苏氨酸的检测方法

① 氨基酸的测序的方法和原理

建议参考王镜岩的生物化学

携苏丹来奔以色列
缬氨酸 苏氨酸 蛋氨酸（甲硫氨酸) 赖氨酸
苯丙氨酸 异亮氨酸 色氨酸 亮氨酸

② 苏氨酸的L-苏氨酸的生产及检测方法

苏氨酸的生产方法主要有发酵法蛋白质水解法和化学合成法3种，微生物发酵法生产苏氨酸，因其工艺简单，成本低廉等优点已成为目前主流方法。发酵中间过程中苏氨酸含量的测定方法有多种，主要有氨基酸分析仪法、茚三酮法、纸层析法、甲醛滴定法等 。

③ 国标 氨基酸的检测方法

国家标准检测食品中的氨基酸是采用先将食品中蛋白质经盐酸水解成为游离氛基酸，经氨基酸分析仪的离子交换柱分离后，与印三酮溶液产生颜色反应，再通过分光光度计比色浏定氨基酸含量。

④ 饲料中赖氨酸含量是怎么鉴定的

苏氨酸是由W．C．Rose 1935年从纤维蛋白水解产物中分离和鉴定出来的，现已证明是最后被发现的必需氨基酸，它是畜禽的第二或第三限制性氨基酸，它在动物体内具有极其重要的生理作用。如促进生长、提高免疫机能等；平衡日粮氨基酸，使氨基酸比例更接近于理想蛋白质，从而降低畜禽对饲料中蛋白含量的要求。缺乏苏氨酸，可导致动物采食量降低、生长受阻、饲料利用率下降、免疫机能抑制等症状。近年来，赖氨酸、蛋氨酸合成品在饲料中得到了广泛应用，苏氨酸逐渐成为影响动物生产性能的限制性因素，对苏氨酸的进一步研究，有助于有效地指导畜禽生产。 1、苏氨酸的理化性质 苏氨酸的化学名称为α-氨基-β-羟丁酸，因其结构类似于苏糖，故命名为苏氨酸，是最后发现的必需氨基酸。其分子式为C4H9NO3，结构式为CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH，相对分子质量为119.18。从结构式可以看出，苏氨酸分子中具有2个不对称碳原子，有4种异构体，其中D-苏氨酸不能被动物吸收利用。天然存在的 L-苏氨酸为无色或微黄色晶体，无臭、微甜，可溶于水，20 ℃时溶解度为9 g/100 mL，难溶于有机溶剂，熔点为253～257℃；D-苏氨酸为斜方晶，是无色或白色结晶粉末，溶于水，不溶于有机溶剂，易被碱破坏，熔点229 ℃～230 ℃。 苏氨酸是唯一不经过脱氨基和转氨基作用而是通过苏氨酸脱水酶和苏氨酸脱氢酶以及苏氨酸醛缩酶催化转变为其他物质。苏氨酸除了可以平衡体内的氨基酸之外，还可以作为一碳单位来源，参与嘌呤和嘧啶的生物合成以及S-腺苷甲硫氨酸的生物合成、并可作为各种化合物甲基化的供体。2、苏氨酸在养猪生产中的作用 2.1 平衡氨基酸，促进体内蛋白的合成，降低日粮蛋白水平 苏氨酸的一个重要作用是平衡氨基酸，促进蛋白质合成。日粮中不同的氨基酸水平及比例会影响动物体内氮的利用。添加苏氨酸可平衡整体氨基酸水平，使苏氨酸与赖氨酸保持适当的比例对生产性能的影响尤为明显，冯杰、许梓荣(2003)研究表明，赖氨酸和苏氨酸的比值为0.72时效果最好

