分離化合物常用方法

『壹』 常用的分離、純化的手段有哪些操作時需注意哪些問題

常用分離純化方法==重結晶及過濾 重結晶是利用被提純物和雜質的溶解度及各自在混合物中的含量不同而進行的一種分離純化方法。絕大多數化合物在溶劑中的溶解度隨溫度的升高而增大，隨溫度的下降而減小。通常混合物中，被提純物為主要成分，其含量較高，容易配製成熱的飽和溶液，而此時雜質則遠未達到飽和溶液。因此，當熱的飽和溶液冷卻時，被提純的物質由於溶解度下降會結晶出來，而雜質則全部或部分留在溶液中(若雜質在溶劑中的溶解度極小，則配成熱飽和溶液後被過濾除去)，這樣便達到了提純的目的。 將一定量待重結晶的物質置於錐形瓶中，加入比需要量的溶劑（根據查得的溶解度數據或溶解度試驗方法所得的結果估計得到）稍少的適宜溶劑，加熱至沸騰。若末完全溶解時，可逐次補加少量溶劑，每次加入後均需再加熱使溶劑沸騰，直至物質完全溶解為止。但要注意判斷是否有雜質存在，以免誤加入溶劑過量。 注意事項: 溶劑的量要適當，公認的原則是，按飽和溶液的需要量多加 20%，這是一個參考值，在實際工作中，主要根據實驗來確定。

『貳』 11種化學物質分離方法

沒有11種分離方法，大多數都是在萃取、膜分離、過濾、層析、鹽析等分離方法的分支。

1、萃取

萃取，又稱溶劑萃取或液液萃取，亦稱抽提，是利用系統中組分在溶劑中有不同的溶解度來分離混合物的單元操作。即，是利用物質在兩種互不相溶（或微溶）的溶劑中溶解度或分配系數的不同，使溶質物質從一種溶劑內轉移到另外一種溶劑中的方法。

萃取是有機化學實驗室中用來提純和純化化合物的手段之一。通過萃取，能從固體或液體混合物中提取出所需要的物質。

2、膜分離方法

一種利用薄膜的半滲透性而分離溶液混合物的化學分離方法，能從氣態或液態混合物中分離出某些組分。

所用的膜既可以是具有一定規格的微孔，有如分子篩，讓小分子通過微孔，而大分子則截流，從而使混合物得以分離；也可以是無微孔的高分子膜，混合物中的一些組分首先溶解在膜表面，然後擴散通過膜層，最後在另一側蒸發，從而達到分離的目的。

3、過濾

在推動力或者其他外力作用下懸浮液（或含固體顆粒發熱氣體）中的液體（或氣體）透過介質，固體顆粒及其他物質被過濾介質截留，從而使固體及其他物質與液體（或氣體）分離的操作。

4、層析

利用各組分物理性質的不同，將多組分混合物進行分離及測定的方法。有吸附層析、分配層析兩種。一般用於有機化合物、金屬離子、氨基酸等的分析。層析利用物質在固定相與流動相之間不同的分配比例，達到分離目的的技術。

層析對生物大分子如蛋白質和核酸等復雜的有機物的混合物的分離分析有極高的分辨力。

5、鹽析

向某些蛋白質溶液中加入某些無機鹽溶液後，可以降低蛋白質的溶解度，使蛋白質凝聚而從溶液中析出,這種作用叫作鹽析，是物理變化，可復原。

向某些蛋白質溶液中加入某些重金屬鹽，可以使蛋白質性質發生改變而凝聚，進而從溶液中析出，這種作用叫作變性，性質改變，是化學反應，無法復原。

利用高濃度中性鹽使蛋白質發生沉澱；蛋白質的溶解度（S）不同，用於沉澱的鹽濃度不同。

『叄』 液體化合物制備時常用的分離提純方法是

一般液體化合物提純方法是蒸餾。

『肆』 有機化合物分離技術都有哪些

傳統方法包括蒸餾，萃取，重結晶，柱層析，儀器方法（制備級別的液相色譜）

另外在分離一些天然有機化合物的時候
還可能用到排阻色譜，葡聚糖凝膠柱分離，離子交換色譜等
用於大分子的分離會用到高速離心，凝膠電泳（分離蛋白質等常用），超濾/納濾（用於葯物分子的預處理）等等

『伍』 化學中有機物的分離有那些方法

常見的分離方法有分液、分瘤、蒸瘤、蒸發結晶!具體的操作方法以及條件:分液,液體和液體混合,並且要分層,用到的工具,分液漏斗;分瘤,液體和液體混合,溶液不分層,利用其熔沸點不同,升溫,把它們分離出來,適用條件,混合的種類至少三種;蒸瘤,原理和分瘤一樣,只是適用條件有所不同,分瘤的適用條件是只有兩種混合;蒸發結晶,是兩種溶解度不同,將他們分離開!

