白蛋白bcg檢測方法

⑴ 血清白蛋白檢測的英文資料

血清白蛋白檢測 serum albumin detection

Serum albumin, often referred to simply as albumin, is the most abundant plasma protein in humans and other mammals. Albumin is essential for maintaining the osmotic pressure needed for proper distribution of body fluids between intravascular compartments and body tissues. It also acts as a plasma carrier by non-specifically binding several hydrophobic steroid hormones and as a transport protein for hemin and fatty acids.

Types
The human version is human serum albumin.
Bovine serum albumin, or BSA, is commonly used in immunodiagnostic proceres, clinical chemistry reagents, cell culture media, protein chemistry research and molecular biology laboratories (usually to leverage its non-specific protein binding properties).

[edit] General characteristics
Albumin (when ionized in water at pH 7.4, as found in the body) is negatively charged. The glomerular basement membrane is also negatively charged in the body; some studies suggest that this prevents the filtration of albumin in the urine. According to this theory, that charge plays a major role in the selective exclusion of albumin from the glomerular filtrate. A defect in this property results in nephrotic syndrome leading to albumin loss in the urine. Nephrotic syndrome patients are sometimes given albumin to replace the lost albumin.

Because smaller animals (for example rats) function at a lower blood pressure, they need less oncotic pressure to balance this, and thus need less albumin to maintain proper fluid distribution.

Serum albumin contains eleven distinct binding domains for hydrophobic compounds. One hemin and six long-chain fatty acids can bind to serum albumin at the same time

Human serum albumin is the most abundant protein in human blood plasma. It is proced in the liver. Albumin comprises about half of the blood serum protein. It is soluble and monomeric.

The gene for albumin is located on chromosome 4 and mutations in this gene can result in various anomalous proteins. The human albumin gene is 16,961 nucleotides long from the putative 'cap' site to the first poly(A) addition site. It is split into 15 exons which are symmetrically placed within the 3 domains that are thought to have arisen by triplication of a single primordial domain.

Albumin is synthesized in the liver as preproalbumin which has an N-terminal peptide that is removed before the nascent protein is released from the rough endoplasmic reticulum. The proct, proalbumin, is in turn cleaved in the Golgi vesicles to proce the secreted albumin.

The reference range for albumin concentrations in blood is 30 to 50 g/L. It has a serum half-life of approximately 20 days. It has a molecular mass of 67 kDa.

Functions of albumin
Maintains oncotic pressure
Transports thyroid hormones
Transports other hormones, particularly fat soluble ones
Transports fatty acids ("free" fatty acids) to the liver
Transports unconjugated bilirubin
Transports many drugs, and serum albumin levels can affect the half-life of drugs.
Competitively binds calcium ions (Ca2+)
Buffers pH

[edit] Pathology

[edit] Hypoalbuminemia
Low blood albumin levels (hypoalbuminemia) can be caused by:

liver disease / Cirrhosis of the liver (most commonly)
Decreased proction (as in starvation/malnutrition/malabsorption)
Excess excretion by the kidneys (as in nephrotic syndrome)
Excess loss in bowel (protein losing enteropathy e.g. Menetrier's)
Burns (Plasma loss in the absence of skin barrier)
Redistribution (hemodilution [as in Pregnancy], increased vascular permeability or decreased lymphatic clearance)
Acute disease states (referred to as a negative acute phase protein)
Mutation causing analbuminemia (very rare)

[edit] Hyperalbuminemia
Typically is a sign of severe dehydration.

[edit] Glycation (Glycosylation) of Serum Albumin
It has been known for a long time that human blood proteins like hemoglobin [1] and serum albumin [2][3] may undergo a slow non-enzymatic glycation, mainly by formation of a Schiff base between ε-amino groups of lysine (and sometimes arginine) resies and glucose molecules in blood (Maillard reaction). This reaction can be inhibited in the presence of antioxidant agents [4]. Although this reaction may happen normally [5] , elevated glycoalbumin is observed in diabetes mellitus [6].

Glycation has the potential to alter the biological structure and function of the serum albumin protein [7][8][9][10]. Moreover, the glycation finally can result in the formation of Advanced Glycosylation End Procts (AGE), which result in abnormal biological effects. Accumulation of AGEs leads to tissue damage via alteration of the structures and functions of tissue proteins, stimulation of cellular responses, through receptors specific for AGE-proteins, and via generation of reactive oxygen intermediates. AGEs also react with DNA, thus causing mutations and DNA transposition. Thermal processing of proteins and carbohydrates brings major changes in allergenicity. AGEs are antigenic and represent many of the important neoantigens found in cooked or stored foods [11]. They also interfere with the normal proct of nitric oxide in cells [12].

