① 一般採用什麼方法檢驗蛋白質即鑒定
一般用雙縮脲試劑鑒定，雙縮脲試劑可以和蛋白質發生紫色反應。
② 蛋白質的鑒別方法
原題如下：
蛋白質的鑒別方法為 ( )
A.加25%一萘酚溶液及濃硫酸顯紫色而溶解
B.加稀碘液變成黑色
C加碘變成暗黃色,加硫酸銅苛性鈉溶液顯紫紅色
D.加蘇丹Ⅲ溶液顯橙紅色
應當選擇C，希望能夠對你有所幫助。
③ 蛋白質的性質
(1)溶解性：蛋白質分子的直徑很大，達到了膠體微粒的大小，所以，蛋白質溶液具有膠體的性質。
(2)水解：蛋白質在蛋白酶作用下，經水解反應，生成氨基酸。
(3)鹽析：少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解，但如向蛋白質溶液中加入濃的鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出。這種作用叫做鹽析。這樣析出的蛋白質在繼續加水時，仍能溶解，並不影響原來蛋白質的性質。
(4)變性：蛋白質受熱、紫外線、X射線、強酸、強鹼、重金屬(如鉛、銅、汞等)鹽、一些有機物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用會凝結，這種凝結是不可逆的，即凝結後不能在水中重新溶解，這種變化叫做變性。
(5)顏色反應：蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應。例如，有些蛋白質跟濃硝酸作用時呈黃色。
(6)蛋白質的灼燒：蛋白質被灼燒時，產生具有燒焦羽毛的氣味。
④ 蛋白質的性質（鹽析、變性、顯色反應）
蛋白質的鹽析:蛋白質溶液中加濃無機鹽溶液，使蛋白質析出
對象:高分子等(如蛋白質等)
變化條件:濃無機鹽溶液
變化實質:物理變化(溶解度降低)
變化過程:可逆
用途:分離，提純
蛋白質的變性:蛋白質在某些條件作用下凝聚，喪失生理活性
對象:高分子等(如蛋白質等)
變化條件:受熱、紫外線、強酸、強鹼、重金屬鹽，某些有機物等
變化實質:化學變化
變化過程:不可逆
用途:殺菌，消毒等
蛋白質的膠體凝聚：膠體中加入強電解質，不同電荷的膠體或加熱而使之凝聚成大顆粒
對象:帶電的膠粒
變化條件:強電解質，不同電荷的膠體，加熱
變化實質:物理變化
變化過程:不可逆
用途:鑒別，分離等
蛋白質的水解反應：
蛋白質+H2O ＝（酶的催化）＝ 氨基酸
2.蛋白質的性質
(1)溶解性：有些蛋白質和雞蛋白能溶解在水裡形成溶液。蛋白質分子的直徑很大，達到了膠體微粒的大小，所以，蛋白質溶液具有膠體的性質。有的難溶於水(如絲、毛等)。
(2)水解：我們從食物攝取的蛋白質，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，經水解反應，生成氨基酸。氨基酸被人體吸收後，重新結合成人體所需的各種蛋白質。人體內各種組織的蛋白質也不斷地分解，最後主要生成尿素，排出體外。
(3)鹽析：少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解，但如向蛋白質溶液中加入濃的鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出。這種作用叫做鹽析。這樣析出的蛋白質在繼續加水時，仍能溶解，並不影響原來蛋白質的性質。採用多次鹽析，可以分離和提純蛋白質。
(4)變性：蛋白質受熱、紫外線、X射線、強酸、強鹼、重金屬(如鉛、銅、汞等)鹽、一些有機物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用會凝結，這種凝結是不可逆的，即凝結後不能在水中重新溶解，這種變化叫做變性。
蛋白質變性後，不僅喪失了原有的可溶性，同時也失去了生理活性。運用變性原理可以用於消毒，但也可能引起中毒。
(5)顏色反應：蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應。例如，有些蛋白質跟濃硝酸作用時呈黃色。有這種反應的蛋白質分子中一般有苯環存在。在使用濃硝酸時，不慎濺在皮膚上而使皮膚呈現黃色，就是由於濃硝酸和蛋白質發生了顏色反應的緣故。
(6)蛋白質的灼燒：蛋白質被灼燒時，產生具有燒焦羽毛的氣味。
[編輯本段]定義及概述
蛋白質是一種復雜的有機化合物，舊稱「朊」。組成蛋白質的基本單位是氨基酸，氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質是由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十~數百個氨基酸殘基不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。蛋白質的氨基酸序列是由對應基因所編碼。除了遺傳密碼所編碼的20種「標准」氨基酸，在蛋白質中，某些氨基酸殘基還可以被翻譯後修飾而發生化學結構的變化，從而對蛋白質進行激活或調控。多個蛋白質可以一起，往往是通過結合在一起形成穩定的蛋白質復合物，發揮某一特定功能。產生蛋白質的細胞器是核糖體。
