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氨基酸构型检测方法

发布时间:2022-12-28 10:45:15

① 列举三种氨基酸的定量分析方法,说明其工作原理。

就给你找到两种,将就着看吧..你找到了另一种,再告诉我一下
1、化学分析法——甲醛滴定法
甲醛滴定法用于氨基氮的测定, 可以测出样品中总氨基酸的含量,其原理是在中性或弱碱性水溶液中,氨基酸的α—氨基与醛类反应生Schiff碱:α—氨基酸与甲醛反应生成亚甲基亚氨基衍生物
2、分光光度法——茚三酮法
茚三酮是一种能使氨基酸生成在可见光区有吸收的衍生试剂。该方法的基本原理是经阳离子交换柱分离出的氨基酸与茚三酮混合,经加热反应后,一级胺与之生成蓝紫色化合物,二级胺与之生成黄色化合物。两种衍生物使用双通道紫外检测器同步检测,检测波长分别为570nm 和436nm。

② 氨基酸的L型和D型怎么判断

1、按Fischer投影式:羧基在上方,氨基在左侧的是L型,在右侧的是D型。

2、按理论上的合成路线:通过D型甘油醛合成的构型就是D型,通过L型甘油醛合成的就是L型。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基,当一束偏振光通过它们时,光的偏振方向将被旋转,根据旋光性的不同,分为左旋和右旋,即L系和D系,一般称L型、D型。

生物界除一些细菌的细胞壁中的短肽和个别抗生素外,其他蛋白质几乎都是由L-氨基酸所构成的,含D-氨基酸的极少。

非天然的D型氨基酸虽然不是构成蛋白质的基本结构单元,但许多植物、微生物和高等植物中都有D-氨基酸的存在。



(2)氨基酸构型检测方法扩展阅读

氨基酸的合成

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫(Embden-Meyerhof)途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。

例外的是芳香族氨基酸、组氨酸,前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关,后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。

微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸,动物有一部分氨基酸不能在体内合成(如必需氨基酸)。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物,经多步反应(6步以上)而进行生物合成的。

非必需氨基酸的合成所需的酶约14种,而必需氨基酸的合成则需要更多的,约有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外,还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面,氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解,或由于脱羧转变成胺后被分解。

③ 氨基酸的测序的方法和原理

建议参考王镜岩的生物化学

携苏丹来奔以色列
缬氨酸 苏氨酸 蛋氨酸(甲硫氨酸) 赖氨酸
苯丙氨酸 异亮氨酸 色氨酸 亮氨酸

④ 怎样判断某一氨基酸是D型氨基酸还是L型氨基酸

按Fischer投影式:羧基在上方,氨基在左侧的是L型,在右侧的是D型。
费歇尔以甘油醛为标准,以D/L命名与甘油醛联系的旋光性的化合物。D、L命名法区分的构型与旋光性没有必然关系。
天然氨基酸(构成蛋白质的)都是L型。

⑤ 检验氨基酸用什么方法

你若是问蛋白质,我可以直接告诉你又双缩脲试剂(中学阶段),但氨基酸的检验比蛋白质麻烦多了。 一、氨基酸的分离和检测氨基酸的分离和检测手段,以往用化学分析法、层析法、比色法、气相色谱法、氨基酸自动分析仪。随着高效液相色谱及填料的发展,HPLC在氨基酸检测方面显示了其特有的优越性。但大多数氨基酸无紫外吸收和荧光发射特性,为提高分析检测灵敏度和分离选择特性,通常将氨基酸衍生,衍生方式有柱前衍生法与柱后衍生法。HPLC与各种衍生相结合的氨基酸分析技术,构成了具有广泛适用性的现代氨基酸分析技术。
二、鉴定是哪种氨基酸,不同的氨基酸要用不同的方法。1、茚三酮反应 (ninhydrin reaction) 茚三酮(弱酸环境加热) 紫色(脯氨酸、羟脯氨酸为黄色) (检验α-氨基)
2、坂口反应 (Sakaguchi reaction) 丙氨酸
α-萘酚+碱性次溴酸钠 红色 (检验胍基 精氨酸有此反应)
3、米隆反应(又称米伦氏反应) HgNO3+HNO3+热 红色 (检验酚基 酪氨酸有此反应,未加热则为白色)
4、Folin-Ciocalteau反应(酚试剂反应) 磷钨酸-磷钳酸 蓝色 (检验酚基 酪氨酸有此反应)
5、黄蛋白反应 浓硝酸煮沸 黄色 (检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应)
6、Hopkin-Cole反应(乙醛酸反应) 加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 (检验吲哚基 色氨酸有此反应)
7、Ehrlich反应 P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 (检验吲哚基 色氨酸有此反应)
8、硝普盐试验 Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应)
9、Sulliwan反应 1,2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应)
10、Folin反应 1,2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 (检验α-氨基酸)
三、关于氨基酸态氮的测定:(定量分析)1.双指示剂甲醛滴定法2.电位滴定法 另请参阅: http://www.docin.com/p-69133358.html