Although there are several lysine and arginine resies in the serum albumin structure, very few of them can take part in the glycation reaction [13][14]. It is not clear exactly why only these resies are glycated in serum albumin [15].

[edit] Testing for albumin loss via the kidneys
In the healthy kidney, albumin's size and negative electric charge exclude it from excretion in the glomerulus. This is not always the case, as in some diseases including diabetic nephropathy, a major complication of uncontrolled diabetes where proteins can cross the glomerulus. The lost albumin can be detected by a simple urine test.[16] Depending on the amount of albumin lost, a patient may have normal renal function, microalbuminuria, or albuminuria.

[edit] Amino Acid Sequence
The approximate sequence of human serum albumin is:

MKWVTFISLL FLFSSAYSRG VFRRDAHKSE VAHRFKDLGE ENFKALVLIA FAQYLQQCPF EDHVKLVNEV TEFAKTCVAD ESAENCDKSL HTLFGDKLCT VATLRETYGE MADCCAKQEP ERNECFLQHK DDNPNLPRLV RPEVDVMCTA FHDNEETFLK KYLYEIARRH PYFYAPELLF FAKRYKAAFT ECCQAADKAA CLLPKLDELR DEGKASSAKQ RLKCASLQKF GERAFKAWAV ARLSQRFPKA EFAEVSKLVT DLTKVHTECC HGDLLECADD RADLAKYICE NQDSISSKLK ECCEKPLLEK SHCIAEVEND EMPADLPSLA ADFVESKDVC KNYAEAKDVF LGMFLYEYAR RHPDYSVVLL LRLAKTYETT LEKCCAAADP HECYAKVFDE FKPLVEEPQN LIKQNCELFE QLGEYKFQNA LLVRYTKKVP QVSTPTLVEV SRNLGKVGSK CCKHPEAKRM PCAEDYLSVV LNQLCVLHEK TPVSDRVTKC CTESLVNRRP CFSALEVDET YVPKEFNAET FTFHADICTL SEKERQIKKQ TALVELVKHK PKATKEQLKA VMDDFAAFVE KCCKADDKET CFAEEGKKLV AASQAALGL

Where the italicized first 24 amino acids are signal and propeptide portions not observed in the transcribed, translated and transported protein but present in the gene. There are 609 amino acids in this sequence with only 585 amino acids in the final proct observed in the blood.

⑵ 國家標准檢測蛋白質含量測定方法

蛋白質含量測定方法就是檢測N元素的含量，像三聚氰胺的問題，就是通過增加N的含量使「蛋白質」含量提高的。

國家標准檢測蛋白質含量的方法叫做凱氏定氮法，食物中的蛋白質在催化加熱條件下分解，導致氨和硫酸結合產生硫酸銨。 鹼蒸餾採用無硫，硼酸吸收，用硫酸或鹽酸標准滴定溶液滴定，根據酸耗計算氮含量，再乘以轉化系數，即蛋白質含量。

具體操作步驟如下：

1.樣品處理

精確稱量0.2-2.0g固體樣品或2-5g半固體樣品或吸收10-20ml液體樣品（約30-40mg氮當量）。將其轉移至乾燥的100毫升或500毫升氮氣固定瓶中，加入0.2克硫酸銅，6克硫酸鉀和20毫升硫酸，輕輕搖動，在瓶口放置一個小漏斗，將瓶子傾斜石棉網上有45度角，有小孔。

加熱小火後，內容物碳化，泡沫完全停止，加強火力，保持瓶內液體稍微沸騰，直至液體呈藍綠色澄清透明，然後繼續加熱0.5小時。取出並冷卻，小心加入20毫升水，冷卻，移入100毫升容量瓶中，用少量水洗凈氮氣瓶，洗凈液放入容量瓶中，然後用水沖洗至刻度，混勻備用。

取相同量的硫酸銅，硫酸鉀和濃硫酸作為試劑進行空白試驗。然而，這種方法很危險，很難在實驗室中證明。大多數實驗室都有一個消化器，可以一次處理16個以上的樣品和一個可以自行設定溫度的呼吸機。它更安全，更可操作。

(2)白蛋白bcg檢測方法擴展閱讀

除了凱氏定氮法以外，標準的測量方法還有：

• 分光光度法

食品中的蛋白質在催化加熱條件下被分解，分解產生的氨與硫酸結合生成硫酸銨，在pH4.8的乙酸鈉-乙酸緩沖溶液中與乙醯丙酮和甲醛反應生成黃色的3,5-二乙醯-2,6-二甲基-1,4-二氫化吡啶化合物。在波長400nm 下測定吸光度值，與標准系列比較定量,結果乘以換算系數，即為蛋白質含量。