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.8kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。被食入的蛋白質在體內經過消化分解成氨基酸，吸收後在體內主要用於重新按一定比例組合成人體蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處於動態平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關繫到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕產婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關系。
蛋白質的組成
蛋白質是由C、H、O、N組成，一般蛋白質可能還會含有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I等。
[編輯本段]蛋白質的性質
①具有兩性
蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
②可發生水解反應
蛋白質在酸、鹼或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸[1]。
蛋白質水解時，應找准結構中鍵的「斷裂點」，水解時肽鍵
如：蛋白質
nH2N—CH2—COOH
找到「斷裂點」就可以確定蛋白質水解的產物
例如某蛋白質水解
可得三種α-氨基酸，為H2N—CH2—COOH、
③溶水具有膠體的性質
有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。具有膠體性質。
蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。
④加入電解質可產生鹽析作用
少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解，如向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析．
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程．利用這個性質，採用鹽析方法可以分離提純蛋白質．
⑤蛋白質的變性
在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質．蛋白質的這種變化叫做變性．
蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用．因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程．
造成蛋白質變性的原因
物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振盪、紫外線照射、超聲波等：
化學因素包括：強酸、強鹼、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
⑥顏色反應
蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應．例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，則雞蛋白溶液呈黃色．這是由於蛋白質（含苯環結構）與濃硝酸發生了顏色反應的緣故．
利用這種顏色反應可以鑒別蛋白質．
⑦蛋白質在灼燒分解時，可以產生一種燒焦羽毛的特殊氣味．
利用這一性質可以鑒別蛋白質．
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⑤ 簡述蛋白質的理化性質
蛋白質是由氨基酸組成的大分子化合物，其理化性質一部分與氨基酸相似，如兩性電離、等電點、呈色反應、成鹽反應等，也有一部分又不同於氨基酸，如高分子量、膠體性等等。\r\n\r\n一、蛋白質的物理性質包括：\r\n\r\n1、水解性：蛋白質經水解後為氨基酸。有的蛋白質能溶於水，如雞蛋白，有的難溶於水，如絲、毛等。\r\n\r\n2、鹽析性：蛋白質的鹽析性一般是可逆的，也就是說，蛋白質經過鹽析並沒有喪失生物活性。在蛋白質溶液中加入(NH4)2SO4有沉澱生成，加入水後沉澱有消失，這是一個什麼過程呢？這就是一個鹽析的過程。\r\n\r\n3、變性性：蛋白質的變性性表現為，喪失蛋白質原有的可溶性和生理活性，變性性是一個不可逆的過程。如蛋白質經過加熱、強酸、強鹼、重金屬鹽、紫外線、X射線、甲醛、酒精、苯酚、苯甲酸等等。實驗結果表明，蛋白質的變性，一般都有沉澱生成，並且生成的沉澱加水後不再溶解。可見，蛋白質的性質已發生變化，已喪失了生物活性，我們把這種變化稱為蛋白質的變性。\r\n\r\n4、顏色反應：某些蛋白質跟濃硝酸作用會產生黃色，這種顏色反應，往往可用於蛋白質是否存在的檢驗。\r\n\r\n5、灼燒時，產生具有燒焦羽毛的氣味：蛋白質經過灼燒，產生具有燒焦羽毛的氣味，往往也是用於是否有蛋白質存在的一種檢驗方法。如：煮牛奶時溢出，會聞到燒焦羽毛的氣味，因此，我們就知道了牛奶中有蛋白質的存在。\r\n\r\n二、蛋白質的化學性質\r\n\r\n蛋白質的親水膠體溶液是相當穩定的，這主要是由蛋白質的化學性質所決定的：\r\n\r\n\r\n1、蛋白質的分子結構之中含有大量的可以解離的基團結構，諸如：-NH3+、-COO-、-OH、-SH、-CONH2等，這些基團都是親水性的基團，會吸引它周圍的水分子，使水分子定向的排列在蛋白質分子的表面，形成一層水化層。形成的水化層能夠將蛋白質分子之間進行相隔，從而蛋白質分子無法相互聚合在一起沉澱下來。\r\n\r\n\r\n2、蛋白質在非等電點狀態時，帶有相同的靜電荷，與其周圍的反離子構成穩定的雙電層。這一點可以這樣理解：雙電層使得蛋白質分子都帶有相同的電荷，同性電荷之間的互斥作用使得蛋白質分子之間無法結合聚集在一起形成沉澱。\r\n\r\n以上這兩點，就是蛋白質的化學性質。
