CAD酶活性计算方法

Ⅰ 怎么计算酶活力

IU的单位是微摩尔／分钟。0.3摩尔等于300,000微摩尔，这样算0.1ml的酶活力是转化摩尔数／时间＝30,000IU。所以1ml的酶活力就是10倍300,000IU。

酶活力（enzyme activity)也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高。

简介

一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度／单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。

因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。

以上内容参考：网络-酶活力

Ⅱ 固定化酶的酶活计算过程是什么

没活计算过程是根据每所处于的指定单位以及相关的化学变化进行相应的推理验证来计算的。

Ⅲ 木质素合成酶cad酶活性怎样由吸光度值计算酶活性

木质素合成酶有很多种的啊 光合成途径,目前公认的有三种合成途径,常见的酶有PAL C4H CAD CCR COMT F5H. 你说的太宽泛了.
木质素没有酶活测定 一般都是测定木质素的含量 成分
要不就是测定与木质素性状相关的,比如说木质素与耐盐 耐渍.相关联,通过测定SOD POD 根系活力等 间接层面去说明木质素

Ⅳ 酶活力的测定方法及原理

酶活力的测定方法：有两种主要方法即终止反应法和连续反应法。
终止反应法：是在恒温反应系统中，每隔一定时间，取出一定体积的反应液，用强酸强碱或SDS以及加热等使反应立即停止，然后用化学法放射性化学法或酶偶联法分析产物的形成量或底物的消耗量。这是最经典的酶活力测定方法，几乎所有的酶都可以根据这一原理设计出具体的测定方法。
连续反应法：无须终止反应，而是在酶反应过程中用光化学仪器或电化学仪器等来监测反应的进行情况，对记录结果进行分析，然后计算出酶活力。
酶活性测定的原理：
1. 超氧物歧化酶（Superoxide dismutase，SOD）
活性的测定 SOD采用氮蓝四唑（nitro-blue tetrazolium，NBT）法（Beauchamp和Fridovich，1971）。反应步骤为：取200μl粗提液，加入3.7 ml NBT反应液50mmol/LpH7.8的磷酸缓冲液（PBS）配制的含77.12μmol/L氮蓝四唑, 100μmol/LEDTA－Na2和13.37mmol/L甲硫氨酸溶液〕，在30℃下保温2分钟后加入100μl核黄素溶液（pH7.8的50mmol/L磷酸缓冲液中含80.2μmol/L 核黄素和100μmol/LEDTA－Na2），在4000Lx日光下反应20min。然后迅速测定A560。以不照光的管做空白。用酶标仪进行测定时按比例调整为总反应体积为400μL。酶活性按以下公式计算：以抑制NBT光化还原的50％为一个SOD活性单位，结果以U/mg蛋白表示。以加缓冲液代替酶液的作为对照。
SOD总活性＝(Ack－AE)×V/(Ack×0.5×W×Vt) 式中， Ack为照光对照管的吸光度；AE为样品管的吸光度；V为样品液总体积（ml）；Vt为测定时样品用量（ml）；W为样品鲜重（g）或蛋白质含量（mg）。
2. 过氧化氢酶（Catalase，CAT）
活性测定 CAT 活性参照Aebi (1984)[7]的方法进行测定。用酶标仪进行测定时按比例调整为总反应体积为400μL 。400 μL反应液含50 mmol/L的PBS (pH 7.0)，30 mmol/L的H2O2和50 µL粗酶液。反应从加入过氧化氢开始计时，连续测定在240 nm吸光度的降低值。酶活性定义为：一个过氧化氢酶单位相当于在规定条件下于温度25℃，pH7.0条件下1分钟分解1μmol过氧化氢所需酶量，结果以U/mg蛋白或U/g鲜重表示。
3. 多酚氧化酶（Polyphenoloxidase，PPO）
活性的测定 PPO活性测定采用邻苯二酚法（Aquino-Bolaños和Mercado-Silva，2004）。用酶标仪进行测定时按比例调整为总反应体积为400μL。350µL反应液（用50mmol/L，pH6.4的PBS配制，内含100µmol/L邻苯二酚）中加入50 µL的粗酶液，平衡1分钟后连续测定398nm吸光度的变化。以1分钟内398nm吸光度上升0.01为一个酶活性单位，结果以U/mg蛋白或U/g鲜重表示。
4. 过氧化物酶（Peroxidase，POD）
活性测定POD活性测定采用愈创木酚法（Lurie等，1997)。用酶标仪进行测定时按比例调整为总反应体积为400μL。反应体系为30μL粗酶液，290 µL 0.3%愈创木酚（用50 mmol/L的PBS配制，pH 6.4）和 80µL0.3%H2O2（用50 mmol/L的PBS配制，pH 6.4）。反应在加入H2O2 后开始准确记时。连续吸光度在470 nm的上升值。酶活性以每分钟上升0.01为一个单位，结果以U/mg蛋白或U/g鲜重表示。