『陸』 極性相似有機化合物常用制備分離方法

採用溶膠 凝膠法制備了用於分離有機極性化合物的毛細管氣相色譜柱 ,其制備工藝簡單 ,制柱時間較傳統工藝大為縮短。該柱塗層與毛細管內壁間形成的化學鍵使得其熱穩定性好。游離的脂肪酸、有機鹼可直接在該柱上得到很好的分離 ,其他極性化合物也在該柱上得到極好的分離。該類色譜柱不僅在同一色譜柱上顯示了良好的分離重復性 ,而且不同柱間在容量因子、柱效、對稱性及姆氏常數上也顯示了良好的重復性

『柒』 蛋白質分離方法有哪些，它們的特點各是什麼

1.根據分子大小不同進行分離純化
蛋白質是一種大分子物質,並且不同蛋白質的分子大小不同,因此可以利用一些較簡單的方法使蛋白
質和小分子物質分開,並使蛋白質混合物也得到分離.根據蛋白質分子大小不同進行分離的方法主要有透析、超濾、離心和凝膠過濾等.透析和超濾是分離蛋白質時常用的方法.透析是將待分離的混合物放入半透膜製成的透析袋中,再浸入透析液進行分離.超濾是利用離心力或壓力強行使水和其它小分子通過半透膜,而蛋白質被截留在半透膜上的過程.這兩種方法都可以將蛋白質大分子與以無機鹽為主的小分子分開.它們經常和鹽析、鹽溶方法聯合使用,在進行鹽析或鹽溶後可以利用這兩種方法除去引入的無機鹽.由於超濾過程中,濾膜表面容易被吸附的蛋白質堵塞,以致超濾速度減慢,截流物質的分子量也越來越小.所以在使用超濾方法時要選擇合適的濾膜,也可以選擇切向流過濾得到更理想的效果
離心也是經常和其它方法聯合使用的一種分離蛋白質的方法.當蛋白質和雜質的溶解度不同時可以利用離心的方法將它們分開.例如,在從大米渣中提取蛋白質的實驗中,加入纖維素酶和α-澱粉酶進行預處理後,再用離心的方法將有用物質與分解掉的雜質進行初步分離[3].使蛋白質在具有密度梯度的介質中離心的方法稱為密度梯度(區帶)離心.常用的密度梯度有蔗糖梯度、聚蔗糖梯度和其它合成材料的密度梯度.可以根據所需密度和滲透壓的范圍選擇合適的密度梯度.密度梯度離心曾用於純化蘇雲金芽孢桿菌伴孢晶體蛋白,得到的產品純度高但產量偏低.蔣辰等[6]通過比較不同密度梯度介質的分離效果,利用溴化鈉密度梯度得到了高純度的蘇雲金芽孢桿菌伴孢晶體蛋白.凝膠過濾也稱凝膠滲透層析,是根據蛋白質分子大小不同分離蛋白質最有效的方法之一.凝膠過濾的原理是當不同蛋白質流經凝膠層析柱時,比凝膠珠孔徑大的分子不能進入珠內網狀結構,而被排阻在凝膠珠之外,隨著溶劑在凝膠珠之間的空隙向下運動並最先流出柱外;反之,比凝膠珠孔徑小的分子後流出柱外.目前常用的凝膠有交聯葡聚糖凝膠、聚丙烯醯胺凝膠和瓊脂糖凝膠等.在甘露糖蛋白提純的過程中使用凝膠過濾方法可以得到很好的效果,純度鑒定證明產品為分子量約為32 kDa、成分是多糖∶蛋白質(88∶12)、多糖為甘露糖的單一均勻糖蛋白[1].凝膠過濾在抗凝血蛋白的提取過程中也被用來除去大多數雜蛋白及小分子的雜質[7].
2.根據溶解度不同進行分離純化
影響蛋白質溶解度的外部條件有很多,比如溶液的pH值、離子強度、介電常數和溫度等.但在同一條件下,不同的蛋白質因其分子結構的不同而有不同的溶解度,根據蛋白質分子結構的特點,適當地改變外部條件,就可以選擇性地控制蛋白質混合物中某一成分的溶解度,達到分離純化蛋白質的目的.常用的方法有等電點沉澱和pH值調節、蛋白質的鹽溶和鹽析、有機溶劑法、雙水相萃取法、反膠團萃取法等.
等電點沉澱和pH值調節是最常用的方法.每種蛋白質都有自己的等電點,而且在等電點時溶解度最