⑥ 蛋白质及氨基酸的测定有哪些方法求大神帮助

楼主你好: 测定蛋白质最基本的方法是定氮法,即先测定样品中的总氮量,再由总氮量计算出样品中蛋白质的含量。蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法,它是测定总有机氮的最准确和操作较简便的方法之一,在国内外应用普遍。此外,双缩脉法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定,由于方法简便快速,故多用于生产单位质量控制分析。 蛋白质及氨基酸的测定 蛋白质是生命的物质基础,是构成生物体细胞组织的重要成分,一切有生命的活体都含有不同类型的蛋白质。人体内的酸碱平衡、水平衡的维持;遗传信息的传递;物质的代谢及转运都与蛋白质有关。人及动物只能从食品得到蛋白质及其分解产物,来构成自身的蛋白质,故蛋白质是人体重要的营养物质,也是食品中重要的营养指标。 蛋白质是复杂的含氮有机化合物,分子量很大,它们由20种氨基酸通过酰胺键以一定的方式结合起来,并具有一定的空间结构。不同的蛋白质其氨基酸构成比例及方式不同,故各种不同的蛋白质其含氮量也不同。蛋白质可以被酶、酸或碱水解,最终产物为氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的最基本物质,在构成蛋白质的氨基酸中,亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸等8种氨基酸在人体中不能合成,必须依靠食品供给,故被称为必需氨基酸,它们对人体有着极其重要的生理功能,常会因其在体内缺乏而导致患病,或通过补充而增强了新陈代谢作用。所以食品及其原料中蛋白质和氨基酸的分离、鉴定和定量具有极其重要的意义。 蛋白质的测定 测定蛋白质最基本的方法是定氮法,即先测定样品中的总氮量,再由总氮量计算出样品中蛋白质的含量。蛋白质含量测定最常用的方法是凯氏定氮法,它是测定总有机氮的最准确和操作较简便的方法之一,在国内外应用普遍。此外,双缩脉法、染料结合法、酚试剂法等也常用于蛋白质含量测定,由于方法简便快速,故多用于生产单位质量控制分析。 微量凯氏定氮法 本法适用于各类食品中蛋白质的测定。 1.原理 食品与硫酸和催化剂一同加热消化,使蛋白质分解,分解的氨与硫酸结合生成硫酸胺。然后碱化蒸馏使氨游离,用过量硼酸吸收后再以硫酸或盐酸标准溶液滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋白质含量。反应过程分为三个阶段,用反应式表示如下。 ①消化 2NH2(CH2)2COOH 4-13H2S04一(NH。)2S04+6C02+12S0=+16H20 (NH4)2S04+2Na()H一2NH3十+2H20+。Na2S04 2NH3+4H3803—,(NH4)2 B207+5H20 ③滴定 (NH4)2 B2 07+2HCl+5H20—NH4C1+4H3803 2.仪器 ①消化炉。 ②凯氏定氮蒸馏装置。 3.试剂 所用试剂均用不含氨的蒸馏水配制。试剂均为分析纯。 ①CuS04。 ②K2SO。 ③浓H2SO。 ④2%H。BO。溶液。 ⑤混合指示剂:1份O.1%甲基红乙醇溶液与5份O.1%溴甲酚绿乙醇溶液临用时混合。也可用2份O.1%甲基红乙醇溶液与1份0.1%次甲基蓝乙醇溶液临用时混合。 ⑥饱和氢氧化钠:500 g氢氧化钠加入500 mL水中,搅拌溶解,冷却后放置数日,澄清后使用。 ⑦0.01 toolI.一’或0.05 toolL叫HCl标准溶液(需用无水碳酸钠标定后使用)。 4.操作步骤 ①样品消化:精密称取O.2~2.0 g固体样品或2~5 g半固体样品或吸取液体样品5~20mI。,放人500 mI。干燥凯氏烧瓶中,加人O.2 g硫酸铜、3 g硫酸钾及20 mL浓HzSOa,于凯氏瓶口放一小漏斗,并将其以45。角斜支于有小孔的石棉网上。(更多详细咨询请参考国家标准物质网 www.rmhot.com )用电炉以小火加热,待内容物全部碳化,泡沫停止产生后,加大火力,保持瓶内液体微沸,至液体变蓝绿色透明后再继续加热微沸30 min。冷却,小心加入20 mL水,再放冷至室温,移人100 mL容量瓶中,并用少量水洗烧瓶洗液并人容量瓶,在加水至刻度,混匀备用。除不加样品外,取与处理样品相同量的硫酸铜、硫酸钾、硫酸,按同一方法做试剂空白消化。 ②水蒸气发生瓶内装水至约2/3处,加甲基红指示液数滴及数毫升硫酸,以保持水呈酸性,加入数粒玻璃珠以防暴沸,加热煮沸水蒸气发生瓶内的水。 ③向接收瓶内加入10 mL 2%硼酸溶液及混合指示液l滴,并使冷凝管的下端插入液面下,吸取lO mI。样品消化稀释液由小玻璃杯流人反应室,并以10 mL水洗涤小烧杯使之流人反应室内,塞紧小玻璃杯的棒状玻璃塞。将3~10 mL饱和氢氧化钠溶液倒人小玻璃杯中,提起玻璃塞使其缓缓流入反应室,立即将玻璃塞盖紧,并加水于小玻璃杯中以防漏气。加紧螺旋夹,开始蒸馏。蒸汽通人反应室使氨通过冷凝管而进入接收瓶内,蒸馏2~5 min,移动接收瓶,使冷凝管下端离开液面,然后用少量中性水冲洗冷疑管下端外部,再蒸馏1 min取下接收瓶,以0.01 molI.叫或O.05 molL1HCl标准溶液滴定至灰色或蓝紫色为终点。同时吸取10 mI_,试剂空白消化液按③操作。 5.计算 6。说明 ①干样用称量纸称重连纸一同消化,空白管同样放称量纸消化。 ②含糖量高和油脂高的样品消化时容易溢出,加热要缓慢。 ③氨是否蒸馏完全,可用pH试纸测试馏出液是否为碱性来判断。 ④实验前必须仔细检查蒸馏装置的各个连接处,保证不漏气。所用橡皮管、塞子须浸在氢氧化钠(10%)中,煮沸10 min,然后水洗、水煮,再用水洗。 ⑤小心加样,切勿使样品沾污凯氏烧瓶口部和颈部。

