⑴ 研究药物与蛋白质相互作用的方法有哪些
方法主要包括：a、凝胶阻滞实验；
b、DNase
1
足迹实验；c、甲基化干扰实验；
d、体内足迹实验；
f、拉下实验。研究蛋白质/
核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
⑵ 研究蛋白质相互作用的方法有哪些
Pull down; Co-IP; phage display; gel filtration; yeast two-hybrid; FRET; SPA ; crosslinking
⑶ 研究基因互作的常用方法是
质量性状中存在6种可能的基因互作类型, 即互补,重叠,累加,显性上位,隐性上位和抑制.在遗传研
究中, 有时会遇到互作基因定位的问题, 但至今未见有关互作基因定位方法
基因互作
两对非等位基因共同作用于同一性状的现象叫做基因互作.如:加拿大大麻哈鱼肉色的遗传就是两个显性基因的互作:
红色肉(RRMM) ×白色肉(rrmm)
F1: 红色肉(RrMm)
F2: 9红色肉 : 7白色肉
×
基因互作方式之一:互补作用
花鳉的体色遗传——两对基因的互补:
淡蓝色(BBrr) ×淡白色(bbRR)
F1: 灰色(BbRr)
F2: 9/16B_R_+3/16B_rr+3/16bbR_+1/16bbrr
灰色 淡蓝色 淡白色 白色
×
基因互作方式之二:累加作用
虎皮鲃躯干部条纹遗传——两对基因的累加作用
不完全带aaBB×不完全带AAbb
F1: 全带(AaBb)
F2: 9A_B_:6(A_bb+aaB_):1aabb
全带 不完全带 半带
×
基因互作方式之三:显性上位作用
例如:金鱼体色的显性上位遗传:
浅黑色AABB × 白化aabb
AaBb浅黑
12浅黑A_B_+3A_bb : 3淡色aaB_:1aabb白化
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基因互作方式之四:隐性上位作用
剑尾鱼尾鳍的黑色素——隐性上位遗传:
CCPP黑色弯带 × ccpp无色
CcPp黑色弯带
9黑色弯带C_P_:3C_aa黑斑:4无色cc_ _
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基因互作方式之五:重叠作用
鲤鱼体色青灰色与红色基因的重叠作用——15:1
青灰色元江鲤 BBRR×红色荷包红鲤bbrr
青灰色BbRr
15青灰(9B_R_+3B_rr+3bbR_):1红bbrr
×
只能找到这些了
希望能对你有帮助
⑷ 相互作用的研究方法有哪些
1 免疫共沉淀 免疫共沉淀(Co-Immunoprecipitation)是以抗体和抗原之间的专一性作用为 基础的用于研究蛋白质相互作用的经典方法
⑸ DNA与蛋白质相互作用的研究方法有哪些
DNA与蛋白质相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白质相互作用的实验方法主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、DNase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
（1） 利用有色荧光蛋白标记技术进行蛋白定位研究
此法也可称为活细胞定位.把两种具有相互作用的蛋白分别克隆到带有两种不同颜色荧光
蛋白（绿色荧光蛋白或红色荧光蛋白）的载体中,共转染到功能细胞中（一般选用 COS7 细胞）表达带有荧光的融合蛋白.这样,相互作用的两种蛋白就被标上不同的荧光,可以在细胞内用荧光显微镜直接观测.在进行精确细胞定位或共定位时,必须用共聚焦荧光显微镜观测.因为共聚焦荧光显微镜（相当于医院给病人诊断的 CT）观测的是细胞内一个切面上的颜色.如果在一个切面上在同一区域看到两种颜色,就提示这两种蛋白在该区域内有相互作用.普通荧光显微镜看到的是一个立体图象,无法确定蛋白质共定位现象.在进行定位或共定位同时,也可以对细胞核进行染色.这样,在细胞中就有三种颜色.细胞核的显色帮助你确定共定位发生的位置.上面介绍的活细胞定位,其优点是表达的荧光蛋白荧光强,没有背景,观测方便.但缺点
是相互作用的蛋白由于标上荧光蛋白,实际上是两个融合蛋白.融合蛋白的定位结果或共定位结果是否与天然蛋白分布一致,有待于进一步确定.而利用免疫荧光标记技术可以避免这一缺点.
（2） 利用双色或多色染色的免疫荧光技术进行蛋白定位研究
免疫荧光的原理是,首先把细胞进行固定,然后用待检测靶蛋白的抗体（一抗）与细胞内
靶蛋白进行免疫反应,再用荧光素（如 FITC 和 TRITC 等）标记的二抗与一抗进行反应.这样就在细胞内形成免疫复合物（靶蛋白----一抗---二抗）,结果靶蛋白被标上颜色,然后可用共聚焦荧光显微镜观测定位与共定位结果.