低;相反,有些蛋白質在一定pH值時很容易溶解.因而可以通過調節溶液的pH值來分離純化蛋白質.王洪新等[8]研究茶葉蛋白質提取過程發現,pH值為時茶葉蛋白提取效果最好,提取率達到36·8%,初步純化得率為91·0%.李殿寶[9]在從葵花脫脂粕中提取蛋白質時將蛋白溶液的pH值調到3~4,使目標蛋白於等電點沉澱出來.等電點沉澱法還應用於葡萄籽中蛋白質的提取.李鳳英等[10]測得葡萄籽蛋白質的等電點為3·8.他們利用鹼溶法提取葡萄籽蛋白質,得到了最佳的提取工藝為:以1×10-5mol·L-1的NaOH溶液,按1∶5的料液比,在40℃攪拌40 min,葡萄籽蛋白質提取率達73·78%.另外還可以利用鹼法提取大米蛋白,其持水性、吸油性和起泡性等均優於酶法提取[11].利用酸法提取得到的鰱魚魚肉蛋白質無腥味、色澤潔白,蛋白質產率高達90%[12].
蛋白質的鹽溶和鹽析是中性鹽顯著影響球狀蛋白質溶解度的現象,其中,增加蛋白質溶解度的現象稱鹽溶,反之為鹽析.應當指出,同樣濃度的二價離子中性鹽,如MgCl2、(NH4)2SO4對蛋白質溶解度影響的效果,要比一價離子中性鹽如NaCl、NH4Cl大得多.在葡萄籽蛋白提取工藝中除了可以利用鹼溶法還可以利用鹽溶法來提取蛋白質,其最佳提取工藝是:以10%NaCl溶液,按1∶25的料液比,在30℃攪拌提取30min,蛋白質提取率為57·25%[10].鹽析是提取血液中免疫球蛋白的常用方法,如多聚磷酸鈉絮凝法、硫酸銨鹽析法,其中硫酸銨鹽析法廣泛應用於生產.由於硫酸銨在水中呈酸性,為防止其對蛋白質的破壞,應用氨水調pH值至中性.為防止不同分子之間產生共沉澱現象,蛋白質樣品的含量一般控制在0·2% ~2·0%.利用鹽溶和鹽析對蛋白質進行提純後,通常要使用透析或者凝膠過濾的方法除去中性鹽[13].
有機溶劑提取法的原理是:與水互溶的有機溶劑(如甲醇、乙醇)能使一些蛋白質在水中的溶解度顯著降低;而且在一定溫度、pH值和離子強度下,引起蛋白質沉澱的有機溶劑的濃度不同,因此,控制有機溶劑的濃度可以分離純化蛋白質.例如,在冰浴中磁力攪拌下,在4℃預冷的培養液中緩慢加入乙醇(-25℃),可以使冰核蛋白析出,從而純化冰核蛋白[14].由於在室溫下,有機溶劑不僅能引起蛋白質的沉澱,而且伴隨著變性.因此,通常要將有機溶劑冷卻,然後在不斷攪拌下加入有機溶劑防止局部濃度過高,蛋白質變性問題就可以很大程度上得到解決.對於一些和脂質結合比較牢固或分子中極性側鏈較多、不溶於水的蛋白質,可以用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑提取,它們有一定的親水性和較強的親脂性,是理想的提取液.冷乙醇分離法提取免疫球蛋白最早由Cohn於1949年提出,用於制備丙種球蛋白.冷乙醇法也是目前WHO規程和中國生物製品規程推薦的方法,不僅解析度高、提純效果好、可同時分離多種血漿成分,而且有抑菌、清除和滅病毒的作用[15].
萃取是分離和提純有機化合物常用的一種方法,而雙水相萃取和反膠團萃取可以用來分離蛋白質.雙水相萃取技術(Aqueous two phase extraction,ATPE)是指親水性聚合物水溶液在一定條件下形成雙水相,由於被分離物在兩相中分配的不同,便可實現分離,被廣泛用於生物化學、細胞生物學和生物化工等領域的產品分離和提取.此方法可以在室溫環境下進行,雙水相中的聚合物還可以提高蛋白質的穩定性,收率較高.對於細胞內的蛋白質,需要先對細胞進行有效破碎.目的蛋白常分布在上相並得到濃縮,細胞碎片等固體物分布在下相中.採用雙水相系統濃縮目的蛋白,受聚合物分子量及濃度、溶液pH值、離子強度、鹽類型及濃度的影響[16].
反膠團萃取法是利用反膠團將蛋白質包裹其中而達到提取蛋白質的目的.反膠團是當表面活性劑
在非極性有機溶劑溶解時自發聚集而形成的一種納米尺寸的聚集體.這種方法的優點是萃取過程中蛋
白質因位於反膠團的內部而受到反膠團的保護.程世賢等[17]就利用反膠團萃取法提取了大豆中的蛋白質.
3.根據電荷不同進行分離純化
根據蛋白質的電荷即酸鹼性質不同分離蛋白質的方法有電泳和離子交換層析兩類.
在外電場的作用下,帶電顆粒(如不處於等電點狀態的蛋白質分子)將向著與其電性相反的電極移動,這