⑤ 氨基酸的检测方法GB/T18246-2000

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GB/T 18246-2000 饲料中氨基酸的测定.rar

http://www.bzfxw.com/soft/sort059/sort076/767534.html

⑥ 食品中微量氨基酸含量的检测方法有哪些

超高效液相、质谱联用
等等
这个灵敏度还要看你的衍生方法，以及氨基酸的种类

⑦ 蛋白质氨基末端氨基酸的测定方法

测定蛋白质最基本的方法是定氮法,即先测定样品中的总氮量,再由总氮量计算出样品中蛋白质的含量.蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法,它是测定总有机氮的最准确和操作较简便的方法之一,在国内外应用普遍.此外,双缩脉法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定,由于方法简便快速,故多用于生产单位质量控制分析. 蛋白质及氨基酸的测定 蛋白质是生命的物质基础,是构成生物体细胞组织的重要成分,一切有生命的活体都含有不同类型的蛋白质.人体内的酸碱平衡、水平衡的维持；遗传信息的传递；物质的代谢及转运都与蛋白质有关.人及动物只能从食品得到蛋白质及其分解产物,来构成自身的蛋白质,故蛋白质是人体重要的营养物质,也是食品中重要的营养指标. 蛋白质是复杂的含氮有机化合物,分子量很大,它们由20种氨基酸通过酰胺键以一定的方式结合起来,并具有一定的空间结构.不同的蛋白质其氨基酸构成比例及方式不同,故各种不同的蛋白质其含氮量也不同.蛋白质可以被酶、酸或碱水解,最终产物为氨基酸.氨基酸是构成蛋白质的最基本物质,在构成蛋白质的氨基酸中,亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸等8种氨基酸在人体中不能合成,必须依靠食品供给,故被称为必需氨基酸,它们对人体有着极其重要的生理功能,常会因其在体内缺乏而导致患病,或通过补充而增强了新陈代谢作用.所以食品及其原料中蛋白质和氨基酸的分离、鉴定和定量具有极其重要的意义. 蛋白质的测定 测定蛋白质最基本的方法是定氮法,即先测定样品中的总氮量,再由总氮量计算出样品中蛋白质的含量.蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法,它是测定总有机氮的最准确和操作较简便的方法之一,在国内外应用普遍.此外,双缩脉法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定,由于方法简便快速,故多用于生产单位质量控制分析. 微量凯氏定氮法 本法适用于各类食品中蛋白质的测定. 1．原理 食品与硫酸和催化剂一同加热消化,使蛋白质分解,分解的氨与硫酸结合生成硫酸胺.然后碱化蒸馏使氨游离,用过量硼酸吸收后再以硫酸或盐酸标准溶液滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋白质含量.反应过程分为三个阶段,用反应式表示如下. ①消化 2NH2(CH2)2COOH 4-13H2S04一(NH.)2S04+6C02+12S0=+16H20 (NH4)2S04+2Na()H一2NH3十+2H20+.Na2S04 2NH3+4H3803—,(NH4)2 B207+5H20 ③滴定 (NH4)2 B2 07+2HCl+5H20—NH4C1+4H3803 2．仪器 ①消化炉. ②凯氏定氮蒸馏装置. 3．试剂 所用试剂均用不含氨的蒸馏水配制.试剂均为分析纯. ①CuS04. ②K2SO. ③浓H2SO. ④2％H.BO.溶液. ⑤混合指示剂：1份O．1％甲基红乙醇溶液与5份O．1％溴甲酚绿乙醇溶液临用时混合.也可用2份O．1％甲基红乙醇溶液与1份0．1％次甲基蓝乙醇溶液临用时混合. ⑥饱和氢氧化钠：500 g氢氧化钠加入500 mL水中,搅拌溶解,冷却后放置数日,澄清后使用. ⑦0．01 toolI．一’或0．05 toolL叫HCl标准溶液(需用无水碳酸钠标定后使用). 4．操作步骤 ①样品消化：精密称取O．2～2．0 g固体样品或2～5 g半固体样品或吸取液体样品5～20mI.,放人500 mI.干燥凯氏烧瓶中,加人O．2 g硫酸铜、3 g硫酸钾及20 mL浓HzSOa,于凯氏瓶口放一小漏斗,并将其以45.角斜支于有小孔的石棉网上.（更多详细咨询请参考国家标准物质网 www.rmhot.com ）用电炉以小火加热,待内容物全部碳化,泡沫停止产生后,加大火力,保持瓶内液体微沸,至液体变蓝绿色透明后再继续加热微沸30 min.冷却,小心加入20 mL水,再放冷至室温,移人100 mL容量瓶中,并用少量水洗烧瓶洗液并人容量瓶,在加水至刻度,混匀备用.除不加样品外,取与处理样品相同量的硫酸铜、硫酸钾、硫酸,按同一方法做试剂空白消化. ②水蒸气发生瓶内装水至约2／3处,加甲基红指示液数滴及数毫升硫酸,以保持水呈酸性,加入数粒玻璃珠以防暴沸,加热煮沸水蒸气发生瓶内的水. ③向接收瓶内加入10 mL 2％硼酸溶液及混合指示液l滴,并使冷凝管的下端插入液面下,吸取lO mI.样品消化稀释液由小玻璃杯流人反应室,并以10 mL水洗涤小烧杯使之流人反应室内,塞紧小玻璃杯的棒状玻璃塞.将3～10 mL饱和氢氧化钠溶液倒人小玻璃杯中,提起玻璃塞使其缓缓流入反应室,立即将玻璃塞盖紧,并加水于小玻璃杯中以防漏气.加紧螺旋夹,开始蒸馏.蒸汽通人反应室使氨通过冷凝管而进入接收瓶内,蒸馏2～5 min,移动接收瓶,使冷凝管下端离开液面,然后用少量中性水冲洗冷疑管下端外部,再蒸馏1 min取下接收瓶,以0．01 molI．叫或O．05 molL1HCl标准溶液滴定至灰色或蓝紫色为终点.同时吸取10 mI_,试剂空白消化液按③操作. 5．计算 6.说明 ①干样用称量纸称重连纸一同消化,空白管同样放称量纸消化. ②含糖量高和油脂高的样品消化时容易溢出,加热要缓慢. ③氨是否蒸馏完全,可用pH试纸测试馏出液是否为碱性来判断. ④实验前必须仔细检查蒸馏装置的各个连接处,保证不漏气.所用橡皮管、塞子须浸在氢氧化钠(10％)中,煮沸10 min,然后水洗、水煮,再用水洗. ⑤小心加样,切勿使样品沾污凯氏烧瓶口部和颈部.

