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等电点判断氨基酸分析方法

发布时间:2022-04-25 04:15:54

A. 解释氨基酸的等电点

氨基酸是两性分子,能结合H(+)的-NH2,形成正电荷离子,也带有能够电离出H(+)的-COOH,形成负离子。
因此,氨基酸分子的整体与溶液的pH有关,改变溶液pH可以使氨基酸带上正电荷,负电荷或者正好处于净电荷为零的兼性离子状态,这个pH就是该氨基酸的等电点。

解离常数(pK)是水溶液中具有一定离解度的溶质的的极性参数。离解常数给予分子的酸性或碱性以定量的量度,pKa减小,对于质子给予体来说,其酸性增加;对于质子接受体来说,其碱性增加。
pK=PH+log电子受体/电子供体

氨基酸中,-COOH的电离常数为Ka1 ,-NH(3+)的电离常数为Ka2,该氨基酸的等电点的pH就是(Ka1+Ka2)/2

B. 有机化学 这个如何比较氨基酸的等电点大小,详细分析一下

第一个氨基酸中,羧基和氨基数目一样,所以等电点是(pKa1+pKa2)/2
第二个氨基酸是酸性氨基酸,等电点是(pKa1+pKa2)/2,这两个是两个羧基的pKa
第三个(请确认一下你画的有没有问题,感觉不是20中天然氨基酸)碱性集团多于羧基,所以等电点是两个碱性集团的pKa平均值
所以,二<一<三

C. 请问 氨基酸的等电点怎么求啊 我说的是碱性 或者是酸性的

对于酸性氨基酸,首先分析氨基酸分子中所有可以发生质子化或去质子化的基团,并查出这些基团的pKa值(通常题目中都会有),取最小的两个基团的pKa值求算术平均数,即pI=0.5*(pKa1+pKa2).
对于碱性氨基酸,首先分析氨基酸分子中所有可以发生质子化或去质子化的基团,并查出这些基团的pKa值(通常题目中都会有),取最大的两个基团的pKa值求算术平均数.

D. 知道一个蛋白的氨基酸序列怎么推测它的等电点

目前还没有听说这样的方法,原因主要如下
1、得知蛋白质的氨基酸序列只是得知了蛋白质的一级结构特征,是可以推断每个氨基酸各自含有什么样性质的R基。但是蛋白质需要盘曲折叠才能够具有生物活性,熵效应会使得本来可以与溶剂自由作用的R基基团内折向蛋白质的内部而无法与溶剂(多为水)作用。
2、蛋白质如何盘曲折叠虽然与其一级结构有着密切关系,但目前还未见报道已经破解一级结构与高级结构关系的数学模型,也就无法单独从一级结构推知高级结构的必然状态,亦即无法直接与蛋白质的pI值直接建立数值联系。(换句话说,在未能知晓数目众多结构复杂的蛋白质的一级结构如何必然地导致高级结构形成前,无法建立可以直接用于换算的现成方法)
现在测定氨基酸或蛋白质pI的方法一般是实验测量,比如酸碱滴定法做曲线推出
可参考生物化学-蛋白质一级结构、高级结构、空间结构与功能的关系部分

E. 氨基酸等电点的推导公式

这是我以前回答蛋白等电点计算被采纳的答案.
建议你去买本生化的教辅书
等电点:如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性,我们把这个PH值称为氨基酸的等电点:PI.PI是氨基酸的重要常数之一,它的意义在于,物质在PI处的溶解度最小,是分离纯化物质的重要手段.等电点的计算:对于所有的R基团不解离的氨基酸而言(即解离只发生在α-羧基和α-氨基上),计算起来非常简单:PI=(PK1’+PK2’)/2若是碰到R基团也解离的,氨基酸就有了多级解离,这个公式就不好用了,比如Lys、Glu、Cys等.aa Cys Asp Glu Lys His ArgPK’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19PK’α-氨基 8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04PK’-R-基团 10.78(-SH) 3.86(β-COOH) 4.25(γ- COOH) 10.53(ε-NH2) 6(咪唑基) 12.48(胍基)在这种情况下可以按下面的步骤来计算:由PK’值判断解离顺序,总是PK1’< PK2’< PK3’< …,即谁的PK’值小,谁就先解离.按照解离顺序正确写出解离方程式:简式,注意解离基团的正确写法.找出呈电中性的物质,其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点:PI=(PK左’+PK右’)/2以Lys为例:在黑板上用简式演示
等电点的测定:等电聚焦法:这是一种特殊的电泳,其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液,然后将氨基酸点样,只要该处的PH与氨基酸的PI不同,则氨基酸就会带电,PH值>PI时,aa带-电;PH值

