蛋白质研究方法

① 5种蛋白质研究方法都是什么

本文概括了研究蛋白质的五种方法的原理及优缺点。1.荧光共振能量转移;2.蛋白质双杂交技术;3.噬菌体展示技术;4.蛋白质的亲和色谱;5.亲和印迹。
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② 如何研究蛋白质功能

先做蛋白质的同源性分析，结构预测，motif分析等，如果有线索就好办了。
如果没有，可以寻找相互作用蛋白，如yeast、IP、TAP等。或者做不同生长阶段，不同条件下的表达分析，wb，2d等。过表达、KO，做2d。

③ 蛋白质组学的研究手段有哪些

双向电泳技术、质谱技术及联用派生技术 。

一般情况下，很多实验室是无法达到这样的配置要求的。建议找公司帮忙。
如果你在杭州，杭州波因是不错的。
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④ 研究蛋白质结构象的方法都有那些

多维核磁共振（NMR）

X射线晶体衍射
电镜三维重构

NMR由于原理的限制不能普遍应用，X射线正逐步被电镜取代。

⑤ 蛋白质工程主要有哪些研究手段

蛋白质工程
所谓蛋白质工程，就是利用基因工程手段，包括基因的定点突变和基因表达对蛋白质进行改造，以期获得性质和功能更加完善的蛋白质分子。
蛋白质是生命的体现者，离开了蛋白质，生命将不复存在。可是，生物体内存在的天然蛋白质，有的往往不尽人意，需要进行改造。由于蛋白质是由许多氨基酸按一定顺序连接而成的，每一种蛋白质有自己独特的氨基酸顺序，所以改变其中关键的氨基酸就能改变蛋白质的性质。而氨基酸是由三联体密码决定的，只要改变构成遗传密码的一个或两个碱基就能达到改造蛋白质的目的。蛋白质工程的一个重要途径就是根据人们的需要，对负责编码某种蛋白质的基因重新进行设计，使合成的蛋白质变得更符合人类的需要。这种通过造成一个或几个碱基定点突变，以达到修饰蛋白质分子结构目的的技术，称为基因定点突变技术。
蛋白质工程是在基因重组技术、生物化学、分子生物学、分子遗传学等学科的基础之上，融合了蛋白质晶体学、蛋白质动力学、蛋白质化学和计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。其内容主要有两个方面：根据需要合成具有特定氨基酸序列和空间结构的蛋白质；确定蛋白质化学组成、空间结构与生物功能之间的关系。在此基础之上，实现从氨基酸序列预测蛋白质的空间结构和生物功能，设计合成具有特定生物功能的全新的蛋白质，这也是蛋白质工程最根本的目标之一。
目前，蛋白质工程尚未有统一的定义。一般认为蛋白质工程就是通过基因重组技术改变或设计合成具有特定生物功能的蛋白质。实际上蛋白质工程包括蛋白质的分离纯化，蛋白质结构和功能的分析、设计和预测，通过基因重组或其它手段改造或创造蛋白质。从广义上来说，蛋白质工程是通过物理、化学、生物和基因重组等技术改造蛋白质或设计合成具有特定功能的新蛋白质。
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蛋白质工程的基本途径
从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相对应的脱氧核糖核苷酸序列（DNA）
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【研究的核心内容】
蛋白质结构分析
蛋白质工程的核心内容之一就是收集大量的蛋白质分子结构的信息，以便建立结构与功能之间关系的数据库，为蛋白质结构与功能之间关系的理论研究奠定基础。三维空间结构的测定是验证蛋白质设计的假设即证明是新结构改变了原有生物功能的必需手段。晶体学的技术在确定蛋白质结构方面有了很大发展，但是最明显的不足是需要分离出足够量的纯蛋白质（几毫克～几十毫克），制备出单晶体，然后再进行繁杂的数据收集、计算和分析。
