純化常用方法

① 溶劑純化的常用方法

市售的有機溶劑有工業、化學純和分析純等各種規格。在有機合成中，通常根據反應特性來選擇適宜規格的溶劑，以便使反應順利進行而又不浪費試劑。但對某些反應來說，對溶劑純度要求特別高，即使只有微量有機雜質和痕量水的存在，常常對反應速度和產率也會發生很大的影響，這就須對溶劑進行純化。 這種情況下，就需對溶劑進行純化處理，以滿足實驗的正常要求。

② 常見物質分離提純的10種方法

1.結晶和重結晶：利用物質在溶液中溶解度隨溫度變化較大，如NaCl，KNO3。
2.蒸餾冷卻法：在沸點上差值大。乙醇中(水)：加入新制的CaO吸收大部分水再蒸餾。
3.過濾法：溶與不溶。
4.升華法：SiO2(I2)。
5.萃取法：如用CCl4來萃取I2水中的I2
6.溶解法：Fe粉(A1粉)：溶解在過量的NaOH溶液里過濾分離。
7.增加法：把雜質轉化成所需要的物質：CO2(CO)：通過熱的CuO;CO2(SO2)：通過NaHCO3溶液。
8.吸收法：用做除去混合氣體中的氣體雜質，氣體雜質必須被葯品吸收：N2(O2)：將混合氣體通過銅網吸收O2。
9.轉化法：兩種物質難以直接分離，加葯品變得容易分離，然後再還原回去：Al(OH)3，Fe(OH)3：先加NaOH溶液把Al(OH)3溶解，過濾，除去Fe(OH)3，再加酸讓NaAlO2轉化成A1(OH)3。
10.紙上層析(不作要求)

③ 常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種

分離蛋白質混合物的各種方法主要是根據蛋白質在溶液中的以下性質：1）分子大小；2）溶解度；3）電荷；4）吸附性質；5）對其它分子的生物學親和力等進行分離.
常見的分離提純蛋白質的方法有：1、鹽析與有機溶劑沉澱：在蛋白質溶液中加入大量中性鹽,以破壞蛋白質的膠體性質,使蛋白質從溶液中沉澱析出,稱為鹽析.常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等.鹽析時,溶液的pH在蛋白質的等電點處效果最好.凡能與水以任意比例混合的有機溶劑,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白質沉澱.2、電泳法：蛋白質分子在高於或低於其pI的溶液中帶凈的負或正電荷,因此在電場中可以移動.電泳遷移率的大小主要取決於蛋白質分子所帶電荷量以及分子大小.3、透析法：利用透析袋膜的超濾性質,可將大分子物質與小分子物質分離開.4、層析法：利用混合物中各組分理化性質的差異,在相互接觸的兩相（固定相與流動相）之間的分布不同而進行分離.主要有離子交換層析,凝膠層析,吸附層析及親和層析等,其中凝膠層析可用於測定蛋白質的分子量.5、分子篩：又稱凝膠過濾法,蛋白質溶液加於柱之頂部,任其往下滲漏,小分子蛋白質進入孔內,因而在柱中滯留時間較長,大分子蛋白質不能進入孔內而徑直流出,因此不同大小的蛋白質得以分離.6、超速離心：利用物質密度的不同,經超速離心後,分布於不同的液層而分離.超速離心也可用來測定蛋白質的分子量,蛋白質的分子量與其沉降系數S成正比.

④ 常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什麼

分離蛋白質混合物的各種方法主要是根據蛋白質在溶液中的以下性質：1）分子大小；2）溶解度；3）電荷；4）吸附性質；5）對其它分子的生物學親和力等進行分離。
常見的分離提純蛋白質的方法有： 1、鹽析與有機溶劑沉澱：在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉澱析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時，溶液的pH在蛋白質的等電點處效果最好。凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質沉澱。2、電泳法：蛋白質分子在高於或低於其pI的溶液中帶凈的負或正電荷，因此在電場中可以移動。電泳遷移率的大小主要取決於蛋白質分子所帶電荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超濾性質，可將大分子物質與小分子物質分離開。4、層析法：利用混合物中各組分理化性質的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動相）之間的分布不同而進行分離。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層析等，其中凝膠層析可用於測定蛋白質的分子量。5、分子篩：又稱凝膠過濾法，蛋白質溶液加於柱之頂部，任其往下滲漏，小分子蛋白質進入孔內，因而在柱中滯留時間較長，大分子蛋白質不能進入孔內而徑直流出，因此不同大小的蛋白質得以分離。6、超速離心：利用物質密度的不同，經超速離心後，分布於不同的液層而分離。超速離心也可用來測定蛋白質的分子量，蛋白質的分子量與其沉降系數S成正比。