免疫荧光技术最大优点就是可用来检测细胞内源性蛋白的定位及相互作用.当然也可以对
靶细胞进行转染表达目的蛋白,然后标记目的蛋白进行观测.免疫荧光技术的缺点是荧光相对较弱并且背景较高,结果受到干扰,所以这项技术不好掌握.为了结果的可靠性,要求严格设计阳性对照与阴性对照.
（3） 细胞内蛋白动态定位
有时细胞在正常状态下,有相互作用的蛋白在胞内可能暂时分开,没有共定位现象发生.
但是在某一个特定情况下,如细胞受到外界刺激时,细胞本身会产生应急反应,这时暂时分离的蛋白有可能发生相互作用,并产生共定位现象.所以在进行共定位研究时,可根据具体情况具体分析,必要时观测细胞内蛋白动态定位结果.
⑹ 研究分子间相互作用的方法有哪些
接触面磨平铅块压紧两铅块结合起易拉说明使两铅块距离接近间引力发作用距离于间存相互作用引力．故答案：引．
欢迎追问.也可以先查阅下资料
⑺ 研究蛋白质之间相互作用的实验方法有哪些
白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。把原来spaces空间上的一篇蛋白质与蛋白质间相互作用研究方法转来，算是实验技巧分类目录的首篇。
一、酵母双杂交系统
酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。Angermayr等设计了一个SOS蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。
二、噬茵体展示技术
在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的DNA序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cDNA文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。
三、等离子共振技术
表面等离子共振技术(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。SPR技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。
四、荧光能量转移技术
荧光共振能量转移（FRET ）广泛用于研究分子间的距离及其相互作用; 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、DNA 和RNA 的时空信息。随着绿色荧光蛋白（GFP）的发展，FRET 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。提出了一种定量测量FRET效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。该方法简单快速，可实时定量测量FRET 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于GFP 的供体受体对。
五、抗体与蛋白质阵列技术
蛋白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。
六、免疫共沉淀技术
免疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用[/url]的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于Pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴趣蛋白抗体—SPA\|Pansobin”，因为SPA\|Pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物四组分又被分开。然后经Western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为预测蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白可信度高。但这种方法有两个缺陷：一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用；二是必须在实验前预测目的蛋白是什么，以选择最后检测的抗体，所以，若预测不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。
七、pull-down技术
蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀（Co-IP） 、Pull-down技术或Far-western法研究。Pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、PolyHis-或GST-），从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。通过Pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。
⑻ 简述研究小分子与蛋白相互作用的方法有哪些
在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时，有不少衡量相互作用的生化指标，其中包括 Ki值（抑制常数），Kd值（解离常数），Km值（米氏常数）
1） Kd值：dissociation constant
针对的是蛋白质与小分子（如LAC等），指的是解离常数，单位是M.该常数反映了与蛋白质结合的小分子的解离速率，也直接决定蛋白质与小分子的亲和力（affinity）。是定量描述蛋白质与小分子结合的主要生化指标。
2） Ki 值：inhibitor constant 针对的是蛋白质与抑制剂，指的是抑制剂常数, 单位是M.
与Kd值的计算一样，反映出抑制剂与蛋白质的结合紧密程度。
3） Km值：是针对酶与底物的催化反应，Km指的是米氏常数（为了纪念Michaelis和Meten），是由一些速率常数组成的复合常数，等于酶的反应速率达到反应速率的一半时的底物浓度,单位是M.
这几个常数，Kd与Ki，按照我的理解来说差别不大，只是Ki代表的是抑制剂与蛋白质的Kd，本质上无差异。Km值的推导Km值的推导比Kd,Ki要复杂，主要在于酶的催化过程，不仅包括前面的结合，还有后续的催化得到新的底物，这与前面的单一可逆过程是有区别的。
⑼ 蛋白质之间相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白质相互作用的实验方法主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、DNase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
蛋白（绿色荧光蛋白或红色荧光蛋白）的载体中,共转染到功能细胞中（一般选用 COS7 细胞）表达带有荧光的融合蛋白.这样,相互作用的两种蛋白就被标上不同的荧光,可以在细胞内用荧光显微镜直接观测.在进行精确细胞定位或共定位时,必须用共聚焦荧光显微镜观测.因为共聚焦荧光显微镜（相当于医院给病人诊断的 CT）观测的是细胞内一个切面上的颜色.如果在一个切面上在同一区域看到两种颜色,就提示这两种蛋白在该区域内有相互作用.普通荧光显微镜看到的是一个立体图象,无法确定蛋白质共定位现象.在进行定位或共定位同时,也可以对细胞核进行染色.这样,在细胞中就有三种颜色.细胞核的显色帮助你确定共定位发生的位置.上面介绍的活细胞定位,其优点是表达的荧光蛋白荧光强,没有背景,观测方便.
⑽ 研究菌之间的相互作用用什么方法
研究DNA-蛋白质相互作用实验主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、DNase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉实验研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用新技术：核酸适体技术、物信息、蛋白质芯片技术及纳米技术等
望采纳