另外，蛋白质的晶体状态与自然状态也不尽相同，在分析的时候要考虑到这个问题。核磁共振技术可以分析液态下的肽链结构，这种方法绕过了结晶、X－射线衍射成像分析等难点，直接分析自然状态下的蛋白质的结构。现代核磁共振技术已经从一维发展到三维，在计算机的辅助下，可以有效地分析并直接模拟出蛋白质的空间结构、蛋白质与辅基和底物结合的情况以及酶催化的动态机理。从某种意义上讲，核磁共振可以更有效地分析蛋白质的突变。国外有许多研究机构正在致力于研究蛋白质与核酸、酶抑制剂与蛋白质的结合情况，以开发
具有高度专一性的药用蛋白质。
结构、功能的设计和预测
根据对天然蛋白质结构与功能分析建立起来的数据库里的数据，可以预测一定氨基酸序列肽链空间结构和生物功能；反之也可以根据特定的生物功能，设计蛋白质的氨基酸序列和空间结构。通过基因重组等实验可以直接考察分析结构与功能之间的关系；也可以通过分子动力学、分子热力学等，根据能量最低、同一位置不能同时存在两个原子等基本原则分析计算蛋白质分子的立体结构和生物功能。虽然这方面的工作尚在起步阶段，但可预见将来能建立一套完整的理论来解释结构与功能之间的关系，用以设计、预测蛋白质的结构和功能。
创造和改造
蛋白质的改造，从简单的物理、化学法到复杂的基因重组等等有多种方法。物理、化学法：对蛋白质进行变性、复性处理，修饰蛋白质侧链官能团，分割肽链，改变表面电荷分布促进蛋白质形成一定的立体构像等等；生物化学法：使用蛋白酶选择性地分割蛋白质，利用转糖苷酶、酯酶、酰酶等去除或连接不同化学基团，利用转酰胺酶使蛋白质发生胶连等等。以上方法只能对相同或相似的基团或化学键发生作用，缺乏特异性，不能针对特定的部位起作用。采用基因重组技术或人工合成DNA，不但可以改造蛋白质而且可以实现从头合成全新的蛋白质。
蛋白质是由不同氨基酸按一定顺序通过肽键连接而成的肽构成的。氨基酸序列就是蛋白质的一级结构，它决定着蛋白质的空间结构和生物功能。而氨基酸序列是由合成蛋白质的基因的DNA序列决定的，改变DNA序列就可以改变蛋白质的氨基酸序列，实现蛋白质的可调控生物合成。在确定基因序列或氨基酸序列与蛋白质功能之间关系之前，宜采用随机诱变，造成碱基对的缺失、插入或替代，这样就可以将研究目标限定在一定的区域内，从而大大减少基因分析的长度。一旦目标DNA明确以后，就可以运用定位突变等技术来进行研究。
定位突变蛋白质中的氨基酸是由基因中的三联密码决定的，只要改变其中的一个或两个就可以改变氨基酸。通常是改变某个位置的氨基酸，研究蛋白质结构、稳定性或催化特性。噬菌体M13的生活周期有二个阶段，在噬菌体粒子中其基因组为单链，侵入宿主细胞以后，通过复制以双链形式存在。将待研究的基因插入载体M13，制得单链模板，人工合成一段寡核苷酸（其中含一个或几个非配对碱基）作为引物，合成相应的互补链，用T4连接酶连接成闭环双链分子。经转染大肠杆菌，双链分子在胞内分别复制，因此就得到两种类型的噬菌斑，含错配碱基的就为突变型。再转入合适的表达系统合成突变型蛋白质。
盒式突变1985年Wells提出的一种基因修饰技术——盒式突变，一次可以在一个位点上产生 20种不同氨基酸的突变体，可以对蛋白质分子中重要氨基酸进行“饱和性”分析。利用定位突变在拟改造的氨基酸密码两侧造成两个原载体和基因上没有的内切酶切点，用该内切酶消化基因，再用合成的发生不同变化的双链DNA片段替代被消化的部分。这样一次处理就可以得到多种突变型基因。
PCR技术DNA聚合酶链式反应是应用最广泛的基因扩增技术。以研究基因为模板，用人工合成的寡核苷酸（含有一个或几个非互补的碱基）为引物，直接进行基因扩增反应，就会产生突变型基因。分离出突变型基因后，在合适的表达系统中合成突变型蛋白质。这种方法直接、快速和高效。
