常用的蛋白質修飾方法

Ⅰ 蛋白質生物合成的加工修飾方式有哪些

單純蛋白質由一條多肽鏈或數條多肽鏈構成；結合蛋白質則除多肽鏈外，還含有輔基。蛋白質的高級結構是由一級結構中各個氨基酸殘基的側鏈共同決定的。一級結構形成後，多肽鏈捲曲折疊形成α螺旋，β折疊等二級結構；並借副鍵（鹽鍵、氫鍵、疏水鍵等）維持一定空間構象。由一條以上肽鏈構成的蛋白質和帶有輔基的結合蛋白質，肽鏈之間或多肽鏈與輔基之間需要聚合。結合蛋白質如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分別需加糖、加脂、加輔基等才成為活性蛋白質。

Ⅱ 組蛋白修飾的方式

⒈甲基化
組蛋白甲基化是由組蛋白甲基化轉移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可發生在組蛋白的賴氨酸和精氨酸殘基上，而且賴氨酸殘基能夠發生單、雙、三甲基化，而精氨酸殘基能夠單、雙甲基化，這些不同程度的甲基化極大地增加了組蛋白修飾和調節基因表達的復雜性。甲基化的作用位點在賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的側鏈N原子上。組蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常見位點。研究表明·，組蛋白精氨酸甲基化是一種相對動態的標記，精氨酸甲基化與基因激活相關，而H3和H4精氨酸的甲基化丟失與基因沉默相關。相反，賴氨酸甲基化似乎是基因表達調控中一種較為穩定的標記。例如，H3第4位的賴氨酸殘基甲基化與基因激活相關，而第9位和第27位賴氨酸甲基化與基因沉默相關。此外，H4—K20的甲基化與基因沉默相關，H3—K36和H3—K79的甲基化與基因激活有關。但應當注意的是，甲基化個數與基因沉默和激活的程度相關。
⒉乙醯化
組蛋白乙醯化主要發生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙醯轉移酶和組蛋白去乙醯化酶協調進行。組蛋白乙醯化呈多樣性，核小體上有多個位點可提供乙醯化位點，但特定基因部位的組蛋白乙醯化和去乙醯化是以一種非隨機的、位置特異的方式進行。乙醯化可能通過對組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來調節基因轉錄。早期對染色質及其特徵性組分進行歸類劃分時就有人總結指出：異染色質結構域組蛋白呈低乙醯化，常染色質結構域組蛋白呈高乙醯化。最近有研究發現，某些HAT復合物含有一些常見的轉錄因子，某些HDAC復合物含有已被證實的阻遏蛋白。這些發現支持了高乙醯化與激活基因表達、低乙醯化與抑制基因表達有關的看法。
⒊組蛋白的其他修飾方式
相對而言，組蛋白的甲基化修飾方式是最穩定的，所以最適合作為穩定的表觀遺傳信息。而乙醯化修飾具有較高的動態，另外還有其他不穩定的修飾方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。這些修飾更為靈活的影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。所以有人稱這些能被專識別的修飾信息為組蛋白密碼。這些組蛋白密碼組合變化非常多，因此組蛋白共價修飾可能是更為精細的基因表達方式。
另外，研究發現H2B的泛素化可以影響H3K4和H3K79的甲基化，這也提示了各種修飾間也存在著相互的關聯。

Ⅲ 修飾蛋白質

過程很復雜，涉及到信號序列的切除等生化過程。主要修飾在內質網中進行，高爾基體則負責分泌。

yuxiaobo1990你可能不需要那麼詳細的過程。一下做下參考。

從核糖體上釋放出來的多肽鏈，按照一級結構中氨基酸側鏈的性質，自竹捲曲，形成一定的空間結構，過去一直認為，蛋白質空間結構的形成靠是其一級結構決定的，不需要另外的信息。近些年來發現許多細胞內蛋白質正確裝配都需要一類稱做「分了伴娘」的蛋白質幫助才能完成，這一概念的提出並未否定「氨基酸順序決定蛋白空間結構」這一原則。而是對這一理論的補充，分子伴娘這一類蛋白質能介導其它蛋白質正確裝配成有功能活性的空間結構，而它本身並不參與最終裝配產物的組成。目前認為「分子伴娘」蛋白有兩類，第一類是一些酶，例如蛋白質二硫鍵異構酶可以識別和水解非正確配對的二硫鍵，使它們在正確的半胱氨酸殘基位置上重新形成二硫鍵，第二類是一些蛋白質分子，它們可以和部分折疊或沒有折疊的蛋白質分子結合，穩定它們的構象，免遭其它酶的水解或都促進蛋白質折疊成正確的空間結構。總之「分子伴娘」蛋白質合成後折疊成正確空間結構中起重要作用，對於大多數蛋白質來說多肽鏈翻譯後還要進行下列不同方式的加工修飾才具有生理功能。

1.氨基端和羧基端的修飾

在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從N-甲醯蛋氨酸開始，真核生物從蛋氨酸開始。甲醯基經酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信號肽序列。因此，成熟的蛋白質分子N-端沒有甲醯基，或沒有蛋氨酸。同時，某些蛋白質分子氨基端要進行乙醯化在羧基端也要進行修飾。