⑥ 蛋白質如何鑒別
實驗室中的辦法：
1.用雙縮脲試劑鑒別，有紫色或紫紅色的絡合物
（雙縮脲試劑：0.1g/mL的NaOH溶液和0.01g/mLCuSO4溶液的混合物）
2.用濃硝酸試劑可產生黃色沉澱
⑦ 蛋白質的分離方法有哪些它們各依據蛋白質的什麼性質或特點
（一）水溶液提取法
稀鹽和緩沖系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利於蛋白質的溶解.提取的溫度要視有效成份性質而定.一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的升高而增大,因此,溫度高利於溶解,縮短提取時間.但另一方面,溫度升高會使蛋白質變性失活,因此,基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫（5度以下）操作.為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑（如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等）.
下面著重討論提取液的pH值和鹽濃度的選擇.
1、pH值
蛋白質,酶是具有等電點的兩性電解質,提取液的pH值應選擇在偏離等電點兩側的pH
范圍內.用稀酸或稀鹼提取時,應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化,從而導致蛋白質構象的不可逆變化,一般來說,鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液.
2、鹽濃度
稀濃度可促進蛋白質的溶,稱為鹽溶作用.同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合,具有保護蛋白質不易變性的優點,因此在提取液中加入少量NaCl等中性鹽,一般以0.15摩爾.升濃度為宜.緩沖液常採用0.02-0.05M磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液.
（二）有機溶劑提取法
一些和脂質結合比較牢固或分子中非極性側鏈較多的蛋白質和酶,不溶於水、稀鹽溶液、稀酸或稀鹼中,可用乙醇、丙酮和丁醇等有機溶劑,它們具的一定的親水性,還有較強的親脂性、是理想的提脂蛋白的提取液.但必須在低溫下操作.丁醇提取法對提取一些與脂質結合緊密的蛋白質和酶特別優越,一是因為丁醇親脂性強,特別是溶解磷脂的能力強；二是丁醇兼具親水性,在溶解度范圍內（度為10%,40度為6.6%）不會引起酶的變性失活.另外,丁醇提取法的pH及溫度選擇范圍較廣,也適用於動植物及微生物材料.
二、蛋白質的分離純化
蛋白質的分離純化方法很多,主要有：
（一）根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響,一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高,蛋白質的溶解度增加,此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時,蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出,這種現象稱鹽析,將大量鹽加到蛋白質溶液中,高濃度的鹽離子（如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力,可奪取蛋白質分子的水化層,使之「失水」,於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出.鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好.由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同,故鹽析所需的鹽濃度也不一樣,因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱.
影響鹽析的因素有：（1）溫度：除對溫度敏感的蛋白質在低溫（4度）操作外,一般可在室溫中進行.一般溫度低蛋白質溶介度降低.但有的蛋白質（如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白）在較高的溫度（25度）比0度時溶解度低,更容易鹽析.（2）pH值：大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低.（3）蛋白質濃度：蛋白質濃度高時,欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉澱出來（共沉現象）.因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋,使蛋白質含量在2.5-3.0%.
蛋白質鹽析常用的中性鹽,主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等.