⑧ 测定氨基酸含量的方法有几种

1)称干重法.可用离心法或过滤法测定.优点：可适用于一切微生物,缺点：无法区别死菌和活菌.
2)比浊法.原理：由于微生物在液体培养时,原生质的增加导致混浊度的增加,可用分光光度计测定.优点：比较准确.
3)测含氮量,大多数微生物的含氮量占干重的比例较一致,根据含氮量再乘以6.25即可测得其粗蛋白的含量.
4)血球计数板法.优点：简便、快速、直观.缺点：结果包括死菌和活菌.
5)液体稀释法.对未知菌样作连续的10倍系列稀释,经培养后,记录每个稀释度出现生长的试管数,然后查MPN表,再根据样品的稀释倍数就可计算其中的活菌含量.优点：可计算活菌数,较准确.缺点：比较繁琐.
6)平板菌落计数法.取一定体积的稀释菌液涂布在合适的固体培养基,经培养后计算原菌液的含菌数.优点,可以获得活菌的信息.缺点：操作繁琐,需要培养一定时间才能获得,测定结果受多种因素的影响.

⑨ 检验氨基酸用什么方法

1.茚三酮反应，氨基酸与其发生反应缩合成蓝色物质。除开脯氨酸和羟脯氨酸，他们与其反应生成黄色衍生物。
2.桑格反应，氨基酸与其反应会生成黄色的2,4-二硝基氨基酸，可以用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。
3.艾德曼反应（DNFB反应），即氨基酸与苯异硫氰酸反应生成相应的苯氨基硫甲酰氨基酸。

⑩ 我要测定大米中赖氨酸和苏氨酸的含量，求完整国标方法。谢谢了。

大米氨基酸含量:单位（mg/100g大米）
异亮氨酸 278
亮氨酸 549
赖氨酸 239
蛋氨酸 181
胱氨酸 166
苯丙氨酸357
酪氨酸 307
苏氨酸 241
色氨酸 128
缬氨酸 394
精氨酸 581
组氨酸 141
丙氨酸 388
天冬氨酸 587
谷氨酸 1219
甘氨酸 303
脯氨酸 272
丝氨酸 338
大米的蛋白质含量可以按8g蛋白质/100g大米来算，也就是说上面的数字除以8就是你要的数据。