• 燃燒法

樣品在900~1200℃下燃燒。在燃燒過程中，產生混合氣體。 諸如碳，硫和鹽的干擾氣體被吸收管吸收，氮氧化物被還原成氮。 形成的氮氣流由熱導檢測器（TCD）檢測。

⑶ 確定血清白蛋白純度和生物活性鑒定方法 並且確定所用試劑儀器，急求，謝謝

標准曲線製作—考馬斯亮藍法測蛋白質含量

一、 標准曲線 一般用分光光度法測物質的含量，先要製作標准曲線，然後根據標准曲線查出所 測物質的含量。因此，製作標准曲線是生物檢測分析的一項基本技術。

二、 蛋白質含量測定方法 1、 凱氏定氮法 2、 雙縮脲法 3、 Folin-酚試劑法 4、 紫外吸收法 5、 考馬斯亮藍法 三、 考馬斯亮藍法測定蛋白質含量—標准曲線製作 （一）、試劑： 1、 考馬斯亮藍試劑： 考馬斯亮藍G—250 100mg溶於50ml 95%乙醇，加入100ml 85% H3PO4，雍 蒸餾水稀釋至1000ml,濾紙過濾。最終試劑中含0.01%（W/V）考馬斯亮藍G—2 50,4.7%（W/V）乙醇，8.5%（W/V）H3PO4。 2、 標准蛋白質溶液： 純的牛血清血蛋白，預先經微量凱氏定氮法測定蛋白氮含量，根據其純度同0.15 mol/LNaCl配製成100ug/ml蛋白溶液。 （二）、器材： 1、722S型分光光度計使用及原理（）。 2、移液管使用（）。 （三）、標准曲線製作： 試管編號 0 1 2 3 4 5 6 100ug/ml標准蛋白（ml） 0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.15mol/L NaCl （ml） 1 0.9 0.8 0.7 0.6 0.5 0.4 考馬斯亮藍試劑 （ml） 5 5 5 5 5 5 5 搖勻，1h內以1號管為空白對照,在595nm處比色 A595nm

2、以A595nm為縱坐標，標准蛋白含量為橫坐標（六個點為10ug、20 ug、30 ug、40 ug、50 ug、60 ug），在坐標軸上繪制標准曲線。 1）、利用標准曲線查出回歸方程。 2）、用公式計算回歸方程。 3）、或用origin作圖 ，測出回歸線性方程。即A595nm=a×X( )+6 一般相關系數應過0.999以上，至少2個9以上。 4）、繪圖時近兩使點在一條直線上，在直線上的點應該在直線兩側。 （四）、蛋白質含量的測定： 樣品即所測蛋白質含量樣品（含量應處理在所測范圍內），依照操作步驟1操作， 測出樣品的A595nm，然後利用標准曲線或回歸方程求出樣品蛋白質含量。 一般被測樣品的A595nm值在0.1—0.05之間，所以上述樣品如果A595nm值太 大，可以稀釋後再測A595nm值，然後再計算。 （五）、注意事項： 1、 玻璃儀器要洗滌干凈。 2、 取量要准確。 3、 玻璃儀器要乾燥，避免溫度變化。 4、 對照：用被測物質以外的物質作空白對照。

⑷ 治療肝病最好的醫院是哪家不要做廣告，謝謝

你好，你現在肝功能異常，膽紅素高，有黃疸。ct檢測肝硬化的話，建議做一下活干檢測，看看肝硬化發展到什麼時期，然後再進行治療，

免疫介入療法是治療肝硬化的新方法，是世界上最前沿、最熱門的醫療技術之一，它的臨床應用是醫學領域的重大突破。其原理是從患者健康的骨髓分離出幹細胞，並用介入的方式將幹細胞經肝動脈輸入到病肝內，這些幹細胞在肝內「落戶」。因骨髓幹細胞有著很強的「因地分化」特性，在什麼樣的環境條件導引下就可以分化為什麼樣的細胞。當骨髓幹細胞被移植到患者肝臟組織後，就像種入肝臟的種子，在肝臟微環境調節下「入鄉隨俗」地分化為肝細胞，新生的肝細胞便承擔起病肝不能勝任的工作，從而明顯地改善了患者的肝功能，好象輕松地給患者移植了肝臟。此療法不存在免疫排斥及倫理問題，技術風險小、痛苦少、費用低，因此，受到醫學界的高度關注和青睞。