其中應用最多的硫酸銨,它的優點是溫度系數小而溶解度大（25度時飽和溶液為4.1M,即767克/升；0度時飽和溶解度為3.9M,即676克/升）,在這一溶解度范圍內,許多蛋白質和酶都可以鹽析出來；另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好,不易引起蛋白質變性.硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間,當用其他pH值進行鹽析時,需用硫酸或氨水調節.
蛋白質在用鹽析沉澱分離後,需要將蛋白質中的鹽除去,常用的辦法是透析,即把蛋白質溶液裝入秀析袋內（常用的是玻璃紙）,用緩沖液進行透析,並不斷的更換緩沖液,因透析所需時間較長,所以最好在低溫中進行.此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽,所用的時間就比較短.
2、等電點沉澱法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小,因而溶解度也最小,各種蛋白質的等電點有差別,可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉澱,但此法很少單獨使用,可與鹽析法結合用.
3、低溫有機溶劑沉澱法
用與水可混溶的有機溶劑,甲醇,乙醇或丙酮,可使多數蛋白質溶解度降低並析出,此法分辨力比鹽析高,但蛋白質較易變性,應在低溫下進行.
（二）根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開.
超濾法是利用高壓力或離心力,強使水和其他小的溶質分子通過半透膜,而蛋白質留在膜上,可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質.
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析,這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一.柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（Sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose gel）.
（三）根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同,可將其分開.
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下,因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開.值得重視的是等電聚焦電泳,這是利用一種兩性電解質作為載體,電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度,當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時,到達各自等電點的pH位置就停止,此法可用於分析和制備各種蛋白質.
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；CM-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素；DEAE?FONT
FACE="宋體"
LANG="ZH-CN">纖維素）,當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時,帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上,隨後用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來.（詳見層析技術章）
（四）根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法,它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來,而且純度很高.這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand）的分子能特異而非共價地結合.其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在,每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質,因此蛋白質的分離（Separation）,提純（Purification）
和鑒定（Characterization）是生物化學中的重要的一部分,至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來,因此往往採取幾種方法聯合使用.
細胞的破碎
1、高速組織搗碎：將材料配成稀糊狀液,放置於筒內約1/3體積,蓋緊筒蓋,將調速器先撥至最慢處,開動開關後,逐步加速至所需速度.此法適用於動物內臟組織、植物肉質種子等.
2、玻璃勻漿器勻漿：先將剪碎的組織置於管中,再套入研桿來回研磨,上下移動,即可將細胞研碎,此法細胞破碎程度比高速組織搗碎機為高,適用於量少和動物臟器組織.
3、超聲波處理法：用一定功率的超聲波處理細胞懸液,使細胞急劇震盪破裂,此法多適用於微生物材料,用大腸桿菌制備各種酶,常選用50-100毫克菌體/毫升濃度,在1KG至10KG頻率下處理10-15分鍾,此法的缺點是在處理過程會產生大量的熱,應採取相應降溫措施.對超聲波敏感和核酸應慎用.
4、反復凍融法：將細胞在-20度以下冰凍,室溫融解,反復幾次,由於細胞內冰粒形成和剩餘細胞液的鹽濃度增高引起溶脹,使細胞結構破碎.
5、化學處理法：有些動物細胞,例如腫瘤細胞可採用十二烷基磺酸鈉（SDS）、去氧膽酸鈉等細胞膜破壞,細菌細胞壁較厚,可採用溶菌酶處理效果更好.
無論用哪一種方法破碎組織細胞,都會使細胞內蛋白質或核酸水解酶釋放到溶液中,使大分子生物降解,導致天然物質量的減少,加入二異丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或減慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性,加入苯甲磺醯氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力,但不是全部,還可通過選擇pH、溫度或離子強度等,使這些條件都要適合於目的物質的提取.
濃縮、乾燥及保存
一、樣品的濃縮
生物大分子在制備過程中由於過柱純化而樣品變得很稀,為了保存和鑒定的目的,往往需要進行濃縮.常用的濃縮方法的：
1、減壓加溫蒸發濃縮
通過降低液面壓力使液體沸點降低,減壓的真空度愈高,液體沸點降得愈低,蒸發愈快,此法適用於一些不耐熱的生物大分子的濃縮.