⑦ 检验氨基酸用什么方法

1.茚三酮反应,氨基酸与其发生反应缩合成蓝色物质。除开脯氨酸和羟脯氨酸,他们与其反应生成黄色衍生物。
2.桑格反应,氨基酸与其反应会生成黄色的2,4-二硝基氨基酸,可以用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。
3.艾德曼反应(DNFB反应),即氨基酸与苯异硫氰酸反应生成相应的苯氨基硫甲酰氨基酸。

⑧ 简述氨基酸的检测方法。

氨基酸的分别测定可利用基于离子交换树脂层析分离法的氨基酸自动分析仪,非专用的高效液相色谱仪也可测定。速度快、分辨率和灵敏度高的薄层层析可做氨基酸定性检测。化学法测定多数只能针对某一种或数种氨基酸。磷酸铜试剂与尿液中氨基酸和肽类生成蓝色络合物,可测定总尿液氨基酸;色氨酸可用荧光分光光度法测定;尿中羟脯氨酸可用比色法测定;苯丙氨酸可采用苯丙氨酸氧化酶或苯丙氨酸脱氢酶法;谷氨酰胺测定可采用谷氨酰胺酶偶联谷氨酸脱氢酶;支链氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸均被亮氨酸脱氢酶催化而测定。

⑨ dl构型怎么判断


dl构型判断的方法是:D/L构型的定义是以人为的规定的甘油醛构型比较而得到的,并不是实际测出的,所以叫相对构型。D/L构型命名法有其局限性,它只适合于含有氢原子的手性碳原子。通常是含有羟基和氢原子的手性碳原子更易用D/L命名,羟基在手性碳原子右侧的叫D-型;羟基在手性碳原子左侧的叫L-型。
(+)(-)表示旋光方向,是测出来的,对映体的构型与他们对偏振光的旋转方向之间没有明确的对应关系。
有机物的化学式区分L型和D型。
1、D或L是以甘油醛为标准来确定的。
2、将α-氨基酸用Fischer投影式表示,羧基写在竖线的上方,R基写在竖线的下方,氨基和氢写在横线的两侧,若氨基的位置与L-甘油醛中羟基的位置一致,就定义是L-氨基酸,与D-甘油醛中羟基的位置一致,就定义为D-氨基酸。天然的氨基酸多数是L-构型的。

⑩ 测定氨基酸含量的方法有几种

1)称干重法.可用离心法或过滤法测定.优点:可适用于一切微生物,缺点:无法区别死菌和活菌.
2)比浊法.原理:由于微生物在液体培养时,原生质的增加导致混浊度的增加,可用分光光度计测定.优点:比较准确.
3)测含氮量,大多数微生物的含氮量占干重的比例较一致,根据含氮量再乘以6.25即可测得其粗蛋白的含量.
4)血球计数板法.优点:简便、快速、直观.缺点:结果包括死菌和活菌.
5)液体稀释法.对未知菌样作连续的10倍系列稀释,经培养后,记录每个稀释度出现生长的试管数,然后查MPN表,再根据样品的稀释倍数就可计算其中的活菌含量.优点:可计算活菌数,较准确.缺点:比较繁琐.
6)平板菌落计数法.取一定体积的稀释菌液涂布在合适的固体培养基,经培养后计算原菌液的含菌数.优点,可以获得活菌的信息.缺点:操作繁琐,需要培养一定时间才能获得,测定结果受多种因素的影响.

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