⑸ 血清白蛋白的測定方法

血清清蛋白測定一般採用溴甲酚綠比色法，目前首選推薦的清蛋白定量方法

⑹ 溴鉀酚綠法是屬於速率法嗎嗎

在pH5.2的緩沖液中，有Brij-35存在時，溴甲酚紫(bromocresol puple，BCP)可與白蛋白結合形成綠色復合物，在波長603nm處的吸光度與白蛋白濃度成正比例，與同樣處理的白蛋白標准比較，可求得血清中白蛋白含量。[1]
試劑與器材
1．250g/LBrij-35溶液見BCG法
2．50mmol/L BCP貯存液稱取BCP 675mg溶於無水乙醇15ml中，當溶液變為橙色透明時，用無水乙醇稀釋至25ml。置4C冰箱保存至少可穩定3個月。
3．2.5mol/L醋酸溶液量取冰醋酸150ml用蒸餾水稀釋至1L。
4．BCP試劑稱取無水醋酸鈉6.03g（或三結晶水的醋酸鈉10g）溶於蒸餾水950ml中，加Brij-35液1ml，BCP貯存液1ml，用2.5mol/L醋酸溶液調pH至5.20+0.03（約需10ml），加蒸餾水至1L（BCP貯存液也可在調好pH後再加）。在室溫可穩定一周。
5．0.154mol/L NaCl溶液稱取NaCl9g用蒸餾水溶解至1L
6．白蛋白標准液採用人白蛋白或定值，切不可用動物血清白蛋白。
操作步驟
1．生化自動分析儀分析法參數見有關儀器操作說明書。
2．手工操作法
操作：取試管3支，按表下表操作。
混勻，1min後在波長603nm處比色，用空白管調零，讀取測定管和標准管吸光度。
計算
血清白蛋白（g/L）=白蛋白標准液濃度（g/L）
參考范圍
正常成人36～46g/L。
注意事項
1．BCP溶液pH須嚴格控制在5.20±0.03范圍內
2．嚴重脂肪混濁血清對測定有干擾，應加做標本空白管（血清0.025ml加0.154mol/L NaCl溶液5.0ml）予以校正。
評價
本法反應最適pH為5.20，接近α-和β-球蛋白的等電點，抑制了這兩種球蛋白與BCP的非特異性反應，故對測定白蛋白具有高特異性。此外，BCP與白蛋白的反應為即時完全反應，不受時間和溫度變化的影響，呈色後穩定1h以上。本法線性范圍5-50g/L,在10-40g呈線性良好,50g/l時稍偏低；CV為0.45%;回收率99.3%~102%,平均回收率100.5%.本法兼有BCG法的主要優點，克服了BCG法的多數缺點，與火箭電泳法結果相一致，成為測定血清白蛋白燃料結合法中較好的一個方法。BCP與牛，豬（新鮮或凍干）血清反應性僅為BCG反應的1/3，不適用於動物血清白蛋白作質量控制，機制尚待闡明。

⑺ bcg法濃度越高吸光度

血清蛋白測定。
在pH值4.2時，白蛋白和溴甲酚綠染料結合產生藍綠色復合物，在630nm處比色，顏色的深度與白蛋白濃度成正比。
白蛋白是血漿中多種物質重要的結合與運輸蛋白，並是維持血漿滲透壓的主要組分。血清白蛋白可用於眾多疾病的診斷。血清白蛋白升高通檢驗地帶網常見於脫水的。血清白蛋白降低多見於營養不良、腎臟疾病，肝臟疾病，感染性疾病，嚴重的燒傷和癌症。白蛋白的定量測定有助於對肝臟疾病如肝硬化的診斷與監視。此外，白蛋白量反映了個體的健康與營養狀況，因此可用於營養不良的診斷及老年住院患者的預後評估。

⑻ 肝功能常規查什麼

實驗實習九 肝功能試驗

目的要求

由於臨床上檢查肝功能的試驗方法很多，而某一種肝功能僅能表示肝臟的某一種功能，並不能反映肝臟的全部功能，故需根據病情加以選擇。要求了解常見肝功能檢查的原理；掌握正常值、臨床意義，並結合臨床資料，全面評價肝臟功能的狀態。

第一節 膽紅素代謝的檢驗
一、血清總膽紅素及直接膽紅素測定

(一)原理：血清中的結合膽紅素可與重氮試劑反應生成偶氮膽紅素，而非結合膽紅素在促進或表面活性劑幫助下才能形成偶氮膽紅素，這兩種膽紅素的總合即血清總膽紅素。

( 二 ) 試劑：

1 ．偶氮試劑 ( 歐立區重氮試劑 )