高突变率技术从大量的野生型背景中筛选出突变型是一项耗时、费力的工作。有两种新的突变方法具有较高的突变率：①硫代负链法：核苷酸间磷酸基的氧被硫替代后修饰物（α－（S）－dCTP）对某些内切酶有耐性，在有引物和（α－（S）－dCTP）存在下合成负链，然后用内切酶处理，结果仅在正链上产生“缺口”，用核苷酸外切酶III从3‘→5‘扩大缺口并超过负链上错配的核苷酸，在聚合酶作用下修复正链，就可以得到二条链均为突变型的基因；②UMP正链法：大肠杆菌突变株RZ1032中缺少脲嘧啶糖苷酶和UTP酶，M13在这种宿主中可以用脲嘧啶（U）替代胸腺嘧啶（T）掺入模板而不被修饰。用这种含U的模板产生的突变双链转化正常大肠杆菌，结果含U的正链被寄主降解，而突变型负链保留并复制。
蛋白质融合将编码一种蛋白质的部分基因移植到另一种蛋白质基因上或将不同蛋白质基因的片段组合在一起，经基因克隆和表达，产生出新的融合蛋白质。这种方法可以将不同蛋白质的特性集中在一种蛋白质上，显着地改变蛋白质的特性。现在研究的较多的所谓 “嵌合抗体”和“人缘化抗体”等，就是采用的这种方法。
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【实际应用】
提高蛋白质的稳定性
葡萄糖异构酶（GI）在工业上应用广泛，为提高其热稳定性，朱国萍等人在确定第138位甘氨酸 (Gly138)为目标氨基酸后，用双引物法对GI基因进行体外定点诱变，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突变体的重组质粒在大肠杆菌中表达，结果突变型GI比野生型的热半衰期长一倍；最适反应温度提高10～12℃；酶比活相同。据分析，Pro替代Gly138后，可能由于引入了一个吡咯环，该侧链刚好能够填充于Gly138附近的空洞，使蛋白质空间结构更具刚性，从而提高了酶的热稳定性。
融合蛋白质
脑啡肽(Enk)N端5肽线形结构是与δ型受体结合的基本功能区域，干扰素（IFN）是一种广谱抗病毒抗肿瘤的细胞因子。黎孟枫等人化学合成了EnkN端5肽编码区，通过一连接3肽编码区与人α1型IFN基因连接，在大肠杆菌中表达了这一融合蛋白。以体外人结肠腺癌细胞和多形胶质瘤细胞为模型，采用3H－胸腺嘧啶核苷掺入法证明该融合蛋白抑制肿瘤细胞生长的活性显着高于单纯的IFN，通过 Naloxone竞争阻断实验证明，抑制活性的增高确由Enk导向区介导。
蛋白质活性的改变
通常饭后30～60min，人血液中胰岛素的含量达到高峰，120～180min内恢复到基础水平。而目前临床上使用的胰岛素制剂注射后120min后才出现高峰且持续180～240min，与人生理状况不符。实验表明，胰岛素在高浓度（大于 10－5mol/L）时以二聚体形式存在，低浓度时（小于10－9mol/L）时主要以单体形式存在。设计速效胰岛素原则就是避免胰岛素形成聚合体。类胰岛素生长因子－I(IGF－I)的结构和性质与胰岛素具有高度的同源性和三维结构的相似性，但IGF－I不形成二聚体。IGF－I的B结构域（与胰岛素B 链相对应）中B28－B29氨基酸序列与胰岛素B链的B28－B29相比，发生颠倒。因此，将胰岛素B链改为B28Lys－B29Pro，获得单体速效胰岛素。该速效胰岛素已通过临床实验。
治癌酶的改造
癌症的基因治疗分二个方面：药物作用于癌细胞，特异性地抑制或杀死癌细胞；药物保护正常细胞免受化学药物的侵害，可以提高化学治疗的剂量。疱症病毒（HSV）胸腺嘧啶激酶(TK)可以催化胸腺嘧啶和其他结构类似物如GANCICLOVIR和 ACYCLOVIR无环鸟苷磷酸化。GANCICLOVIR和ACYCLOVIR缺少3‘端羟基，就可以终止DNA的合成，从而杀死癌细胞。HSV－TK 催化GANCICLOVIR和ACYCLOVIR的能力可以通过基因突变来提高。从大量的随机突变中筛选出一种，在酶活性部位附近有6个氨基酸被替换，催化能力分别提高43和20倍。O6－烷基－鸟嘌呤是DNA经烷基化剂（包括化疗用亚硝基药物）处理以后形成的主要诱变剂和细胞毒素，所以这些亚硝基药物的使用剂量受到限制。O6－烷基－鸟嘌呤－DNA烷基转移酶O6－Alkylguanine－DNAalkyltransferase(AGT)能够将鸟嘌呤O6上的烷基去除掉，起到保护作用。通过反向病毒转染，人类AGT在鼠骨髓细胞中表达并起到保护作用。通过突变处理，得到一些正突变AGT基因且活性都比野生型的高，经检查发现一个突变基因中的第139位脯氨酸被丙氨酸替代。
