蛋白等电点的计算方法

1. 蛋白质计算等电点公式PI＝（PK1’+PK2’）/2 中的 PK1’PK2’ 是什么意思怎样计算

咨询记录 · 回答于2021-12-12

2. 测量蛋白质等电点的方法有哪些谢谢

交错分配法。

对一种特定的蛋白质，在不同盐系统中，pH和其分配系数之间的关系应不同，而在等电点时，得到的均为不带电时分子的分配系数。

对不同的盐系统，其等电点时的分配系数应相等，两条pH和分配系数关系的曲线必交于一点，该点所对应的pH值即为该特定蛋白质的等电点。根据这一原则测定蛋白质等电点的方法，称为交错分配法。

特性

蛋白质在溶液中有两性电离现象。假设某一溶液中含有一种蛋白质。当pI=pH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等，净电荷为0，此时的该溶液的是pH值是该蛋白质的pI值。某一蛋白质的pI大小是特定的，与该蛋白质结构有关，而与环境pH无关。

在某一pH溶液中当pH>pI时该蛋白质带负电荷，反之pH<pI时该蛋白质带正电荷，pH=pI时该蛋白质不带电荷。人体内pH=7.4；而体内大部分蛋白质的 pI<6； 所以人体内大部分蛋白质带负电荷。

以上内容参考：网络-蛋白质等电点

3. 怎么计算蛋白质的等电点和所在溶液的ph值

怎么计算蛋白质的等电点和所在溶液的ph值
蛋白质在溶液中有两性电离现象.假设某一溶液中含有一种蛋白质.当PI=PH时该蛋白质极性基团解离的正负离子数相等,净电荷为0,此时的该溶液的是PH值是该蛋白质的PI值.蛋白质所带净电荷越多,它的溶解度就越大.改变pH值可改变蛋白质的带电性质,因而就改变了蛋白质的溶解度.远离等电点处溶解度大,在等电点处溶解度小.

4. 蛋白质的等电点是多少

不同的蛋白质等电点式不同的
常见蛋白质等电点参考值
蛋白质 等电点
鲑精蛋白[salmine] 12.1
鲱精蛋白[clupeine] 12.1
鲟精蛋白[sturline] 11.71
胸腺组蛋白[thymohistone] 10.8
珠蛋白（人）[globin(human)] 7.5
卵白蛋白[ovalbuin] 4.71；4.59
伴清蛋白[conal bumin] 6.8，7.1
血清白蛋白[serum albumin] 4.7－4.9
肌清蛋白[myoal bumin] 3.5
肌浆蛋白[myogen A] 6.3
β-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 5.1－5.3
卵黄蛋白[livetin] 4.8－5.0
γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)] 5.8，6.6，7.3，8.2
γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)] 5.2－5.5
肌球蛋白A[myosin A] 5.1
原肌球蛋白[myosin A] 5.9
铁传递蛋白[siderophilin] 3.4－3.5
胎球蛋白[fetuin] 5.5－5.8
血纤蛋白原[fibrinogen] 4.8
α-眼晶体蛋白[α-crystallin] 6.0
β-眼晶体蛋白[β-crystallin] 5.1
花生球蛋白[arachin] 3.9
伴花生球蛋白[conarrachin] 3.7－5.0
角蛋白类[keratins] 4.6－4.7
还原角蛋白[keratein] 6.5－6.8
胶原蛋白[collagen] 4.8－5.2
鱼胶[ichthyocol] 4.7－5.0
白明胶[gelatin] 4.0－4.1
α-酷蛋白[α-casein] 4.5
β-酷蛋白[β-casein] 5.8－6.0
γ-酷蛋白[γ-casein] 3.83－4.41
α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid] 1.8－2.7
α1-粘蛋白[α1-mucoprotein] 5.5
卵黄类粘蛋白[vitellomucoid] 3.2－3.3
尿促性腺激素[urinary gonadotropin] 11.0－11.2
溶菌酶[lyso zyme] 6.99
肌红蛋白[myoglobin] 7.07
血红蛋白（人）[hemoglobin(human)] 7.23
血红蛋白（鸡）[hemoglobin(hen)] 6.92
血红蛋白（马）[hemoglobin(horse)] 4.6－6.4
血蓝蛋白[hemerythrin] 5.6
蚯蚓血红蛋白[chlorocruorin] 4.3－4.5
血绿蛋白[chlorocruorin] 4.6－6.2
无脊椎血红蛋白[erythrocruorins] 9.8－10.1
细胞色素C[cytochrome C] 4.47－4.57
视紫质[rhodopsin] 5.2
促凝血酶原激酶[thromboplastin] 5.5
α1-脂蛋白[α1-lipoprotein] 5.4
β1-脂蛋白[β1-lipoprotein] 5.9
β-卵黄脂磷蛋白[β-lipovitellin] 3.75
芜菁黄花病毒[turnip yellow vvirus] 5.3
牛痘病毒[vaccinia virus] 6.85
生长激素[somatotropin] 5.73
催乳激素[prolactin] 5.35
胰岛素[insulin] 1.0
胃蛋白酶[pepsin] 8.1
糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin] 4.9
牛血清白蛋白[bovine serum albumin] 7.8
核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)]4.58
甲状腺球蛋白[thyroglobulin] 4
参考资料：http://www.bioon.com/experiment/ShowArticle.asp?ArticleID=242667