甲液：

氨基苯磺酸 1 克

濃鹽酸 10 毫升

蒸餾水加至 100 毫升

乙液：

亞硝酸鈉 0.5 克

蒸餾水 100 毫升

臨用前將甲液 5 毫升加乙液 0.15 毫升混合即可。

2 ． 95% 酒精

( 三 ) 操作步驟：

1 ．在待測血清中加入重氮試劑出現紫紅色化合物後，於 1 分鍾時立即進行光電比色，所得數值基本上反映了直接膽紅色的含量。

2．與直接膽紅素測定後於該溶液中再加入一定量的乙醇溶液，便原來非水溶性的間接膽紅素繼續顯色，再通過光電比色所得數值即為血清總膽紅色含量。

( 四 ) 正常值：正常血清總膽紅素為 1.7 － 17 μ mol/L ，直接膽紅素為 0-7 μumol/L，後者占總膽紅素的35% 以下。

( 五 ) 臨床意義

1 ．總膽紅素增高，間接膽紅素增高，見於溶血性黃疸。

2 ．總膽紅素增高，直接膽紅素，間接膽紅素均增高，見於肝細胞性黃疸。

3 ．總膽紅素增高，直接膽紅素增高，見於阻塞性黃疸。

二、尿中尿膽原及膽紅素檢查

( 一 ) 尿膽紅素試驗

1 ．碘液試驗

(1) 原理：膽紅素可被碘化成膽綠素，呈現綠色。

(2) 試劑： 0.25% 碘醇溶液 ( 取碘片 0.25 克溶於 100 毫升酒精內 ) 。

(3) 方法，取尿液約 2 毫升置入小試管內，沿管壁加入碘醇溶液 0.5-1 毫升，兩液接觸面出現綠色環為陽性。

此外， " 還有濃硝酸試驗，泡沫試驗與重氮化試驗均可用於檢查尿膽紅素。

(4)臨床意義：正常人尿膽紅素為陰性。阻塞性黃疸和肝細胞性黃疸時，尿內可出現直接膽紅素，呈陽性反應。溶血性黃疸時本試驗為陰性。

2 ．尿膽原試驗

(1) 原理：尿中尿膽原含量超過正常含量時，在酸性溶液中可與二甲氨基苯甲醛形成一種紅色化合物。

(2) 試劑：

二甲氨基苯甲醛 2 克

濃鹽酸 20 毫升

蒸餾水 20 毫升

(3) 方法：取 2 毫升尿液於試管中，加入 2 至 3 滴試劑，如出現明顯紅色即為陽性。正常尿中含尿膽原不多，一般須加熱後才見紅色，是弱陽性。若將尿用水稀釋 20 倍仍為陽性，說明尿內尿膽原含量超過正常范圍。

(4)臨床意義：肝實質性病變時尿內尿膽原增多而呈現陽性：溶血性黃疸時尿膽原試驗呈強陽性。阻塞性黃疸時，尿內尿膽原減少或消失。

正常人及三種黃疸的膽紅素代謝檢查結果

血清膽紅素（μ mol/L ）
尿 液 檢 查

結合型
非結合型
結合型 / 非結合型
尿膽原
膽紅素

正常人
0-6.8
1.7-10.2
20%
（－）
（－）

溶血性黃疸
輕度增高
明顯增高
＜ 20%
強陽性
（－）

肝細胞性黃疸
中度增高
中度增高
＞ 35%
陽性
陽性

阻塞性黃疸
明顯增高
輕度增高
＞ 60%
( － ) 減低或消失
強陽性

第二節 血清總蛋白質及白蛋白的測定
一、原理

目前多採用雙縮脲法測定血清總蛋白。其原理為凡具有二個或二個以上肽腱單位的化合物，與鹼性酒石酸鉀鈉銅鹽作用，均能產生特異的紫色的銅一鉀雙縮脲化合物。雙縮脲反應所呈紫色的強度與各種血清蛋白質分子量或氨基酸成分無關，且可用於自動化檢測。血清白蛋白採用色素結合法。所用色素為溴甲酚綠 ( 指示劑 ) ，系利用指示劑的蛋白質誤差原理進行測定的。從總蛋白量中減去白蛋白量，即為球蛋白含量。

