高
轻度增高
＞ 60%
( － ) 减低或消失
强阳性

第二节 血清总蛋白质及白蛋白的测定
一、原理

目前多采用双缩脲法测定血清总蛋白。其原理为凡具有二个或二个以上肽腱单位的化合物，与碱性酒石酸钾钠铜盐作用，均能产生特异的紫色的铜一钾双缩脲化合物。双缩脲反应所呈紫色的强度与各种血清蛋白质分子量或氨基酸成分无关，且可用于自动化检测。血清白蛋白采用色素结合法。所用色素为溴甲酚绿 ( 指示剂 ) ，系利用指示剂的蛋白质误差原理进行测定的。从总蛋白量中减去白蛋白量，即为球蛋白含量。

二、双缩脲法常规测定总蛋白

( 一 ) 试剂

1 ．蛋白标准液：收集混合血清，用凯氏定氮法测定蛋白含量，并可用定值参考血清或标准白蛋白作标准。

2 ． 6mol/L 氢氧化钠

3 ．双缩浓试剂

4 ．双缩脲空白试剂

(二 ) 操作

按表中步骤进行

血清总蛋白测定

加入物
测定管
标准管
空白管

待测血清（ ml ）
0.1

蛋白标准（ ml ）

0.1

蒸馏水 （ ml ）

0.1

双缩脲试剂（ ml ）
5.0
5.0
5.0

混匀，置 25 ℃ 30 分钟 ( 或 37 ℃ I0 分钟 ) ，在波长 540nm ，以空白管调零，读取各管吸光度。 ( 三 ) 计算：

测定（或校正）吸光度

血清总蛋白 g/L ×标准蛋白液浓度（ g/L ）

标准吸光度

三、血清白蛋白溴甲酚绿法测定

( 一 ) 试剂

1 ． 0.5mol/L 琥珀酸缓冲贮存液， PH4.0

2 ．溴甲酚绿 (BCG) 贮存液 (10mmol/L)3 ．叠氮钠贮存液

4 ．聚氧化乙烯月桂醚（ BRIJ － 35 ）贮存液

5 ． BCG 试剂

6 ．白蛋白标准应用液 40g/L

( 二 ) 操作

按下表步骤进行

血清白蛋白测定

加入物
测定管
标准管
空白管

待测血清（ ml ）
0.02

白蛋白标准液

0.02

蒸馏水（ ml ）

0.02

BCG 应用液（ ml ）
4.0
4.0
4.0

混匀，室温放置 10 分钟，在波长 630nm 空白管调零点，读取各管的吸光度。

（三）计算

测定管吸光度

血清白蛋白 (g/L)= ×标准白蛋白浓度（ g/L ）

标准管吸光度

四、临床意义

( 一 ) 正常值：总蛋白 60-80g/L

白蛋白 40-55g/L

球蛋白 20-30g/L

A/G 1.5-2.5/1

( 二 ) 急性或局灶性肝损伤时， TP 、 A 、 G ：及 A/G 多为正常。重症肝炎时多数病例 TP 不下降，而γ - 球蛋白增加。亚急性重症肝炎 TP 常随病情加重而减少，若进行性减少，应警惕发生肝坏死。肝硬化，慢性肝炎等，多有白蛋白减少和球蛋白增加。白蛋白的含量与有功能肝细胞的数量呈正比。

A/G 比值见于肝功能严重损伤。

血清总蛋白＞ 80g/L 称为高蛋白血症，主要因球蛋白增加所致。见于肝硬化， M- 蛋白血症，恶性淋巴瘤等。血清总蛋白＜ 60g/L 称低蛋白血症，见于慢性肝病，结核病、恶性肿瘤，慢性营养障碍等。

第三节 血清中酶活力测定
一、转氨酶测定

(一)原理：转氨酶在蛋白质代谢中，促使氧基转换的一种重要物质：广泛存在于肝、心、横纹肌、脑，肾，脾和血液中，尤以肝脏和心肌为多，当这些组织出现炎症或坏死时，可见大量转氨酶释放到血液中，其活力即显着增高。

1．血清谷氨酸丙酮转换酶(血清谷丙转氨酶SGPT)：促使丙氨酸的氨基转给a－酮戊二酸，结果产生谷氨酸和丙戊酸。

2．血清谷氨酸草酰乙酸转氨酶（血清谷草转氨酶S.G.O.T）促使天门冬氨酸与α－酮戊二酸转换成草酰乙酸与谷氨酸，所生成的草酰乙酸在拘椽酸苯胺的作用下变成丙酮酸及二氧化碳。

在上述二种转氨酶反应中，最后均产生丙酮酸、丙酮酸加2，4二硝基苯肼可形成丙酮酸二硝基苯肼，在强碱溶液中显棕红色，与标准液比色，以计算出转氨酶的活力。

( 二 ) 临床意义

1 ．正常值：谷丙转氨酶 4 － 40 单位 ( 赖氏法 ) 谷草转氨酶 5 － 40 单位 ( 赖氏法 )