⑤ 化學純化方法有哪些

「化學純」是指物質內含雜質的程度范圍，一般用於對材料純度要求不太高的場合，通常通過結晶、分餾方法可以得到。

⑥ 蛋白質分離純化常用的方法

蛋白質的分離純化方法：
一、根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析法：中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出，這種現象稱鹽析。
2、等電點沉澱法：蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的ph達到某一蛋白質的等電點使之沉澱，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法：用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低並析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。
二、根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾：透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法：
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose
gel）。
三、根據蛋白質帶電性質進行分離
1、電泳法：各種蛋白質在同一ph條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的ph梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的ph位置就停止，此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法：離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；cm-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素），當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨後用改變ph或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。
四、根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(ligand）的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離（separation），提純（purification）和鑒定（characterization）是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往採取幾種方法聯合使用。

⑦ 微生物的分離與純化的常用方法有哪些

分離：

稀釋倒平皿法

平板劃線法

單細胞挑取法

利用選擇培養基分離法

純化：

1、若是你不知道你所要純化的微生物的特徵，最簡單的不知道它的菌落特徵和形態大小，那現根據你要分離菌的特性，找適合的初篩培養基，找到你要純化的菌。如纖維素菌，你在培養基中加纖維素粉或CMC-Na作碳源，這樣就可以篩選出分解纖維素的菌。然後再用下面的方法繼續純化。

2、若你知道目標菌的形態，可以直接挑混合菌劃平板，直到長出當個菌落，並且在鏡下沒有雜菌即可；或者挑菌稀釋塗布得到當個菌落也行。

⑧ 原料純化的常用方法有哪些

對於液體混合物常用的純化的方法有蒸餾、分餾、萃取。對於固體化合物有升華、重結晶等方法。

⑨ 常用的分離、純化的手段有哪些操作時需注意哪些問題

常用分離純化方法==重結晶及過濾 重結晶是利用被提純物和雜質的溶解度及各自在混合物中的含量不同而進行的一種分離純化方法。絕大多數化合物在溶劑中的溶解度隨溫度的升高而增大，隨溫度的下降而減小。通常混合物中，被提純物為主要成分，其含量較高，容易配製成熱的飽和溶液，而此時雜質則遠未達到飽和溶液。因此，當熱的飽和溶液冷卻時，被提純的物質由於溶解度下降會結晶出來，而雜質則全部或部分留在溶液中(若雜質在溶劑中的溶解度極小，則配成熱飽和溶液後被過濾除去)，這樣便達到了提純的目的。 將一定量待重結晶的物質置於錐形瓶中，加入比需要量的溶劑（根據查得的溶解度數據或溶解度試驗方法所得的結果估計得到）稍少的適宜溶劑，加熱至沸騰。若末完全溶解時，可逐次補加少量溶劑，每次加入後均需再加熱使溶劑沸騰，直至物質完全溶解為止。但要注意判斷是否有雜質存在，以免誤加入溶劑過量。 注意事項: 溶劑的量要適當，公認的原則是，按飽和溶液的需要量多加 20%，這是一個參考值，在實際工作中，主要根據實驗來確定。

⑩ 化學提純的常用方法有哪些

化學提純一般有

熱分解法
熱分解法：它是利用混合物中各組分穩定性的不同，將其進行加熱或灼熱處理，從而分離物質。如除去Na2CO3中混有的NaHCO3[6] 。

酸、鹼處理法
酸、鹼處理法：它是利用混合物中各組分酸鹼性質的不同，用鹼或酸處理，從而將物質分離開的一種方法。如分離Al2O3和Fe2O3的混合物