2.共價修飾

許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。

（1）磷酸化：

磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。

（2）糖基化：

質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的（圖18-20）。

Ⅳ 目前有哪些蛋白質工程分子改造的常用方法

目前有哪些蛋白質工程分子改造的常用方法
蛋白質工程(protein engineering)是根據蛋白質的結構和生物活力之間的關系，利用基因工程的手段，按照人類需要定向地改造天然蛋白質或設計製造新的蛋白質。
蛋白質工程與基因工程密不可分。基因工程是通過基因操作把外源基因轉入適當的生物體內，並在其中進行表達，它的產品還是該基因編碼的天然存在的蛋白質。蛋白質工程則更進一步根據分子設計的方案，通過對天然蛋白質的基因進行改造，來實現對其所編碼的蛋白質的改造，它的產品已不再是天然的蛋白質，而是經過改造的，具有人類需要的優點的蛋白質。天然蛋白質都是通過漫長的進化過程自然選擇而來的，而蛋白質工程對天然蛋白質的改造則是加快了的進化過程，能夠更快、更有效地為人類的需要服務。
傳統的常規誘變及篩選技術雖然能夠創造一個突變基因，產生一個突變蛋白，但這種誘變方法是隨機的，很少能導致靶基因或靶蛋白發生改變；在蛋白質水平上的化學修飾雖然能夠改變天然蛋白，但其工藝十分繁雜，甚至不能進行，而且由於基因沒有改變，不能再產生所修飾的蛋白質。蛋白質工程則不存在這些問題，所以當人們需要某種具有一定特性的蛋白質時，可以通過蛋白質工程，在基因水平上定做一個非天然變異蛋白質。也就是說，蛋白質工程製造的蛋白質的特點是：天然不存在的（人工設計製作）、經特異性改造的和在基因水平上改變的。
蛋白質工程的研究內容包括：通過改變蛋白質的活性部位，提高其生物功效；通過改變蛋白質的組成和空間結構，提高其在極端條件下的穩定性，如酸、鹼、酶穩定性；通過改變蛋白質的遺傳信息，提高其獨立工作能力，不再需要輔助因子；通過改變蛋白質的特性，使其便於分離純化，如融合蛋白b-半乳糖苷酶（抗體）；通過改變蛋白質的調控位點，使其與抑制劑脫離，解除反饋抑製作用等。 研究中通常採用的方法有：在蛋白質分子中引入二硫鍵以提高蛋白質的穩定性；減少半胱氨酸殘基數目以避免錯誤折疊的可能性；置換天冬醯胺、谷氨醯胺或其他氨基酸，以修飾酶的催化特異性或增加酶的活性等。這些研究首先要對該蛋白質的精細結構和功能關系有深入的了解，具備必要的催化化學和結構化學的知識，然後才能運用基因工程的原理和技術，開展蛋白質工程的探索實驗。

Ⅳ 蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些舉例四種

蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些？舉例四種？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。

Ⅵ 蛋白質修飾有哪幾種形式，這些形式如何影響細胞轉導過程

在細胞質基質中發生的蛋白質修飾主要有N-端甲基化、糖基化、醯基化、磷酸化、去磷酸化。望對你有幫助！

Ⅶ 蛋白質的化學修飾

正
蛋白質種類繁多,結構各異,各有不同的功能,是生命活動不可缺少的重要角色,在疾病的治療上有著廣泛的應用。天然蛋白質在有其重要功能的同時,也有一些人們不希望有的缺點,如有抗原性,功能單一,半衰期太短等。為尋找理想的葯用蛋白,人們試圖對現有的蛋白質進行改造,這種改造主要有兩種方式:一是通過基因工程的手段,改變蛋白質的編碼基因,使蛋白質的氨基酸序列乃至空間結構發生改變,從而達到改變蛋白質性質和功能的目的;另一種方法是通過化學修飾來改變蛋白質的性質和生物學特性。

Ⅷ 細胞質中發生的蛋白質修飾類型有哪些

蛋白質的多種翻譯後修飾中，糖基化（glycosylation）是非常重要的一種。糖基在酶的催化下，與蛋白質上的某些殘基形成共價連接，通常是糖苷鍵。

需要與之區別的是糖化（glycation）。在糖尿病等情況下，葡糖糖可以與蛋白質中的賴氨酸自發反應，形成席夫鹼再重排，產生糖化蛋白。此後還可以進一步反應，生成更復雜的衍生物。

蛋白質的糖化反應。Clin Chim Acta. 2013 Oct 21; 0: 64–76.

所以糖化之後糖基已經成為一種衍生物，而糖基化之後糖基仍然是完整的。其實廣義的糖化包括所有將糖連接到蛋白質上的反應，即包括糖基化。不過現在一般特指上面所說的非酶促反應。

高度親水的糖基，對於蛋白質的理化性質和生物功能都可以產生重大影響，單糖和糖鏈結構的多樣性又很適合作為標簽，所以糖基化在生物體中非常普遍。在所有的已知蛋白質中，約有50％是被糖基化的，而人類基因組中至少1％的基因參與聚糖生物合成。

據估計，哺乳動物中的糖鏈大約有七千多種結構，其結構單體約為10種單糖（包括糖衍生物）：葡萄糖（Glc）、半乳糖（Gal）、甘露糖（MAN）、木糖（Xyl）、岩藻糖（Fuc）、N-乙醯氨基葡萄糖（GlcNAc）、N-乙醯半乳糖胺（GalNAc）、葡萄糖醛酸（GlcA）、艾杜糖醛酸（IDOA）、唾液酸（SA）。其中兩種糖醛酸主要分布在蛋白聚糖中。

Ⅸ carbamidomethyl 應該是一種蛋白質修飾方式 誰知道具體是什麼 以及中文名稱

名稱為：脲甲基,carbamide表示尿素,methyl為甲基.
carbamidomethyl為氨基酸的修飾基團,多用於半胱氨酸的末端修飾,所以也是蛋白修飾基團.