F. 怎么辨别氨基酸的真假

辨别氨基酸的真假,方法比较多:

1、等电点法。
2、紫外分光分析。
3、还有色谱分析。
等电点法和色谱分析都是提供一个分离的环境,需要已知氨基酸作对照。

关于紫外吸收,使用得并不广泛,特地查书,看到以下描述:
有机化合物在紫外区中有些没有吸收谱带,有的仅有较简单而宽阔的吸收光带;
另一方面,如果物质组成的变化不影响生色团及助色团,就不会显着得影响其吸收光谱,例如甲苯和乙苯的紫外吸收光谱实际上是相同的。
因此物质的紫外吸收光谱基本上是其分子中生色团及助色团的特性而不是它的整个分子的特性。所以物质的紫外光谱不能完全决定物质的结构,还必须与红外吸收光谱、核磁共振波谱、质谱以及其它化学的和物理化学的方法共同配合起来,才能得出可靠的结论。

G. 3.氨基酸的两性电离和等电点。如何利用和PI的关系判断氨 基酸的存在形式

氨基酸的两性解离性是指在某PH溶液中可解离为阴离子和阳离子;

若解离的阴离子和阳离子趋于相等,称兼性离子,呈中性,此时溶液PH值为等电点(PI)

若溶液PH<PI,解离出阳离子大于阴离子,氨基酸带净正电,在电场中,将向负极移动;

若溶液PH>PI,解离出阴离子大于阳离子,氨基酸带净负电,在电场中,将向负极移动;

以上。

H. 测量蛋白质等电点的方法有哪些谢谢

交错分配法。

对一种特定的蛋白质,在不同盐系统中,pH和其分配系数之间的关系应不同,而在等电点时,得到的均为不带电时分子的分配系数。

对不同的盐系统,其等电点时的分配系数应相等,两条pH和分配系数关系的曲线必交于一点,该点所对应的pH值即为该特定蛋白质的等电点。根据这一原则测定蛋白质等电点的方法,称为交错分配法。

特性

蛋白质在溶液中有两性电离现象。假设某一溶液中含有一种蛋白质。当pI=pH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是pH值是该蛋白质的pI值。某一蛋白质的pI大小是特定的,与该蛋白质结构有关,而与环境pH无关。

在某一pH溶液中当pH>pI时该蛋白质带负电荷,反之pH<pI时该蛋白质带正电荷,pH=pI时该蛋白质不带电荷。人体内pH=7.4;而体内大部分蛋白质的 pI<6; 所以人体内大部分蛋白质带负电荷。

以上内容参考:网络-蛋白质等电点

I. 如何确定未知氨基酸等电点

等电点在氨基酸溶液中存在如下平衡,在一定的pH值溶液中,正离子和负离子数量相等且浓度都很低,而偶极浓度最高,此时电解以偶极离子形式存在,氨基酸不移动。

J. 氨基酸鉴别方法

方法太多了,
等电点法。
紫外分光分析。
还有色谱分析。
等电点法和色谱分析都是提供一个分离的环境,需要已知氨基酸作对照。

关于紫外吸收,使用得并不广泛,特地查书,看到以下描述:
有机化合物在紫外区中有些没有吸收谱带,有的仅有较简单而宽阔的吸收光带;
另一方面,如果物质组成的变化不影响生色团及助色团,就不会显着得影响其吸收光谱,例如甲苯和乙苯的紫外吸收光谱实际上是相同的。
因此物质的紫外吸收光谱基本上是其分子中生色团及助色团的特性而不是它的整个分子的特性。所以物质的紫外光谱不能完全决定物质的结构,还必须与红外吸收光谱、核磁共振波谱、质谱以及其它化学的和物理化学的方法共同配合起来,才能得出可靠的结论。

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