嵌合抗体和人缘化抗体
免疫球蛋白呈Y型，由二条重链和二条轻链通过二硫键相互连接而构成。每条链可分为可变区（N 端）和恒定区（C端），抗原的吸附位点在可变区，细胞毒素或其他功能因子的吸附位点在恒定区。每个可变区中有三个部分在氨基酸序列上是高度变化，在三维结构上是处在β折叠端头的松散结构（CDR），是抗原的结合位点，其余部分为CDR的支持结构。不同种属的CDR结构是保守的，这样就可以通过蛋白质工程对抗体进行改造。
鼠单克隆抗体被人免疫系统排斥，它潜在的治疗作用得不到利用。嵌合抗体就是用人抗体的恒定区替代鼠单克隆抗体的恒定区，这样它的免疫原性就显着下降。如用于治疗直肠结肠腺癌（COLORECTALADENOCARCINOMA）的单克隆抗体 Mab17－1A。尽管嵌合抗体还存在着免疫原的问题，但仍有几种嵌合抗体通过了临床实验。所谓人缘化抗体就是将抗原吸附区域嫁接到人抗体上，这样抗体上的外源肽链降低到最小，免疫原性也就最小。但是，仅将CDR转接到人抗体上，其抗原吸附能力很小，必须带上几个框架氨基酸残基，才能保持原有的吸附力。这样就存在免疫原性与抗原吸附力之间的矛盾。通过逐个氨基酸替代或计算机模拟分析，可在保持原有吸附力的基础之上，尽可能地降低免疫原性。第一个临床上应用的用于治疗淋巴肉芽肿病和风湿性关节炎的人缘化抗体CAMPATH－1H，尽管疗效显着，但仍有半数以上的患者有免疫反应。而其他人缘化抗体如治疗脊髓性白血病的ANTI－CD33等，其免疫反应可以忽略不计。
蛋白质工程进展
当前，蛋白质工程是发展较好、较快的分子工程。这是因为在进行蛋白质分子设计后，已可应用高效的基因工程来进行蛋白的合成。最早的蛋白工程是福什特（Forsht）等在1982—1985年间对酪氨酰—t—RNA合成酶的分子改造工作。他根据 XRD（X射线衍射）实测该酶与底物结合部位结构，用定位突变技术改变与底物结合的氨基酸残基，并用动力学方法测量所得变体酶的活性，深入探讨了酶与底物的作用机制。佩里（Perry）1984年通过将溶菌酶中Ile(3)改成Cys(3)，并进一步氧化生成 Cys(3)-Cys（97）二硫键，使酶热稳定性提高，显着改进了这种食品工业用酶的应用价值。1987年福什特通过将枯草杆菌蛋白酶分子表面的 Asp（99）和Glu（156）改成Lys，而导致了活性中心His（64）质子pKa从7下降到6，使酶在pH＝6时的活力提高10倍。工业用酶最佳 pH的改变预示可带来巨大经济效益。蛋白工程还可对酶的催化活性、底物专一性、抗氧化性、热变性、碱变性等加以改变。由此可以看出蛋白工程的威力及其光辉前景。上述各例是通过对关键氨基酸残基的置换与增删进行蛋白工程的一类方法。另一类是以某个典型的折叠进行“从头设计”的方法。1988年杜邦公司宣布，成功设计并合成了由四段反平行α—螺旋组成为73个氨基残基的成果。这显示，按人们预期要求，通过从头设计以折叠成新蛋白的目标已是可望又可及了。预测结构的模型法，在奠定分子生物学基础时起过重大作用。蛋白的一级结构，包含着关于高级结构的信息这一点已日益明确。结合模型法，通过分子工程来预测高级结构，已成为人们所瞩目的问题了。
蛋白质工程汇集了当代分子生物学等学科的一些前沿领域的最新成就，它把核酸与蛋白质结合、蛋白质空间结构与生物功能结合起来研究。蛋白质工程将蛋白质与酶的研究推进到崭新的时代，为蛋白质和酶在工业、农业和医药方面的应用开拓了诱人的前景。蛋白质工程开创了按照人类意愿改造、创造符合人类需要的蛋白质的新时期。
蛋白质工程的前景
蛋白质工程取得的进展向人们展示出诱人的前景。例如，科学家通过对胰岛素的改造，已使其成为速效型药品。如今，生物和材料科学家正积极探索将蛋白质工程应用于微电子方面。用蛋白质工程方法制成的电子元件，具有体积小、耗电少和效率高的特点，因此有极为广阔的发展前景。