二、雙縮脲法常規測定總蛋白

( 一 ) 試劑

1 ．蛋白標准液：收集混合血清，用凱氏定氮法測定蛋白含量，並可用定值參考血清或標准白蛋白作標准。

2 ． 6mol/L 氫氧化鈉

3 ．雙縮濃試劑

4 ．雙縮脲空白試劑

(二 ) 操作

按表中步驟進行

血清總蛋白測定

加入物
測定管
標准管
空白管

待測血清（ ml ）
0.1

蛋白標准（ ml ）

0.1

蒸餾水 （ ml ）

0.1

雙縮脲試劑（ ml ）
5.0
5.0
5.0

混勻，置 25 ℃ 30 分鍾 ( 或 37 ℃ I0 分鍾 ) ，在波長 540nm ，以空白管調零，讀取各管吸光度。 ( 三 ) 計算：

測定（或校正）吸光度

血清總蛋白 g/L ×標准蛋白液濃度（ g/L ）

標准吸光度

三、血清白蛋白溴甲酚綠法測定

( 一 ) 試劑

1 ． 0.5mol/L 琥珀酸緩沖貯存液， PH4.0

2 ．溴甲酚綠 (BCG) 貯存液 (10mmol/L)3 ．疊氮鈉貯存液

4 ．聚氧化乙烯月桂醚（ BRIJ － 35 ）貯存液

5 ． BCG 試劑

6 ．白蛋白標准應用液 40g/L

( 二 ) 操作

按下表步驟進行

血清白蛋白測定

加入物
測定管
標准管
空白管

待測血清（ ml ）
0.02

白蛋白標准液

0.02

蒸餾水（ ml ）

0.02

BCG 應用液（ ml ）
4.0
4.0
4.0

混勻，室溫放置 10 分鍾，在波長 630nm 空白管調零點，讀取各管的吸光度。

（三）計算

測定管吸光度

血清白蛋白 (g/L)= ×標准白蛋白濃度（ g/L ）

標准管吸光度

四、臨床意義

( 一 ) 正常值：總蛋白 60-80g/L

白蛋白 40-55g/L

球蛋白 20-30g/L

A/G 1.5-2.5/1

( 二 ) 急性或局灶性肝損傷時， TP 、 A 、 G ：及 A/G 多為正常。重症肝炎時多數病例 TP 不下降，而γ - 球蛋白增加。亞急性重症肝炎 TP 常隨病情加重而減少，若進行性減少，應警惕發生肝壞死。肝硬化，慢性肝炎等，多有白蛋白減少和球蛋白增加。白蛋白的含量與有功能肝細胞的數量呈正比。

A/G 比值見於肝功能嚴重損傷。

血清總蛋白＞ 80g/L 稱為高蛋白血症，主要因球蛋白增加所致。見於肝硬化， M- 蛋白血症，惡性淋巴瘤等。血清總蛋白＜ 60g/L 稱低蛋白血症，見於慢性肝病，結核病、惡性腫瘤，慢性營養障礙等。

第三節 血清中酶活力測定
一、轉氨酶測定

(一)原理：轉氨酶在蛋白質代謝中，促使氧基轉換的一種重要物質：廣泛存在於肝、心、橫紋肌、腦，腎，脾和血液中，尤以肝臟和心肌為多，當這些組織出現炎症或壞死時，可見大量轉氨酶釋放到血液中，其活力即顯著增高。

1．血清谷氨酸丙酮轉換酶(血清谷丙轉氨酶SGPT)：促使丙氨酸的氨基轉給a－酮戊二酸，結果產生谷氨酸和丙戊酸。

2．血清谷氨酸草醯乙酸轉氨酶（血清穀草轉氨酶S.G.O.T）促使天門冬氨酸與α－酮戊二酸轉換成草醯乙酸與谷氨酸，所生成的草醯乙酸在拘椽酸苯胺的作用下變成丙酮酸及二氧化碳。

在上述二種轉氨酶反應中，最後均產生丙酮酸、丙酮酸加2，4二硝基苯肼可形成丙酮酸二硝基苯肼，在強鹼溶液中顯棕紅色，與標准液比色，以計算出轉氨酶的活力。

( 二 ) 臨床意義

1 ．正常值：谷丙轉氨酶 4 － 40 單位 ( 賴氏法 ) 穀草轉氨酶 5 － 40 單位 ( 賴氏法 )

2 ．谷丙轉氨酶增高，見於各種肝炎急性期。肝炎、肝硬化、慢性肝炎及心肌梗塞時可有輕、中度增高。

3 ．穀草轉氨酶顯著增高可見於心肌梗塞的急性發作，各種急性肝炎、手術後，葯物 中毒性肝細胞壞死。中度到輕度增高見於肝癌，肝硬化、心肌炎等。

二、此外可根據病人的具體病情行鹼性磷酸酶 (ALP) ，γ - 谷氨醯轉移酶 (r-GT) ，單胺氧化酶 (MAD) 、血清乳酸脫氫酶同工酶，血清鹼性磷酸酶同功酶等測定。

第四節 脂肪代謝功能試驗
一、總膽固醇測定

(一)原理：由於肝臟參與膽固醇的代謝與儲存，在肝細胞嚴重受損時，血內總膽固醇量常減少，主要是膽固醇脂減少。在膽總管阻塞時，因膽汁無法進入腸內，便逆流入血液，使血內總膽固醇含量增多。

