① 蛋白質生物合成的加工修飾方式有哪些
單純蛋白質由一條多肽鏈或數條多肽鏈構成；結合蛋白質則除多肽鏈外，還含有輔基。蛋白質的高級結構是由一級結構中各個氨基酸殘基的側鏈共同決定的。一級結構形成後，多肽鏈捲曲折疊形成α螺旋，β折疊等二級結構；並借副鍵（鹽鍵、氫鍵、疏水鍵等）維持一定空間構象。由一條以上肽鏈構成的蛋白質和帶有輔基的結合蛋白質，肽鏈之間或多肽鏈與輔基之間需要聚合。結合蛋白質如糖蛋白、脂蛋白和色素蛋白分別需加糖、加脂、加輔基等才成為活性蛋白質。
② 細胞內蛋白質翻譯後為什麼要進行修飾，其修飾方式有哪些
因為要進行運輸，分送到各個細胞器或分泌到細胞外。
有兩種修飾方式： N-糖基化和O-糖基化
請採納
③ 蛋白質修飾有哪幾種形式，這些形式如何影響細胞轉導過程
在細胞質基質中發生的蛋白質修飾主要有N-端甲基化、糖基化、醯基化、磷酸化、去磷酸化。望對你有幫助！
④ 哪位可以告訴我點蛋白質改造常用的方法和原理
常有的方法有 :
一大類,化學改性,採用化學方法改變蛋白質的一級結構的側鏈,從而改變蛋白質的物理化學性質和改進他們的功能性質.具體的化學改性方法有: 烷基化,醯化,磷酸化,亞硫酸鹽解,酯化),
二大類,酶法改性, 具體有酶水解,酶交聯等
應該還有物理改性吧? 但具體我就不知道了
⑤ 蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些舉例四種
蛋白質上常見的翻譯後修飾有那些？舉例四種？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。
⑥ 修飾蛋白質
過程很復雜，涉及到信號序列的切除等生化過程。主要修飾在內質網中進行，高爾基體則負責分泌。
yuxiaobo1990你可能不需要那麼詳細的過程。一下做下參考。
從核糖體上釋放出來的多肽鏈，按照一級結構中氨基酸側鏈的性質，自竹捲曲，形成一定的空間結構，過去一直認為，蛋白質空間結構的形成靠是其一級結構決定的，不需要另外的信息。近些年來發現許多細胞內蛋白質正確裝配都需要一類稱做「分了伴娘」的蛋白質幫助才能完成，這一概念的提出並未否定「氨基酸順序決定蛋白空間結構」這一原則。而是對這一理論的補充，分子伴娘這一類蛋白質能介導其它蛋白質正確裝配成有功能活性的空間結構，而它本身並不參與最終裝配產物的組成。目前認為「分子伴娘」蛋白有兩類，第一類是一些酶，例如蛋白質二硫鍵異構酶可以識別和水解非正確配對的二硫鍵，使它們在正確的半胱氨酸殘基位置上重新形成二硫鍵，第二類是一些蛋白質分子，它們可以和部分折疊或沒有折疊的蛋白質分子結合，穩定它們的構象，免遭其它酶的水解或都促進蛋白質折疊成正確的空間結構。總之「分子伴娘」蛋白質合成後折疊成正確空間結構中起重要作用，對於大多數蛋白質來說多肽鏈翻譯後還要進行下列不同方式的加工修飾才具有生理功能。
1.氨基端和羧基端的修飾
在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從N-甲醯蛋氨酸開始，真核生物從蛋氨酸開始。甲醯基經酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信號肽序列。因此，成熟的蛋白質分子N-端沒有甲醯基，或沒有蛋氨酸。同時，某些蛋白質分子氨基端要進行乙醯化在羧基端也要進行修飾。
2.共價修飾
許多的蛋白質可以進行不同的類型化學基團的共價修飾，修飾後可以表現為激活狀態，也可以表現為失活狀態。
（1）磷酸化：
磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸，蘇氨酸的羥基上，偶爾也發生在酪氨酸殘基上，這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化，磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性，例如：促進糖原分解的磷酸化酶，無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後，變居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶D，共同調節糖元的合成與分介。