5. 蛋白质的等电点是指

蛋白质的等电点（isoelectric point，pI），蛋白质溶液处于某一pH溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

(5)蛋白等电点的计算方法扩展阅读：

等电点是两性电解质 所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两 性电解质正负电荷数值相等时，溶液的pH 值即称为该物质的等电点。蛋白质是两性电 解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱 性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。当溶 液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带 正电荷与负电荷恰好相等（总净电荷为零） 时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极 移动。

因此利用电泳的方法可以确定蛋白质 的等电点，也可以将不同带电性质和不同大 小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。蛋白质在等电点时，因为没有相同电荷而互相排 斥的影响，所以最不稳定，溶解度最小，极 易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因 而沉淀析出。同时蛋白质的黏度、渗透压、 膨胀性以及导电能力均为最小。

6. 等电点如何计算

等电点是一个分子表面不带电荷时的pH值。是针对带电荷的物质而言，不只限于两性电解质如氨基酸和蛋白质。当然，蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。

当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等（总净电荷为零） 时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极 移动。因此利用电泳的方法可以确定蛋白质的等电点，也可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。

蛋白质在等电点时，因为没有相同电荷而互相排斥的影响，所以最不稳定，溶解度最小，极易借静电引力迅速结合成较大的聚集体，因而沉淀析出。同时蛋白质的黏度、渗透压、膨胀性以及导电能力均为最小。

(6)蛋白等电点的计算方法扩展阅读

两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。

当外界溶液的pH大于两性离子的pI值，两性离子释放质子带负电。

当外界溶液的pH小于两性离子的pI值，两性离子质子化带正电。

当达到等电点时氨基酸在溶液中的溶解度最小。

7. 什么是蛋白质的等电点

蛋白质的等电点（isoelectric point，pI），蛋白质溶液处于某一pH溶液时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

简介

等电点是两性电解质所带电荷因溶液的pH值不同而改变，当两性电解质正负电荷数值相等时，溶液的pH值即称为该物质的等电点。蛋白质是两性电解质，其等电点和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同，等电点也不一样。

当溶液在某一特定pH值的条件下，蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等（总净电荷为零）时，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。

8. 蛋白质等电点的计算方法

找出所有可解离基团，并注明它们各自的pKa→假定它们在极低的pH下都处于非解离状态→逐步提高溶液的pH→可解离基团按照pKa从低到高的顺序依次释放出质子，即pKa越低的就越先释放出质子→写出所以可能的解离形式→找出净电荷为0的形式→将净电荷为0形式两侧的pKa相加除于2 。

9. 蛋白质等电点的测定方法

●方法：平板等电聚焦
●原理：蛋白质分子在含有载体两性电介质形成的连续而稳定的线性pH梯度中进行电泳。但不自是按照等电点不同被分离。
●仪器：Bio-Rad Model 111Mini IEF Cell
●样品要求：
●液体：浓度>3mg/ml；体积>200ul；固体：质量>200ug
●样品纯度>90%；含盐量<3 0mM；分子量：一般要求大于1000Da
●常见影响测试情况:
1、蛋白质纯度不足
2、含盐量过高
3、蛋白质分子量太小，导致无法固定染色

10. 测定蛋白质等电点的方法的原理是什么

蛋白质是两性电解质，蛋白质在碱性溶液中成阴离子，在酸性溶液中成阳离子；蛋白质分子所带净电荷为零时的ph值称为蛋白质的等电点（pi）。在等电点时，蛋白质分子在电场中不向任何一极移动，而且分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以这时可以使蛋白质溶液的粘度、渗透压均减到最低，且溶液变混浊。若再加入一定量的溶剂如乙醇、丙酮，它们与蛋白质分子争夺水分子，竭力减低蛋白质水化层的厚度而使混浊更加明显。
各种蛋白质的等电点都不相同，但偏酸性的较多，如牛乳中的酪蛋白的等电点是4.7~4.8，血红蛋白等电点为6.7~6.8，胰岛素是5.3~5.4，鱼精蛋白是一个典型的碱性蛋白，其等电点在ph12.0~12.4。近年来蛋白质的等电点可以采用等电聚焦技术加以准确测定，但需一定的实验条件。本实验采用蛋白质在不同ph溶液中形成的混浊度来确定，即混浊度最大时的ph值即为该种蛋白质的等电点值，这个方法虽然不很准确，但在一般实验条件下都能进行，操作也简便。