( 二 ) 臨床意義

1 ．正常值： 2.8-6.0mmol/L

2．增高：見於阻塞性黃疸如膽總管阻塞，膽汁性肝硬化。全身性疾病有動脈粥樣硬化症、腎病、妊娠、糖尿病及甲狀腺功能降低者。

3 ．降低：肝硬化，急性傳染病、急性胰腺炎、及甲狀腺功能亢進症。

二、膽固醇脂測定

( 一 ) 原理：肝臟有將膽固醇與脂肪酸結合，形成膽固醇脂的能力，正常時血液內膽固醇脂占總膽固醇含量的 70 － 75% 。

(二)臨床意義：肝實質病變時，膽固醇脂形成減少，其在總膽固醇內所佔比例亦減少；急性肝壞死時，血內膽固醇脂突然減少，在肝病時膽固醇脂逐漸減少，表示預後不良。阻塞性黃疸時，膽固醇脂與總膽固醇的比例不變。

第五節 排泄功能試驗
磺溴酞鈉試驗 (BSP 試驗 )

( 一 ) 原理：靜脈注射 BSP 後，大部分迅速由肝細胞攝取而經膽汁排泄。肝細胞受損時，排泄減慢，其在血液中減低的量與肝臟清除該物質的能力成正比。在黃疸時，特別是阻塞性黃疸時，此試驗沒有意義。

( 二 ) 方法：按每公斤體重 5 毫克 BSP 計算總量，一般以 5 ％溶液緩慢靜脈注射，注射後 45 分鍾在另一臂靜脈抽血 5 毫升，分離出血清，與標准比色管比色。

( 三 ) 臨床意義：

1 ．正常值：注射 30 分鍾後血中所含 BSP 應＜ 10% ； 45 分鍾滯留率在 0-20% （即＜ 5%≥ 。

2 ．滯留率 ＞ 5 ％即表示肝功能障礙。 20-40% 為輕度障礙， 50-80% 為中度障礙，大於 90% 為重度肝功能障礙。肝硬化活動期，本試驗 80% 異常。

3 ．注意少數病人對 BSP 過敏，先需以 1 ： 2 萬溶液作皮試，陰性後方可進行本試驗。

附：原發性肝癌的檢查

一、血清甲胎蛋白測定 (A1pha Fetoprotein ， AFP)

AFP 是胚胎肝臟合成的一種糖蛋白，在人胚一個半月開始出現， 4-5 月達高峰，以後逐漸減少，出生後一周即轉為陰性或含微量。在原發性肝癌時，肝癌細胞又獲得產生這種球蛋白的能力，檢測有助於肝癌的診斷。檢查方法很多，僅介紹二種如下。

( 一 ) 反向間接血球凝集 ( 反向血凝 ) 法

原理，將純化甲胎蛋白抗原免疫動物 ( 馬 ) ，使動物產生抗體，因此，血清致敏健康人 "0" 型紅細胞，再以此致敏紅細胞，加入不同稀釋度病人血清，觀察凝集反應。

甲胎蛋白抗體 甲胎蛋白抗原 凝集 致敏紅細胞

測定度為 1:10 ， 1:100 ， 1:1000

( 二 ) 標記抗原參入火箭電泳自顯影法：原理：在含有特異抗體 (AFP 抗血清 ) 的瓊脂凝膠板上，用少量放射標記的純化抗原 (I131-AFP) 內，在電場上一起泳動，使被檢抗原和標記抗原與沿定的相應抗體分子接觸，發生免疫反應，過量的抗原繼續向前移動，直至游離抗原完全消失，最終形成統一的免疫復合物的火箭沉澱，由於沉澱量少，肉眼看不到，借放射自顯微影，顯示出該免疫沉澱物的形態，沉澱長度與抗原之間呈函數關系，測定沉澱峰長度，即可測出被測血清中的 AFP 含量。

臨床意義

1 ．正常值：火箭電泳法 <25 毫微克 / 毫升 (25 微克 ) ，血凝法陰性，但血清中 AFP 5 毫微克 / 毫升時，即可出現血凝法陽性，故容易出現假陽性。

2 ．下列結果應考慮原發性肝癌的可能：（ 1 ） AFP>500 毫微克 / 毫升，持續一個月以上； （ 2 ） AFP>200 毫微克 / 毫升，持續 2 個月以上；（ 3 ）排除妊娠、活動性肝病，生殖腺胚胎性腫瘤。