2 ．谷丙转氨酶增高，见于各种肝炎急性期。肝炎、肝硬化、慢性肝炎及心肌梗塞时可有轻、中度增高。

3 ．谷草转氨酶显着增高可见于心肌梗塞的急性发作，各种急性肝炎、手术后，药物 中毒性肝细胞坏死。中度到轻度增高见于肝癌，肝硬化、心肌炎等。

二、此外可根据病人的具体病情行碱性磷酸酶 (ALP) ，γ - 谷氨酰转移酶 (r-GT) ，单胺氧化酶 (MAD) 、血清乳酸脱氢酶同工酶，血清碱性磷酸酶同功酶等测定。

第四节 脂肪代谢功能试验
一、总胆固醇测定

(一)原理：由于肝脏参与胆固醇的代谢与储存，在肝细胞严重受损时，血内总胆固醇量常减少，主要是胆固醇脂减少。在胆总管阻塞时，因胆汁无法进入肠内，便逆流入血液，使血内总胆固醇含量增多。

( 二 ) 临床意义

1 ．正常值： 2.8-6.0mmol/L

2．增高：见于阻塞性黄疸如胆总管阻塞，胆汁性肝硬化。全身性疾病有动脉粥样硬化症、肾病、妊娠、糖尿病及甲状腺功能降低者。

3 ．降低：肝硬化，急性传染病、急性胰腺炎、及甲状腺功能亢进症。

二、胆固醇脂测定

( 一 ) 原理：肝脏有将胆固醇与脂肪酸结合，形成胆固醇脂的能力，正常时血液内胆固醇脂占总胆固醇含量的 70 － 75% 。

(二)临床意义：肝实质病变时，胆固醇脂形成减少，其在总胆固醇内所占比例亦减少；急性肝坏死时，血内胆固醇脂突然减少，在肝病时胆固醇脂逐渐减少，表示预后不良。阻塞性黄疸时，胆固醇脂与总胆固醇的比例不变。

第五节 排泄功能试验
磺溴酞钠试验 (BSP 试验 )

( 一 ) 原理：静脉注射 BSP 后，大部分迅速由肝细胞摄取而经胆汁排泄。肝细胞受损时，排泄减慢，其在血液中减低的量与肝脏清除该物质的能力成正比。在黄疸时，特别是阻塞性黄疸时，此试验没有意义。

( 二 ) 方法：按每公斤体重 5 毫克 BSP 计算总量，一般以 5 ％溶液缓慢静脉注射，注射后 45 分钟在另一臂静脉抽血 5 毫升，分离出血清，与标准比色管比色。

( 三 ) 临床意义：

1 ．正常值：注射 30 分钟后血中所含 BSP 应＜ 10% ； 45 分钟滞留率在 0-20% （即＜ 5%≥ 。

2 ．滞留率 ＞ 5 ％即表示肝功能障碍。 20-40% 为轻度障碍， 50-80% 为中度障碍，大于 90% 为重度肝功能障碍。肝硬化活动期，本试验 80% 异常。

3 ．注意少数病人对 BSP 过敏，先需以 1 ： 2 万溶液作皮试，阴性后方可进行本试验。

附：原发性肝癌的检查

一、血清甲胎蛋白测定 (A1pha Fetoprotein ， AFP)

AFP 是胚胎肝脏合成的一种糖蛋白，在人胚一个半月开始出现， 4-5 月达高峰，以后逐渐减少，出生后一周即转为阴性或含微量。在原发性肝癌时，肝癌细胞又获得产生这种球蛋白的能力，检测有助于肝癌的诊断。检查方法很多，仅介绍二种如下。

( 一 ) 反向间接血球凝集 ( 反向血凝 ) 法

原理，将纯化甲胎蛋白抗原免疫动物 ( 马 ) ，使动物产生抗体，因此，血清致敏健康人 "0" 型红细胞，再以此致敏红细胞，加入不同稀释度病人血清，观察凝集反应。

甲胎蛋白抗体 甲胎蛋白抗原 凝集 致敏红细胞

测定度为 1:10 ， 1:100 ， 1:1000

( 二 ) 标记抗原参入火箭电泳自显影法：原理：在含有特异抗体 (AFP 抗血清 ) 的琼脂凝胶板上，用少量放射标记的纯化抗原 (I131-AFP) 内，在电场上一起泳动，使被检抗原和标记抗原与沿定的相应抗体分子接触，发生免疫反应，过量的抗原继续向前移动，直至游离抗原完全消失，最终形成统一的免疫复合物的火箭沉淀，由于沉淀量少，肉眼看不到，借放射自显微影，显示出该免疫沉淀物的形态，沉淀长度与抗原之间呈函数关系，测定沉淀峰长度，即可测出被测血清中的 AFP 含量。

临床意义

1 ．正常值：火箭电泳法 <25 毫微克 / 毫升 (25 微克 ) ，血凝法阴性，但血清中 AFP 5 毫微克 / 毫升时，即可出现血凝法阳性，故容易出现假阳性。