2、空氣流動蒸發濃縮
空氣的流動可使液體加速蒸發,鋪成薄層的溶液,表面不斷通過空氣流；或將生物大分子溶液裝入透析袋內置於冷室,用電扇對准吹風,使透過膜外的溶劑不沁蒸發,而達到濃縮目的,此法濃縮速度慢,不適於大量溶液的濃縮.
3、冰凍法
生物大分子在低溫結成冰,鹽類及生物大分子不進入冰內而留在液相中,操作時先將待濃縮的溶液冷卻使之變成固體,然後緩慢地融解,利用溶劑與溶質融點介點的差別而達到除去大部分溶劑的目的.如蛋白質和酶的鹽溶液用此法濃縮時,不含蛋白質和酶的純冰結晶浮於液面,蛋白質和酶則集中於下層溶液中,移去上層冰塊,可得蛋白質和酶的濃縮液.
4、吸收法
通過吸收劑直接收除去溶液中溶液分子使之濃縮.所用的吸收劑必需與溶液不起化學反應,對生物大分子不吸附,易與溶液分開.常用的吸收劑有聚乙二醇,聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝膠等,使用聚乙二醇吸收劑時,先將生物大分子溶液裝入半透膜的袋裡,外加聚乙二醇復蓋置於4度下,袋內溶劑滲出即被聚乙二醇迅速吸去,聚乙二醇被水飽和後要更換新的直至達到所需要的體積.
5、超濾法
超濾法是使用一種特別的薄膜對溶液中各種溶質分子進行選擇性過濾的方法,不液體在一定壓力下（氮氣壓或真空泵壓）通過膜時,溶劑和小分子透過,大分子受阻保留,這是近年來發展起來的新方法,最適於生物大分子尤其是蛋白質和酶的濃縮或脫鹽,並具有成本低,操作方便,條件溫和,能較好地保持生物大分子的活性,回收率高等優點.應用超濾法關鍵在於膜的選擇,不同類型和規格的膜,水的流速,分子量截止值（即大體上能被膜保留分子最小分子量值）等參數均不同,必須根據工作需要來選用.另外,超濾裝置形式,溶質成份及性質、溶液濃度等都對超濾效果的一定影響.Diaflo
超濾膜的分子量截留值：
膜名稱分子量截留值孔的大的平均直徑
XM－300300,000140
XM－200100,00055
XM－5050,00030
PM－30 30,00022
UM－2020,00018
PM－1010,00015
UM－21,00012
UM05500 10
用上面的超濾膜製成空心的纖維管,將很多根這樣的管攏成一束,管的兩端與低離子強度的緩沖液相連,使緩沖液不斷地在管中流動.然後將纖維管浸入待透析的蛋白質溶液中.當緩沖液流過纖維管時,則小分子很易透過膜而擴散,大分子則不能.這就是纖維過濾秀析法,由於透析面積增大,因而使透析時間縮短10倍.
二、乾燥
生物大分子制備得到產品,為防止變質,易於保存,常需要乾燥處理,最常用的方法是冷凍乾燥和真空乾燥.真空乾燥適用於不耐高溫,易於氧化物質的乾燥和保存,整個裝置包括乾燥器、冷凝器及真空乾燥原理外,同時增加了溫度因素.在相同壓力下,水蒸汽壓隨溫度下降而下降,故在低溫低壓下,冰很易升華為氣體.操作時一般先將待乾燥的液體冷凍到冰點以下使之變成固體,然後在低溫低壓下將溶劑變成氣體而除去.此法干後的產品具有疏鬆、溶解度好、保持天然結構等優點,適用於各類生物大分子的乾燥保存.
三、貯存
生物大分子的穩定性與保存方法的很大關系.乾燥的製品一般比較穩定,在低溫情況下其活性可在數日甚至數年無明顯變化,貯藏要求簡單,只要將乾燥的樣品置於乾燥器內（內裝有乾燥劑）密封,保持0－4度冰箱即可,液態貯藏時應注意以下幾點.
1、樣品不能太稀,必須濃縮到一定濃度才能封裝貯藏,樣品太稀易使生物大分子變性.