3．動態觀察的意義：低濃度陽性即血凝法1:10"－1:100''，火箭電泳法50-200毫微克/ml，每兩周至一月復查，如繼續升高，可作為原發性肝癌的診斷指標。

4 ．有助監測原發性肝癌的術後復發。

5 ．注意假陽性，即胚胎腫瘤、肝硬化、肝炎等鑒別。

第六節 肝功能試驗應注意事項
一、肝功能檢查的選擇

( 一 ) 健康體查時，可選用 ALT ，肝炎病毒標志物和血清蛋白電泳檢查，前二者可以發現病毒性肝炎，後者可發現慢性肝病。

( 二 ) 急性肝炎或檢查有無肝實質損害，可查 ALT 、尿內尿膽原、膽酸，肝炎病毒標志物、對慢性患者加查 AST 、 ALP 、 r-GT 、血清蛋白總量、 A/G 比值等。

( 三 ) 黃疸的類型及鑒別：應查血清總膽紅素、結合膽紅素、尿內尿膽原和膽紅素、血清 ALT 以鑒別黃疸類型。

( 四 ) 懷疑為原發性肝癌，除查一般肝功能外，可加測 AFP( 包括亞型 ) ，γ -GT ， ALP 及 LPH 和 ALP 的同功酶。

( 五 ) 為觀察肝病發展情況及嚴重程度，應查尿雙膽、血清膽紅素、 ALT 、 AST 、血清總蛋白、 A/G 比值，定期加以比較。

( 六 ) 判斷葯物療效及適應症，可查 AST 、 ICG 、 r- 球蛋白及 Ig 定量等，定期加以比較。

二、注意事項

( 一 ) 確保結果的可靠性，抽血前應空腹，並注意防止溶血，標本新鮮。

( 二 ) 如檢查結果與臨床不符，必要時重復或自蹤檢查。

( 三 ) 由於肝臟的儲備力大，某些肝功能試驗結果正常，故不能就某一項肝功能正常而否定肝病存在，必需根據臨床全面分析並追蹤觀察。

( 四 ) 某些肝外疾病，亦可引起肝功能不正常，應予鑒別。

( 五 ) 肝功能結果的正常值可因方法不同而異，且各實驗室正常值亦略有差異，結合具體情況分析。

肝功能試驗正常值

項目
正常值

血清總膽紅素
1.7-17 μ mol/L

結合膽紅素
0-6.8 μ mol/L

尿膽紅素
（—）

尿膽原
0-6 μ mol/24h

定性：（—）或（±）

血清總蛋白
60-80g/L

血清白蛋白
35-55g/L

血清球蛋白
20-29g/L

白蛋白：球蛋白
1.5-2.5/L

總膽固醇測定
2.8-6mmol/L

膽固醇脂測定
2.24-3.38mmol/L

B.S.P
＜ 5% （ 45 分鍾）

鹼性磷酸酶（ ALP ）
1.5-4 布氏單位

谷丙轉氨酶（ ALT ）
2-40 單位賴氏法

穀草轉氨酶（ GOT ）
4-50 單位賴氏法

γ - 谷氨醯轉肽酶（ r-GT ）
0-40 單位

甲胎蛋白（ AFP ）
成人 25 μ g/L

⑼ 如何分辨人血白蛋白

一般檢測方法：人血白蛋白為健康人血漿提純的蛋白制劑，根據蛋白質在酸性條件下加入沉澱劑－10%鎢酸鈉溶液，使蛋白質沉澱的原理，快速鑒別方法只需樣品1ml與10％鎢酸鈉溶液5ml和0.33mol/L硫酸溶液5ml置於試管中，觀察試管中的絮狀物（沉澱）即可，假冒的白蛋白一般無絮狀物產生，說明其中根本沒有蛋白質。按葯典收載的免疫擴散試驗，假冒產品均不與抗人的血清產生沉澱線，其鑒別結果不呈正結果。兩者具有完全的一致性。
PS：送葯監局，這個基本沒有可行性。不信你就給當地的打個電話試試。不是法院送的，葯監局或者其他有資質的醫療鑒定機構，都不會給個人做人血白蛋白鑒定檢測的。

⑽ 血清白蛋白1.47是何意

血清白蛋白（ALB）的測定及意義參考值：溴甲酚綠法（BCG）：40～55克/升血清白蛋白是血清總蛋白的一部分，由肝臟合成。肝臟疾患時常常檢測血清白蛋白含量來協助診斷，判斷預後。但是肝臟的代償能力很強，所以只有當肝臟損害到一定程度時，又經過一定的疾程後，才能夠顯示出白蛋白質量的變化。建議：血清白蛋白在肝臟合成。血清白蛋白濃度增高常由於嚴重失水、血漿濃縮所致，並非蛋白質絕對量的增加。臨床上，尚未發現單純白蛋白濃度增設的疾病。醫生詢問：
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