㈠ 蛋白质组学的研究手段有哪些
比较多：最基本的
1、双向电泳技术（理想目的：将细胞（或组织）内所有蛋白质都分离开来）
2、质谱技术及一系列派生技术 （测蛋白质序列）
3 、蛋白质互相作用研究：
酵母双杂交，细菌双杂交，免疫共沉淀技术，pull-down，FRET,BiFC等
4、蛋白质定位：
荧光标记技术，共聚焦荧光显微镜技术，免疫荧光，免疫化学等技术。
㈡ 蛋白质组学常用的研究方法
酵母双杂交系统、抗体芯片、LCM技术、mic Solution Inc、SPR技术、色谱分离技术、双相电泳技术、有机质谱等等。
LCM技术获得的细胞可以用于蛋白质样品的制备。
蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。
胶染色后可以利用凝胶图象分析系统成像，然后通过分析软件对蛋白质点进行定量分析，并且对感兴趣的蛋白质点进行定位。
Genomic Solution可以为研究者提供除质谱外的所有蛋白质组学研究工具，包括二维电泳系统，成像系统及分析软件，胶切割系统，蛋白质消化浓缩工作站，点样工作站等；同时还可以提供相关试剂和消耗品。
蛋白质相互作用的研究，酵母双杂交和噬菌体展示技术无疑是很好的研究方法。
LCM-二维电泳-质谱的技术路线是典型的一条蛋白质组学研究的技术路线，除此以外，LCM-抗体芯片也是一条重要的蛋白质组学研究的技术路线。
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详细资料请参考：on
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㈢ 5种蛋白质研究方法都是什么
本文概括了研究蛋白质的五种方法的原理及优缺点。1.荧光共振能量转移;2.蛋白质双杂交技术;3.噬菌体展示技术;4.蛋白质的亲和色谱;5.亲和印迹。
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㈣ 蛋白质之间相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白质相互作用的实验方法主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、DNase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
蛋白（绿色荧光蛋白或红色荧光蛋白）的载体中,共转染到功能细胞中（一般选用 COS7 细胞）表达带有荧光的融合蛋白.这样,相互作用的两种蛋白就被标上不同的荧光,可以在细胞内用荧光显微镜直接观测.在进行精确细胞定位或共定位时,必须用共聚焦荧光显微镜观测.因为共聚焦荧光显微镜（相当于医院给病人诊断的 CT）观测的是细胞内一个切面上的颜色.如果在一个切面上在同一区域看到两种颜色,就提示这两种蛋白在该区域内有相互作用.普通荧光显微镜看到的是一个立体图象,无法确定蛋白质共定位现象.在进行定位或共定位同时,也可以对细胞核进行染色.这样,在细胞中就有三种颜色.细胞核的显色帮助你确定共定位发生的位置.上面介绍的活细胞定位,其优点是表达的荧光蛋白荧光强,没有背景,观测方便.
㈤ 蛋白质相互作用如何研究要研究一种蛋白的功能要从何开始如何进行研究
确证蛋白质蛋白质相互作用可以用酵母双杂交系统（Yeast two-Hybrid System），荧光共振能量转移（Fluorescence Resonance Energy Transfer）等；
研究与特定蛋白相互作用的有噬菌体展示（Phage Display），免疫共沉淀（co- Immuno precipitation），蛋白质芯片等；
研究蛋白质互作动力学的有等离子共振技术（Surface Plasmon Resonance）等；
研究蛋白质互作的结构则需要X射线，NMR等。
研究未知蛋白的功能可以用基因敲除或RNA干扰等使蛋白不表达，看对细胞功能有怎样的影响。如果要研究蛋白质不同结构域的功能可以利用酶切或者用质粒构建等方法表达蛋白质的片段来看蛋白质不同结构域对功能的影响。
这个过程中也离不开Western，质谱（Mass Spectrum）这些技术的辅助。
这些技术原理都比较好理解，实际做还是比较复杂的，可以看看Wikipedia和相关书籍。具体策略制定还是看你的具体需要了。
㈥ 蛋白质结构功能研究的最新方法有哪些
蛋白质结构研究方法进展
X-射线晶体学技术
核磁共振衍射技术
电子显微技术
质谱法
荧光共振能量转移技术（FRET）
同源建模预测蛋白质结构
酵母双杂交，三杂交
CO-IP
双向电泳
目前已经有许多蛋白质结构预测服务通过因特网对公众免费开放。由于结构预测技术本身的局限性，每种预测服务都各有得失。
三级结构预测（同源建模）：
• 瑞士生物信息研究所 SWISS-MODEL
• 丹麦技术大学生物序列分析中心 CPHmodels
• 比利时拿摩大学 ESyPred3D
• 英国癌症研究中心 3DJigsaw
二级结构预测（折叠识别）：
• 美国哥伦比亚大学 PredictProtein
• 英国瓦卫克大学 PSIpred
• 印度昌迪加尔的微生物技术研究所 APSSP
• 欧洲生物信息研究所（EBI）Jpred
• 美国加利福尼亚大学 SSpro
α－螺旋倾向性预测（从无到有）：
• 欧洲分子生物学实验室(EMBL) AGADIR
参考文献：
[1] Masatsune Kainosho1, Takuya Torizawa1, Yuki Iwashita1, Tsutomu Terauchi1, Akira Mei Ono1 and Peter
Güntert2 Optimal isotope labelling for NMR protein structure determinations Nature 440, 52-57 (2 March 2006) |
doi:10.1038/nature04525
[2] Liu D, Lepore BW, Petsko GA, Thomas PW, Stone EM, Fast W, Ringe D. Three-dimensional structure of the quorum-quenching N-acyl homoserine lactone hydrolase from Bacillus thuringiensis.Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Aug 16; 102(33):11882-7
[3]刘买利 张许叶朝辉 提高生物大分子NMR分辨率和灵敏度的有效方法：TROSY和CRINEPT 波谱学杂志2004.9 371-381
[4]李慧林,施丹,任罡,等. 生物大分子的电子显微学[M ]. 见:叶恒强,王元明编. 电子显微学进展. 北京:科学出版社, 2003.
[5]王大能,陈勇,隋森芳. 电子显微学在结构生物学研究中的新进展. 电子显微学报, 2003, 10.
[6]Robinson A New Avenue for Mass Spectrometry 2006 February Vol .3 No 2 Nature publishing
[7]Schleifenbaum, A.; Stier, G.; Gasch, A.; et al. J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 11786.
[8]tockholm, D.; Bartoli, M.; Sillon, G.; et al. J. Mol. Biol., 2005, 346, 215.
㈦ 蛋白质组学主要包括哪些分析技术及各自特点
为探究生物进程的分子机制，需要确定介导这个过程的蛋白质-蛋白质间的相互作用。研究蛋白质间相互作用的主要技术总结如下：一、酵母双杂交系统酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道 基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大 规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介 导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。二、噬茵体展示技术在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体 特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混 合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文 库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。三、等离子共振技术表 面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄 膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测 蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。………………
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