純化方法包含哪些

Ⅰ 原料純化的常用方法有哪些

對於液體混合物常用的純化的方法有蒸餾、分餾、萃取。對於固體化合物有升華、重結晶等方法。

Ⅱ 常用的純化方法

根據生物分子的不同特性應用色譜技術進行純化的常用方法。

• 根據生物分子的大小，選用凝膠過濾（也叫分子篩）。

  凝膠過濾是利用具有多孔網狀結構的顆粒的分旅吵子篩作用，是根據被分離樣品中各組分相對分子質量大小的差異進行洗脫分離的一項技術。

  根據生物分子的帶電性，可以使用離子交換色譜技術來純化。
  

  離子交換是通過電荷間的相互作用進行分離，特別適用於分析電離或能電離的化合物。

• 

• 根據生物分子之間的特異性，可特異的相互識別，選用親和色譜方法。
  

  親和色譜也稱為親和層析 ，是一種利用固定相的結合特性來分拆埋侍離分子的色譜方法。

Ⅲ 蛋白質分離純化的5種方法主要有什麼

蛋白質分離純化常用方法有：
1、沉澱,
2、電泳：蛋白質在高於或低於其等電點的溶液中是帶電的,在電場中能向電場的正極或負極移動.根據支撐物不同,有薄膜電泳、凝膠電泳等.
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法.
4、層析：
a.離子交換層析,利用蛋白質的兩性游離性質,在某一特定PH時,各蛋白質的電荷量及性質不同,故可以通過離子交換層析得以分離.如陰離子交換層析,含負電量小的蛋白質首先被洗脫下來.
b.分子篩,又稱凝膠過濾.小分子蛋白質進入孔內,滯留時間長,大分子蛋白質不能時入孔內而徑直流出.
5、超速離心：既可以用來分離純化蛋白質也可以用作測定蛋白質的分子量.不同蛋白質其密度與形態各不相同而分開.

Ⅳ 多肽純化的方法有哪些

對多肽純化常用的方法包括：鹽析法、超濾法、凝膠過濾法、等電點沉澱法、離子交換層析、親和層析、吸附層析、逆流分溶、酶解法等。這些方法常常組合到一起對特定的物質進行分離純化，同時上述這些方法也是多肽類物質分析中常用的手段。

Ⅳ 蛋白質純化有哪些方法，如何應用

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
離子交換色譜：蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離，所帶電荷決定於溶液pH。pH小於pI時蛋白質帶正電，pH大於pI時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中，表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
親和色譜：生物大分子有一個特性，某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中Ni可以與His標簽的蛋白結合，這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
電泳：SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳，SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵，破壞蛋白質的二級和三級結構，強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂，蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中，
與SDS分子按比例結合，形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物，這種復合物由於結合大量的SDS，使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊，從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異，由於SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的，因此在進行電泳時，蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
疏水色譜：疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用，在高濃度鹽作用下，蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放，裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異，在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低，疏水作用降低，蛋白質的水化層又形成，蛋白質被解吸附。

Ⅵ 蛋白質分離純化常用的方法

蛋白質的分離純化方法：
一、根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析法：中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出，這種現象稱鹽析。
2、等電點沉澱法：蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的ph達到某一蛋白質的等電點使之沉澱，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法：用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低並析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。
二、根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾：透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法：
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose
gel）。
三、根據蛋白質帶電性質進行分離
1、電泳法：各種蛋白質在同一ph條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的ph梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的ph位置就停止，此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法：離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；cm-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素），當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨後用改變ph或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。
四、根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(ligand）的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離（separation），提純（purification）和鑒定（characterization）是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往採取幾種方法聯合使用。