（2）糖基化：
質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈，這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上，例如紅細胞膜上的ABO血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連接。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的（圖18-20）。
⑦ 細胞內蛋白質翻譯後為什麼要進行修飾，其修飾方式有
前體蛋白沒性要進行系列翻譯加工才能具功能熟蛋白加工類型種般幾種：N-端fMet或Met切除、二硫鍵形、化修飾剪切合蛋白質二0種同氨基酸組合蛋白質蛋白質翻譯蛋白質其物化官能團（醋酸鹽、磷酸鹽、同脂類及碳水化合物）附蛋白質改變蛋白質化性質或造結構改變（建立雙硫鍵）擴闊蛋白質功能 再者酶蛋白質N末端移除氨基酸或間肽鏈剪舉例說胰島素肽激素建立雙硫鍵剪兩並鏈間移走肽前體形蛋白質包含兩條雙硫鍵連接肽鏈 其修飾像磷酸化控制蛋白質機制部份蛋白質令酶性化或鈍
⑧ 蛋白質的化學修飾
正
蛋白質種類繁多,結構各異,各有不同的功能,是生命活動不可缺少的重要角色,在疾病的治療上有著廣泛的應用。天然蛋白質在有其重要功能的同時,也有一些人們不希望有的缺點,如有抗原性,功能單一,半衰期太短等。為尋找理想的葯用蛋白,人們試圖對現有的蛋白質進行改造,這種改造主要有兩種方式:一是通過基因工程的手段,改變蛋白質的編碼基因,使蛋白質的氨基酸序列乃至空間結構發生改變,從而達到改變蛋白質性質和功能的目的;另一種方法是通過化學修飾來改變蛋白質的性質和生物學特性。
⑨ 蛋白質有哪些翻譯後的加工修飾其作用機理和生物學功能是什麼
前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯後加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯後蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。
再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。
其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。
⑩ 細胞質中發生的蛋白質修飾類型有哪些
蛋白質的多種翻譯後修飾中，糖基化（glycosylation）是非常重要的一種。糖基在酶的催化下，與蛋白質上的某些殘基形成共價連接，通常是糖苷鍵。
需要與之區別的是糖化（glycation）。在糖尿病等情況下，葡糖糖可以與蛋白質中的賴氨酸自發反應，形成席夫鹼再重排，產生糖化蛋白。此後還可以進一步反應，生成更復雜的衍生物。
蛋白質的糖化反應。Clin Chim Acta. 2013 Oct 21; 0: 64–76.
所以糖化之後糖基已經成為一種衍生物，而糖基化之後糖基仍然是完整的。其實廣義的糖化包括所有將糖連接到蛋白質上的反應，即包括糖基化。不過現在一般特指上面所說的非酶促反應。
高度親水的糖基，對於蛋白質的理化性質和生物功能都可以產生重大影響，單糖和糖鏈結構的多樣性又很適合作為標簽，所以糖基化在生物體中非常普遍。在所有的已知蛋白質中，約有50％是被糖基化的，而人類基因組中至少1％的基因參與聚糖生物合成。
據估計，哺乳動物中的糖鏈大約有七千多種結構，其結構單體約為10種單糖（包括糖衍生物）：葡萄糖（Glc）、半乳糖（Gal）、甘露糖（MAN）、木糖（Xyl）、岩藻糖（Fuc）、N-乙醯氨基葡萄糖（GlcNAc）、N-乙醯半乳糖胺（GalNAc）、葡萄糖醛酸（GlcA）、艾杜糖醛酸（IDOA）、唾液酸（SA）。其中兩種糖醛酸主要分布在蛋白聚糖中。