⑥ 蛋白质结构功能研究的最新方法有哪些

蛋白质结构研究方法进展
X-射线晶体学技术
核磁共振衍射技术
电子显微技术
质谱法
荧光共振能量转移技术（FRET）
同源建模预测蛋白质结构
酵母双杂交，三杂交
CO-IP
双向电泳

目前已经有许多蛋白质结构预测服务通过因特网对公众免费开放。由于结构预测技术本身的局限性，每种预测服务都各有得失。
三级结构预测（同源建模）：
• 瑞士生物信息研究所 SWISS-MODEL
• 丹麦技术大学生物序列分析中心 CPHmodels
• 比利时拿摩大学 ESyPred3D
• 英国癌症研究中心 3DJigsaw
二级结构预测（折叠识别）：
• 美国哥伦比亚大学 PredictProtein
• 英国瓦卫克大学 PSIpred
• 印度昌迪加尔的微生物技术研究所 APSSP
• 欧洲生物信息研究所（EBI）Jpred
• 美国加利福尼亚大学 SSpro
α－螺旋倾向性预测（从无到有）：
• 欧洲分子生物学实验室(EMBL) AGADIR

参考文献：
[1] Masatsune Kainosho1, Takuya Torizawa1, Yuki Iwashita1, Tsutomu Terauchi1, Akira Mei Ono1 and Peter
Güntert2 Optimal isotope labelling for NMR protein structure determinations Nature 440, 52-57 (2 March 2006) |
doi:10.1038/nature04525
[2] Liu D, Lepore BW, Petsko GA, Thomas PW, Stone EM, Fast W, Ringe D. Three-dimensional structure of the quorum-quenching N-acyl homoserine lactone hydrolase from Bacillus thuringiensis.Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Aug 16; 102(33):11882-7
[3]刘买利 张许叶朝辉 提高生物大分子NMR分辨率和灵敏度的有效方法：TROSY和CRINEPT 波谱学杂志2004.9 371-381
[4]李慧林,施丹,任罡,等. 生物大分子的电子显微学[M ]. 见:叶恒强,王元明编. 电子显微学进展. 北京:科学出版社, 2003.
[5]王大能,陈勇,隋森芳. 电子显微学在结构生物学研究中的新进展. 电子显微学报, 2003, 10.
[6]Robinson A New Avenue for Mass Spectrometry 2006 February Vol .3 No 2 Nature publishing
[7]Schleifenbaum, A.; Stier, G.; Gasch, A.; et al. J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 11786.
[8]tockholm, D.; Bartoli, M.; Sillon, G.; et al. J. Mol. Biol., 2005, 346, 215.

⑦ 蛋白质组学常用的研究方法

酵母双杂交系统、抗体芯片、LCM技术、mic Solution Inc、SPR技术、色谱分离技术、双相电泳技术、有机质谱等等。
LCM技术获得的细胞可以用于蛋白质样品的制备。
蛋白质样品中的不同类型的蛋白质可以通过二维电泳进行分离。
胶染色后可以利用凝胶图象分析系统成像，然后通过分析软件对蛋白质点进行定量分析，并且对感兴趣的蛋白质点进行定位。
Genomic Solution可以为研究者提供除质谱外的所有蛋白质组学研究工具，包括二维电泳系统，成像系统及分析软件，胶切割系统，蛋白质消化浓缩工作站，点样工作站等；同时还可以提供相关试剂和消耗品。
蛋白质相互作用的研究，酵母双杂交和噬菌体展示技术无疑是很好的研究方法。
LCM-二维电泳-质谱的技术路线是典型的一条蛋白质组学研究的技术路线，除此以外，LCM-抗体芯片也是一条重要的蛋白质组学研究的技术路线。

