❶ 血清白蛋白的測定方法
血清清蛋白測定一般採用溴甲酚綠比色法，目前首選推薦的清蛋白定量方法
❷ 測量蛋白質總量的方法有哪些
1.凝膠過濾法 凝膠過濾法分離蛋白質的原理是根據蛋白質分子量的大小。由於不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質分子量范圍，在此范圍內，分子量的對數和洗脫體積之間成線性關系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質為標准，進行凝膠層析，以每種蛋白質的洗脫體積對它們的分子量的對數作圖，繪制出標准洗脫曲線。未知蛋白質在同樣的條件下進行凝膠層析，根據其所用的洗脫體積，從標准洗脫曲線上可求出此未知蛋白質對應的分子量。
2.SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳法 蛋白質在普通聚丙烯醯胺凝膠中的電泳速度取決於蛋白質分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質變性並解離成亞基。當蛋白質樣品中加入SDS後，SDS與蛋白質分子結合，使蛋白質分子帶上大量的強負電荷，並且使蛋白質分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決於蛋白質分子量的大小，蛋白質分子在電泳中的相對遷移率和分子質量的對數成直線關系。以標准蛋白質分子質量的對數和其相對遷移率作圖，得到標准曲線，根據所測樣品的相對遷移率，從標准曲線上便可查出其分子質量。
3.沉降法（超速離心法） 沉降系數（S）是指單位離心場強度溶質的沉降速度。S也常用於近似地描述生物大分子的大小。蛋白質溶液經高速離心分離時，由於比重關系，蛋白質分子趨於下沉，沉降速度與蛋白質顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過程中蛋白質顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質的沉降速度。根據沉降速度可求出沉降系數，將S帶入公式，即可計算出蛋白質的分子質量。質的沉降速度。S也常用於近似地描述生物大分子的大小。蛋白質溶液經高速離心分離時，由於比重關系，蛋白質分子趨於下沉，沉降速度與蛋白質顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過程中蛋白質顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質的沉降速度。根據沉降速度可求出沉降系數，將S帶入公式，即可計算出蛋白質的分子質量。
❸ 測定血清總蛋白的參考方法是
總蛋白的六種檢測方法
（一）凱氏定氮法
將血清與強酸一起加熱消化，使血清中的含氮化合物轉化為銨鹽，再加鹼使銨鹽成為氨進經蒸餾分離出來，最後用酸滴定測定氮量，按每克氨相當於6.25g蛋白質計算蛋白質的濃度。
應用歷史較久，結果較准確，是蛋白質測定的參考方法，但操作復雜，影響因素較多，且不少蛋白質的含氮量並非16%，不適用於日常工作，目前多用於標准蛋白的標定及校正其它的常規方法。
（二）雙縮脲法
蛋白質中的肽鍵（-CONH-）在鹼性條件下與Cu2+絡合成紫紅色復合物，產生的顏色強度在一定范圍內與蛋白質含量成正比。
此反應和二分子尿素縮合後的產物雙縮脲（H2N-CO-NH-CO-NH2）與鹼性銅溶液作用形成紫紅色的反應相似，故稱為雙縮脲反應。幾分子中含有兩個甲醯胺基(-CO-NH2)的化合物都能出現此反應。
因至少含2個-CONH-基團才能與Cu2+絡合，所以氨基酸和二肽無此反應。體液中小分子肽含量極低，故血漿中除蛋白質外幾乎不存在可與雙縮脲試劑顯色的物質，且各種蛋白質顯色程度基本相同。
此法簡便、准確、重復性好，在10-120g／L。濃度范圍內呈良好的線性關系，批內CV值<2％，但靈敏度較其它方法稍差，是目前臨床上最常規的方法。
（三）酚試劑法
蛋白質分子中的酪氨酸殘基和色氨酸殘基能夠和酚試劑中的磷鎢酸-磷鉬酸反應生成藍色化合物。Lowry改良法在酚試劑中加入Cu2+，提高了呈色的靈敏度，其中75％呈色靠銅離子產生。Lowry改良法的靈敏度為雙縮脲法的100倍左右。
由於各種蛋白質中酪氨酸和色氨酸的比例不同，如白蛋白含色氨酸為0.2％，而在一些球蛋白中色氨酸含量高達2％~3％，因此使用本法測定純粹的、單一的蛋白質較合適。此法靈敏度較高，為10~60ug／ml，因而適用於測定蛋白質含量較少的標本(如腦脊液)，但試劑反應易受還原性化合物糖類、酚類及多種葯物如水楊酸、氯丙嗪和某些磺胺葯的干擾。