2 ．下列结果应考虑原发性肝癌的可能：（ 1 ） AFP>500 毫微克 / 毫升，持续一个月以上； （ 2 ） AFP>200 毫微克 / 毫升，持续 2 个月以上；（ 3 ）排除妊娠、活动性肝病，生殖腺胚胎性肿瘤。

3．动态观察的意义：低浓度阳性即血凝法1:10"－1:100''，火箭电泳法50-200毫微克/ml，每两周至一月复查，如继续升高，可作为原发性肝癌的诊断指标。

4 ．有助监测原发性肝癌的术后复发。

5 ．注意假阳性，即胚胎肿瘤、肝硬化、肝炎等鉴别。

第六节 肝功能试验应注意事项
一、肝功能检查的选择

( 一 ) 健康体查时，可选用 ALT ，肝炎病毒标志物和血清蛋白电泳检查，前二者可以发现病毒性肝炎，后者可发现慢性肝病。

( 二 ) 急性肝炎或检查有无肝实质损害，可查 ALT 、尿内尿胆原、胆酸，肝炎病毒标志物、对慢性患者加查 AST 、 ALP 、 r-GT 、血清蛋白总量、 A/G 比值等。

( 三 ) 黄疸的类型及鉴别：应查血清总胆红素、结合胆红素、尿内尿胆原和胆红素、血清 ALT 以鉴别黄疸类型。

( 四 ) 怀疑为原发性肝癌，除查一般肝功能外，可加测 AFP( 包括亚型 ) ，γ -GT ， ALP 及 LPH 和 ALP 的同功酶。

( 五 ) 为观察肝病发展情况及严重程度，应查尿双胆、血清胆红素、 ALT 、 AST 、血清总蛋白、 A/G 比值，定期加以比较。

( 六 ) 判断药物疗效及适应症，可查 AST 、 ICG 、 r- 球蛋白及 Ig 定量等，定期加以比较。

二、注意事项

( 一 ) 确保结果的可靠性，抽血前应空腹，并注意防止溶血，标本新鲜。

( 二 ) 如检查结果与临床不符，必要时重复或自踪检查。

( 三 ) 由于肝脏的储备力大，某些肝功能试验结果正常，故不能就某一项肝功能正常而否定肝病存在，必需根据临床全面分析并追踪观察。

( 四 ) 某些肝外疾病，亦可引起肝功能不正常，应予鉴别。

( 五 ) 肝功能结果的正常值可因方法不同而异，且各实验室正常值亦略有差异，结合具体情况分析。

肝功能试验正常值

项目
正常值

血清总胆红素
1.7-17 μ mol/L

结合胆红素
0-6.8 μ mol/L

尿胆红素
（—）

尿胆原
0-6 μ mol/24h

定性：（—）或（±）

血清总蛋白
60-80g/L

血清白蛋白
35-55g/L

血清球蛋白
20-29g/L

白蛋白：球蛋白
1.5-2.5/L

总胆固醇测定
2.8-6mmol/L

胆固醇脂测定
2.24-3.38mmol/L

B.S.P
＜ 5% （ 45 分钟）

碱性磷酸酶（ ALP ）
1.5-4 布氏单位

谷丙转氨酶（ ALT ）
2-40 单位赖氏法

谷草转氨酶（ GOT ）
4-50 单位赖氏法

γ - 谷氨酰转肽酶（ r-GT ）
0-40 单位

甲胎蛋白（ AFP ）
成人 25 μ g/L

⑼ 如何分辨人血白蛋白

一般检测方法：人血白蛋白为健康人血浆提纯的蛋白制剂，根据蛋白质在酸性条件下加入沉淀剂－10%钨酸钠溶液，使蛋白质沉淀的原理，快速鉴别方法只需样品1ml与10％钨酸钠溶液5ml和0.33mol/L硫酸溶液5ml置于试管中，观察试管中的絮状物（沉淀）即可，假冒的白蛋白一般无絮状物产生，说明其中根本没有蛋白质。按药典收载的免疫扩散试验，假冒产品均不与抗人的血清产生沉淀线，其鉴别结果不呈正结果。两者具有完全的一致性。
PS：送药监局，这个基本没有可行性。不信你就给当地的打个电话试试。不是法院送的，药监局或者其他有资质的医疗鉴定机构，都不会给个人做人血白蛋白鉴定检测的。

⑽ 血清白蛋白1.47是何意

血清白蛋白（ALB）的测定及意义参考值：溴甲酚绿法（BCG）：40～55克/升血清白蛋白是血清总蛋白的一部分，由肝脏合成。肝脏疾患时常常检测血清白蛋白含量来协助诊断，判断预后。但是肝脏的代偿能力很强，所以只有当肝脏损害到一定程度时，又经过一定的疾程后，才能够显示出白蛋白质量的变化。建议：血清白蛋白在肝脏合成。血清白蛋白浓度增高常由于严重失水、血浆浓缩所致，并非蛋白质绝对量的增加。临床上，尚未发现单纯白蛋白浓度增设的疾病。医生询问：
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