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⑧ 蛋白质结构功能的最新研究方法有哪些

主要是X射线晶体衍射和NMR

⑨ 蛋白质之间相互作用的研究方法有哪些

研究DNA-蛋白质相互作用的实验方法主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、DNase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
蛋白（绿色荧光蛋白或红色荧光蛋白）的载体中,共转染到功能细胞中（一般选用 COS7 细胞）表达带有荧光的融合蛋白.这样,相互作用的两种蛋白就被标上不同的荧光,可以在细胞内用荧光显微镜直接观测.在进行精确细胞定位或共定位时,必须用共聚焦荧光显微镜观测.因为共聚焦荧光显微镜（相当于医院给病人诊断的 CT）观测的是细胞内一个切面上的颜色.如果在一个切面上在同一区域看到两种颜色,就提示这两种蛋白在该区域内有相互作用.普通荧光显微镜看到的是一个立体图象,无法确定蛋白质共定位现象.在进行定位或共定位同时,也可以对细胞核进行染色.这样,在细胞中就有三种颜色.细胞核的显色帮助你确定共定位发生的位置.上面介绍的活细胞定位,其优点是表达的荧光蛋白荧光强,没有背景,观测方便.

⑩ 蛋白质的主要研究

在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德（Gerhars Johannes Mulder）对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。
对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。1950年代后期，Armour Hot Dog Co.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。科学家可以从生物公司购买越来越多的各类纯蛋白质。
着名化学家莱纳斯·鲍林成功地预测了基于氢键的规则蛋白质二级结构，而这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后，Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析，冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。[4] 当癌细胞快速增生时，需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。这种蛋白质由凋亡抑制基因Survivin编码合成在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。
Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。
生物化学家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，几乎很难找到不重要的二聚作用区域。两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。 在1996年前提到蛋白质组学（Proteomics），恐怕知之者甚少，而在略知一二者中，部分人还抱有怀疑态度。但是，2001年的Science杂志已把蛋白质组学列为六大研究热点之一，其“热度”仅次于干细胞研究，名列第二。蛋白质组学的受关注程度如今已令人刮目相看。
1．蛋白质组学研究的研究意义和背景
随着人类基因组计划的实施和推进，生命科学研究已进入了后基因组时代。在这个时代，生命科学的主要研究对象是功能基因组学，包括结构基因组研究和蛋白质组研究等。尽管已有多个物种的基因组被测序，但在这些基因组中通常有一半以上基因的功能是未知的。功能基因组中所采用的策略，如基因芯片、基因表达序列分析(Serial analysis of gene expression, SAGE)等，都是从细胞中mRNA的角度来考虑的，其前提是细胞中mRNA的水平反映了蛋白质表达的水平。但事实并不完全如此，从DNA mRNA 蛋白质，存在三个层次的调控，即转录水平调控(Transcriptional control )，翻译水平调控(Translational control)，翻译后水平调控(Post-translational control )。从mRNA角度考虑，实际上仅包括了转录水平调控，并不能全面代表蛋白质表达水平。实验也证明，组织中mRNA丰度与蛋白质丰度的相关性并不好，尤其对于低丰度蛋白质来说，相关性更差。更重要的是，蛋白质复杂的翻译后修饰、蛋白质的亚细胞定位或迁移、蛋白质－蛋白质相互作用等则几乎无法从mRNA水平来判断。毋庸置疑，蛋白质是生理功能的执行者，是生命现象的直接体现者，对蛋白质结构和功能的研究将直接阐明生命在生理或病理条件下的变化机制。蛋白质本身的存在形式和活动规律，如翻译后修饰、蛋白质间相互作用以及蛋白质构象等问题，仍依赖于直接对蛋白质的研究来解决。虽然蛋白质的可变性和多样性等特殊性质导致了蛋白质研究技术远远比核酸技术要复杂和困难得多，但正是这些特性参与和影响着整个生命过程。