種現象稱為電泳.聚丙烯醯胺電泳是一種以聚丙烯醯胺為介質的區帶電泳,常用於分離蛋白質.它的優點是設備簡單、操作方便、樣品用量少.等電聚焦是一種高解析度的蛋白質分離技術,也可以用於蛋白質的等電點測定.利用等電聚焦技術分離蛋白質混合物是在具有pH梯度的介質中進行的.在外電場作用下各種蛋白質將移向並聚焦在等於其等電點的pH值梯度處形成一個窄條帶.孫臣忠等[18]研究了聚丙烯醯胺電泳、等電聚焦電泳和等速提純電泳在分離純化蛋白質中的應用.結果發現,聚丙烯醯胺電泳的條帶解析度低,加樣量不高;等電聚焦電泳解析度最高,可以分離同種蛋白的亞成分,加樣量最小;等速提純電泳區帶解析度較高,可將樣品分成單一成分,加樣量最大.
離子交換層析(Ion exchange chromatography,IEC)是以離子交換劑為固定相,依據流動相中的組分離子與交換劑上的平衡離子進行可逆交換時結合力大小的差別而進行分離的一種層析方法.離子交換層析中,基質由帶有電荷的樹脂或纖維素組成.帶有正電荷的為陰離子交換樹脂;反之為陽離子交換樹脂.離子交換層析同樣可以用於蛋白質的分離純化.當蛋白質處於不同的pH值條件下,其帶電狀況也不同.陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質,被留在層析柱上,通過提高洗脫液中的鹽濃度,將吸附在層析柱上的蛋白質洗脫下來,其中結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來.反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質,結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來.李全宏等[19]將離子交換層析應用於濃縮蘋果汁中蛋白質的提純.另外,離子交換層析還用於抗凝血蛋白的提取[7].
4. 利用對配體的特異親和力進行分離純化
親和層析是利用蛋白質分子對其配體分子特有的識別能力(即生物學親和力)建立起來的一種有效的純化方法.它通常只需一步處理即可將目的蛋白質從復雜的混合物中分離出來,並且純度相當高.應用親和層析須了解純化物質的結構和生物學特性,以便設計出最好的分離條件.近年來,親和層析技術被廣泛應用於靶標蛋白尤其是疫苗的分離純化,特別是在融合蛋白的分離純化上,親和層析更是起到了舉足輕重的作用,因為融合蛋白具有特異性結合能力[20].親和層析在基因工程亞單位疫苗的分離純化中應用也相當廣泛[21].范繼業等[22]利用殼聚糖親和層析提取的抑肽酶比活達到71 428 BAEE·mg-1,純化回收率達到62·5%.該方法成本較低,吸附劑價格低廉、機械強度高、抗污染能力較強、非特異性吸附較小、可反復使用、適用性廣,產品質量穩定.

『捌』 分離糖類化合物常用方法

蒸發溶劑 剩下的就是糖

『玖』 高一化學化合物分離和提純的各種方法步驟、注意事項等

我很高興能為您解答化學方面的題
混合物的分離和提純，有物理和化學兩種方法
首先說物理方法：利用物質的性質不同（如：熔沸點、凝固點、溶解性、顏色、氣味、密度）來加以判斷常見的方法有：蒸餾法（根據沸點不同提純物質）、過濾（分離固體和液體混合物）、萃取、傾析、溶解、結晶、分餾、吸附、升華
重要的是化學方法，首先說一下原則（不引入新雜質、不消耗被提純物質的量、實驗應該簡便易行）
化學方法：1.生成沉澱法（例子：課本上的粗鹽提純）
2.生成氣體法
3.氧化還原法
4.正鹽和酸式鹽轉化法
5.離子交換法
若有不清楚的地方請及時提問

『拾』 有機化合物的分離方法

簡單的有過濾一般是「重結晶過濾」，蒸餾，精餾，萃取
「一般是從水相中萃取」，還有最常用的也是很繁瑣的方法就是過柱子。