（四）紫外分光光度法
蛋白質分子內的色氨酸、酪氨酸等芳香族氨基酸可使蛋白質溶液在280nm波長處有一吸收峰，依此性質可用於蛋白質定量。
由於各種蛋白質中芳香族氨基酸的含量和比例不同，血清中游離的酪氨酸和色氨酸在280nm處也有吸收，因尿酸和膽紅素在280nm處也有干擾，因而本法的准確性和特異性都受到很大的影響。
此法敏感而且簡便，由於制劑未經任何處理，蛋白質的生物活性得以保留，故常用於較純的酶和免疫球蛋白的測定。但此法需紫外分光光度計和石英比色杯。
（五）染料結合法
在酸性環境中，蛋白質分子解離出的-NH3+，可與染料的陰離子產生顏色反應。常用的染料有氨基黑、考馬斯亮藍等。這一性質可用於電泳後蛋白質的染色和血清總蛋白測定。
此法操作簡便、重復性好、靈敏度高、且干擾因素較少。缺點是特異性不高，分子量3 000以上的多肽也參與反應。另外，不同蛋白質和染料的結合力不一致，因此很難找到一種合適的物質作標准物，使此方法的應用受到限制。
（六）比濁法
用某些酸類(如二氯醋酸、磺基水楊酸等)和血清蛋白質結合產生沉澱，然後測定其濁度，與同樣處理的蛋白標准液比較，即可求得蛋白質含量。
此方法簡便，不需特殊儀器。缺點是濁度形成的強弱易受多種因素影響，如加入試劑的方法、反應時的溫度等。另外，蛋白質沉澱時易形成絮狀物，難以獲得穩定的懸浮液
❹ 目前推薦測定血清總蛋白的方法是（）。
【答案】：B
血清總蛋白測定一般採用雙縮脲比色法，此反應的優點是清、球蛋白的沒賀答反應性相近，操作簡單，重復性好，干擾物質少，為首拍敏選的常規方法，其缺點是靈枯慧敏度較低。
❺ 人血清總蛋白測定的推薦方法是（）。
【答案】：A
A項，雙縮脲反應產生的紫色絡合物顏色的深淺與蛋白質濃度成正比，故可用來測定蛋白質含量。是目前首先推薦的蛋白質定量方法。B項，酚試劑法的顯色原理與雙縮脲法是相同的，只是加入了第二種試劑以增加顯色量，從而提高了檢測蛋白質的靈敏度。C項，染料結合法污慶前染比色杯，不易洗凈。D項，凱氏定氮法是測定化合物或混合譽鄭清物中總氮量的一種方法。蛋白質含氮量比較恆定，可由叢猛其氮量計算蛋白質含量，故此法是經典的蛋白質定量方法。E項，紫外分光光度法是以溶液中物質分子對光的選擇性吸收為基礎而建立起來的一類分析方法。
❻ 血清總蛋白測定的常用方法是（）。
【答案】：A
本題猛枯宏考查血清總蛋白測定常用的方法，敗慶血清總蛋白測定一般採用雙縮脲比色法，它是目前首先推薦的蛋白枝冊質定量方法。
❼ 常用的血清蛋白質含量測定方法有哪些
四種血清總蛋白質的測定的方法：
1.基於蛋白分子中含有酪氨酸和色氨酸而使用的酚試劑比色法 由於各種蛋白質分子中上述兩種氨基酸的組成比例不同，特別是白蛋白含色氨酸為0.2%，而γ-球蛋白中含量達2%-3%，導致較大的差異。Lowry的改良法在酚試劑中加入Cu2+，集中原法和雙縮脲反應兩者的作用，使呈色靈敏度提高。其中75%的呈色依賴於Cu2+.反應產物最佳吸收峰在650-750nm，方法靈敏度為雙縮脲方法的100倍左右。有利於檢測較微量的蛋白質。但試劑反應仍易受多種化合物的干擾。
2.紫外測定法 採用280nm和215/225紫外吸收值，計算蛋白質含量280nm 是由於蛋白質分子中存在芳香族氨基酸所致。方法的特異性和准確性受蛋白分子中該種氨基酸的含量比例影響甚大。尿酸和肝紅素在280nm附近有干擾。紫外區200-225nm是肽健的強吸收峰。在此區域其吸收值為280nm的10-30倍，將血清稀釋1000-2000倍可以消除干擾物質的影響。
3.採用沉澱反應進行散射比濁法 用磺柳酸、三氯醋酸等配方，此方法甚為簡便，不需特殊儀器，技術關鍵在於：①選擇最佳試劑濃度及溫度；②混勻技術；③選用的標准；④待測標本中的蛋白濃度。
4.染料結合法 蛋白質可與某些染料特異結合，如氨基黑（amino black）與考馬亮藍（comassive brilliant blue ）。這一性質除了可以用於電泳後的蛋白質區帶染色，亦可用於總蛋白質的定量。缺點是多種蛋白質與染料的結合力不一致。考馬亮藍在與蛋白質結合後的吸收峰從465nm移向595nm，這一性質可用分光光度法來定量檢測。
❽ 血清總蛋白的濃度測定方法主要有（ ）
血清總蛋白的濃度測定方法主要有（） A.稱量法 B.瓊脂糖凝膠電泳法 C.凱氏定氮法 D.吸附法 D.雙縮脲法 查看答案解析 【正確答案】 CE 【答案解析】 血清總蛋白測定方猛尺法有凱氏定氮與雙縮脲法。 網我精心為廣大自考學員整理的相關歷年試題及答案解析，源畝想了解相關自考試題請持續關注網校。 雹知森