2．蛋白质组学研究的策略和范围
蛋白质组学一经出现，就有两种研究策略。一种可称为“竭泽法”，即采用高通量的蛋白质组研究技术分析生物体内尽可能多乃至接近所有的蛋白质，这种观点从大规模、系统性的角度来看待蛋白质组学，也更符合蛋白质组学的本质。但是，由于蛋白质表达随空间和时间不断变化，要分析生物体内所有的蛋白质是一个难以实现的目标。另一种策略可称为“功能法”，即研究不同时期细胞蛋白质组成的变化，如蛋白质在不同环境下的差异表达，以发现有差异的蛋白质种类为主要目标。这种观点更倾向于把蛋白质组学作为研究生命现象的手段和方法。
早期蛋白质组学的研究范围主要是指蛋白质的表达模式（Expression profile），随着学科的发展，蛋白质组学的研究范围也在不断完善和扩充。蛋白质翻译后修饰研究已成为蛋白质组研究中的重要部分和巨大挑战。蛋白质-蛋白质相互作用的研究也已被纳入蛋白质组学的研究范畴。而蛋白质高级结构的解析即传统的结构生物学，虽也有人试图将其纳入蛋白质组学研究范围，但仍独树一帜。
3．蛋白质组学研究技术
可以说，蛋白质组学的发展既是技术所推动的也是受技术限制的。蛋白质组学研究成功与否，很大程度上取决于其技术方法水平的高低。蛋白质研究技术远比基因技术复杂和困难。不仅氨基酸残基种类远多于核苷酸残基（20/ 4）， 而且蛋白质有着复杂的翻译后修饰，如磷酸化和糖基化等，给分离和分析蛋白质带来很多困难。此外，通过表达载体进行蛋白质的体外扩增和纯化也并非易事，从而难以制备大量的蛋白质。蛋白质组学的兴起对技术有了新的需求和挑战。蛋白质组的研究实质上是在细胞水平上对蛋白质进行大规模的平行分离和分析，往往要同时处理成千上万种蛋白质。因此，发展高通量、高灵敏度、高准确性的研究技术平台是相当一段时间内蛋白质组学研究中的主要任务。在国际蛋白质组研究技术平台的技术基础和发展趋势有以下几个方面：
3.2 蛋白质组研究中的样品分离和分析
利用蛋白质的等电点和分子量通过双向凝胶电泳的方法将各种蛋白质区分开来是一种很有效的手段。它在蛋白质组分离技术中起到了关键作用。如何提高双向凝胶电泳的分离容量、灵敏度和分辨率以及对蛋白质差异表达的准确检测是双向凝胶电泳技术发展的关键问题。国外的主要趋势有第一维电泳采用窄pH梯度胶分离以及开发与双向凝胶泳相结合的高灵敏度蛋白质染色技术，如新型的荧光染色技术。
质谱技术是目前蛋白质组研究中发展最快，也最具活力和潜力的技术。它通过测定蛋白质的质量来判别蛋白质的种类。当前蛋白质组研究的核心技术就是双向凝胶电泳－质谱技术，即通过双向凝胶电泳将蛋白质分离，然后利用质谱对蛋白质逐一进行鉴定。对于蛋白质鉴定而言，高通量、高灵敏度和高精度是三个关键指标。一般的质谱技术难以将三者合一，而发展的质谱技术可以同时达到以上三个要求，从而实现对蛋白质准确和大规模的鉴定。
蛋白质的含氮量比较恒定，平均约为16%。 据报道，第二次世界大战期间，日本动物性食品供应不足，每人每年只平均供应2千克肉，12.5千克奶和奶制品，2.5千克蛋。当时12岁学生平均身高只有137.8厘米。战后，日本经济发展迅速，人民生活改善，动物性食品增多，每人每年食用肉达13千克，奶及奶制品25千克，蛋类15千克。1970年调查，12岁少年(少年食品)的身高已达147.1厘米，平均增高9.3厘米。从这个例子可以看出蛋白质(蛋白质食品)食物对少年儿童(儿童食品)增高所起的作用。
蛋白质是构成一切生命的主要化合物,是生命的物质基础和第一要素,在营养素中占首要地位。少年儿童及婴幼儿增高离不开蛋白质。人体的骨骼等组织是由蛋白质组成的。在体内新陈代谢的全部化学反应过程中,离不开酶的催化作用,而所有的酶均由蛋白质构成。对青少年增高起作用的各种激素,也都是蛋白质及其衍生物。此外,参与骨细胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等过程的骨矿化结合素、骨钙素、碱性磷酸酶、人骨特异生长因子等物质,也均为蛋白质所构成。所以,蛋白质是人体生长发育中最重要的化合物 ,是增高的重要原料。
婴幼儿(婴幼儿食品)、少年儿童生长发育所必需的脂溶性维生素(维生素食品)、铁(铁食品)、钙、磷等无机盐及部分微量元素(微量元素食品)，在蛋白质食物中也同时可以获得。所以，有些儿童少年只喜欢吃素食(素食食品)，怕吃鸡、鱼、肉、蛋等荤菜，或是在家长的催督下才勉强吃一点，这种做法是不可取的，必然会导致因蛋白质缺乏而影响身高。
正确的膳食原则是食物要多样，粗细要搭配，坚持以粮、豆、菜为主,适当增加肉、鱼、蛋、奶的量，以补充身体发育的充足营养，保证身高增加的原料，促进个子长高。