有哪些方法检测受体分子

⑴ 分子水平鉴定抗虫基因是否进入受体的方法，要两种

DNA分子杂交技术
检测标记基因（抗性基因）是否表达
设计引物进行PCR扩增

⑵ 怎么对受体细胞中的目的基因进行检测与鉴定

可以从三方面对目的基因进行鉴定：1直接测定：按照目的基因组成制作DNA分子探针进行配对；2mRNA测定：根据目的基因组得出其转录的mRNA组成，利用探针检测；3蛋白测定：可应用PCR相应技术测定目的基因翻译的相关蛋白，也可采用免疫化学法导入

⑶ 高分子测分子量的方法都有哪些

分子测分子量的方法：

高聚物的分子量及分子量分布，是研究聚合物及高分子材料性能的最基本数据之一。它涉及到高分子材料及其制品的力学性能，高聚物的流变性质，聚合物加工性能和加工条件的选择。也是在高分子化学、高分子物理领域对具体聚合反应，具体聚合物的结构研究所需的基本数据之一。

分子量检测方法：GPC 凝胶渗透色谱，飞行质谱法(Maldi-tof)

分子量测定仪器参数

GPC 流动相 ：THF(四氢呋喃)，H2O(水相)，DMF( N,N-二甲基甲酰胺), 二氯甲烷，TCB(三氯苯)

检测方法：端基滴定法 冰点降低法 蒸汽压下降法（VPO） 膜渗透压法 。

检测仪器：核磁共振 流动分析仪/流动注射分析仪(FIA SFA CFA)

电容水分测定仪 电阻水分测定仪

红外水分测定仪 紫外可见分光光度计

红外光谱(IR、傅立叶) 气相分子吸收光谱仪（GMA）

⑷ 如何检测目的基因是否进入到受体细胞

目的基因整合到受体细胞染色体DNA上，那么目的基因肯定也进入了受体细胞啊。检测目的基因是否进入到受体细胞，一般要进行3个层次上的检测：1目的基因是否整合到受体细胞染色体DNA上，2目的基因是否转录出MRNA，3目的基因是否翻译出蛋白质。1和2都可以用DNA分子杂交技术检测，3可以用抗体-抗原的方法检测。
除了这些分子层次的检测，还要进行一些实验检测。
基因表达载体就是目的基因和合适的运载体的结合成重组DNA。一般包括目的基因，启动子，终止子，标记基因。运载体有很多种，质粒是其中最常用的一种。以质粒做运载体和目的基因结合就叫质粒表达载体。

⑸ 如何检测目的基因是否进入受体细胞基因工程的基本内容

不是有三步骤吗？
第一步也是关键就是检测目的基因（及重组运载体）是否导入受体细胞
用DNA分子杂交技术，用DNA探针，如果DNA出现杂交带，说明已经导入
第二步检测是否转录
也是利用DNA分子杂交技术，用DNA探针，手法也一样，如果RNA出现杂交带就成功转录
第三步是检测性状
直接观察或者用别的方法
比如检测抗虫性状，就用相应的害虫去检测是否能存活

⑹ 检测受体细胞染色体DNA是否播入目的基因又是否转录出相应MRNA常用方法

检测受体细胞染色体DNA是否播入目的基因：以基因组DNA为模板做PCR，或者Southern blot
检测是否转录出相应mRNA：提RNA逆转录成cDNA为模板做PCR，或者northern blot

⑺ 分子互作检测方法有哪些

生物分子的相互作用可通过多种检测手段进行检测，如荧光能量共振转移（FRET），荧光偏振（FP），时间分辨荧光（TRF）均相时间分辨荧光（HTRF），Western-Blot等， 而这些检测技术均可在酶标仪中实现。

⑻ 怎样确定一个蛋白是另一个物质的受体

一、酵母双杂交系统：酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。
二、噬菌体展示技术：在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cdna文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。
三、等离子共振技术：表面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。
四、荧光能量转移技术：荧光共振能量转移(FRET )广泛用于研究分子间的距离及其相互作用; 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、DNA 和RNA 的时空信息。随着绿色荧光蛋白(GFP)的发展，FRET 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。提出了一种定量测量FRET效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。该方法简单快速，可实时定量测量FRET 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于GFP 的供体受体对。
五、抗体与蛋白质阵列技术：蛋白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。
六、免疫共沉淀技术：免疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于Pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴趣蛋白抗体—SPA|Pansobin”，因为SPA|Pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物四组分又被分开。然后经Western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为预测蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白可信度高。但这种方法有两个缺陷：一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用;二是必须在实验前预测目的蛋白是什么，以选择最后检测的抗体，所以，若预测不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。
七、pull-down技术：蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀(Co-IP) 、Pull-down技术或Far-western法研究。Pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白(生物素-、PolyHis-或GST-)，从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。通过Pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。