Ⅳ 酶活性测定方法

酶活性测定可以使用定时法、连续监测法和平衡法。

一、定时法：

通过测定酶反应开始后某一时间段内（t1到t2）产物或底物浓度的总变化量来求取酶反应初速度的方法。其中t1往往取反应开始的时间。

酶与底物在一定温度下作用一段固定的时间，通过加入强酸、强碱、蛋白医学教育网整理沉淀剂等，使反应完全停止（也叫中止反应法）。加入试剂进入化学反应呈色测出底物和产物的变化。该法最基本的一点是停止反应后才测定底物或物的变化。

优点：简单易行，对试剂要求不高。

缺点：难保证测定结果的真实性。

三、平衡法：

通过测定酶反应开始至反应达到平衡时产物或底物浓度总变化量来求出酶活力的方法，又叫终点法。

Ⅵ 菜鸟呼叫大虾帮助：酶活力和酶比活力的计算

1.酶活是每分钟转化1微摩底物或生成产物所需的酶量，所以50/(4/5)=62.5ug/μmol.min,比活力是每毫克(有的书上说微克,单位换算罢了)的酶活数,62.5/(50*10^3)
2.比活力: 酶活:1/0.5=2,比活：2/ (1*10^3)=0.002,转换数是每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数：0.5/60*92000=766不知对否?

Ⅶ 酶的比活力怎样计算

1、在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。

2、比活力(性)(Specific Activity)是酶纯度的量度,即指:单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示.一 般来说,酶的比活力越高,酶越纯.。

3、比活力为每毫克蛋白质所具有的酶活力单位数，一般用酶活力单位/mg蛋白质表示。酶的比活力在酶学研究中用来衡量酶的纯度，对于同一种酶来说，比活力越大，酶的纯度越高。利用比活力的大小可以用来比较酶制剂中单位质量蛋白质的催化能力，是表示酶的纯度高低的一个重要指标。

转化数：

每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(TN)。相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（Kcat）。1/kp称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达36×106每分，催化周期为1.7微秒。

一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。

以上内容参考：网络-酶活力

Ⅷ od值酶活力计算公式

酶活力=（1000×稀释倍数×葡萄糖含量）÷（酶液体积×时间）。od值酶活力计算公式是酶活力=（1000×稀释倍数×葡萄糖含量）÷（酶液体积×时间），酶活性指的是有机体的生命活动表现了内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱。

Ⅸ 酶活力计算公式

酶活力计算公式：1Kat=6×10的7次方IU，1IU=约16.67nKat。
酶活力也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的转化速率来表示，即酶催化的转化速率越快，酶的活力就越高。反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，测定酶的活力就是测定酶促转化速率。酶转化速率可以用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。酶活力的测定既可以通过定量测定酶反应的产物或底物数量随反应时间的变化，也可以通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化，如黏度变化来测定。通常是在酶的最适pH值和离子强度以及指定的温度下测定酶活力。

Ⅹ cat酶活性计算的公式

以1min内A240减少0.1的酶量为1个酶活单位（μ）。
△A240 * Vt

CAT活性（U/（g*min））=---------------------------

0.1 * Vs * t * W
式中 (As1+As2)
△A240=As0 --- ---------------------
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As0 ：加入失活酶液的对照管吸光值；
As1，As2 ： 样品管吸光值；
Vt ：粗酶提取液总体积（ml）；
Vs ：测定用粗酶提取液体积（ml）；
W ： 样品鲜重（g）；
0.1 ： A240每下降0.1为1个酶活单位（μ）；
t ： 过氧化氢到最后一次读数时间（min）