2、一般需加入防腐劑和穩定劑,常用的防腐劑有甲苯、苯甲酸、氯仿、百里酚等.蛋白質和酶常用的穩定劑有硫酸銨糊、蔗糖、甘油等,如酶也可加入底物和輔酶以提高其穩定性.此外,鈣、鋅、硼酸等溶液對某些酶也有一定保護作用.核酸大分子一般保存在氯化鈉或檸檬酸鈉的標准緩沖液中.
3、貯藏溫度要求低,大多數在0度左右冰箱保存,有的則要求更低,應視不同物質而定.
⑧ 蛋白質的物理;化學性質是什麼
一、物理性質蛋白質是生物體內一種極重要的高分子有機物，占人體乾重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。營養學上根據食物蛋白質所含氨基酸的種類和數量將食物蛋白質分三類：1、完全蛋白質這是一類優質蛋白質。它們所含的必需氨基酸種類齊全，數量充足，彼此比例適當。這一類蛋白質不但可以維持人體健康，還可以促進生長發育。2、半完全蛋白質這類蛋白質所含氨基酸雖然種類齊全，但其中某些氨基酸的數量不能滿足人體的需要。它們可以維持生命，但不能促進生長發育。3、不完全蛋白質這類蛋白質不能提供人體所需的全部必需氨基酸，單純靠它們既不能促進生長發育，也不能維持生命。根據蛋白質分子的外形，可以將其分作3類1．球狀蛋白質分子形狀接近球形，水溶性較好，種類很多，可行使多種多樣的生物學功能。2．纖維狀蛋白質分子外形呈棒狀或纖維狀，大多數不溶於水，是生物體重要的結構成分，或對生物體起保護作用。3．膜蛋白質一般折疊成近球形，插入生物膜，也有一些通過非共價鍵或共價鍵結合在生物膜的表面。生物膜的多數功能是通過膜蛋白實現的。 二、化學性質 ①具有兩性蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。②可發生水解反應蛋白質在酸、鹼或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最後得到多種α-氨基酸。蛋白質水解時，應找准結構中鍵的「斷裂點」，水解時肽鍵部分或全部斷裂。③溶水具有膠體的性質有些蛋白質能夠溶解在水裡（例如雞蛋白能溶解在水裡）形成溶液。蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小（10－9～10－7m）時，所以蛋白質具有膠體的性質。④蛋白質沉澱原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物鹼或酸類、熱變性少量的鹽（如硫酸銨、硫酸鈉等）能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析．這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程．利用這個性質，採用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質．⑤蛋白質的變性在熱、酸、鹼、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質．蛋白質的這種變化叫做變性．蛋白質變性後，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用．因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程．造成蛋白質變性的原因物理因素包括：加熱、加壓、攪拌、振盪、紫外線照射、X射線、超聲波等：化學因素包括：強酸、強鹼、重金屬鹽、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。⑥顏色反應蛋白質可以跟許多試劑發生顏色反應．例如在雞蛋白溶液中滴入濃硝酸，則雞蛋白溶液呈黃色．這是由於蛋白質（含苯環結構）與濃硝酸發生了顏色反應的緣故．還可以用雙縮脲試劑對其進行檢驗，該試劑遇蛋白質變紫⑦蛋白質在灼燒分解時，可以產生一種燒焦羽毛的特殊氣味．利用這一性質可以鑒別蛋白質．三、作用蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起著十分重要的作用。生物的結構和性狀都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。在細胞和生物體內各種生物化學反應中起催化作用的酶主要也是蛋白質。許多重要的激素，如胰島素和胸腺激素等也都是蛋白質。此外，多種蛋白質，如植物種子（豆、花生、小麥等）中的蛋白質和動物蛋白、乳酪等都是供生物營養生長之用的蛋白質。有些蛋白質如蛇毒、蜂毒等是動物攻防的武器。蛋白質占人體的20 %,占身體比例最大的。膽汁，尿液除外，都是蛋白質合成的。只有蛋白質充足，才能代謝正常。就像蓋房子，構建身體的原材料最主要的是蛋白質。1.蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，；維持鉀鈉平衡；消除水腫。2.是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。3.提供一部分能量。4.調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。5.形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。6.調解酸鹼度。經常吃肉的人呈酸性體質。會出現頭沉---供血不足，吃充足的蛋白質，不讓糖分降低。7.大腦細胞分裂的動力源是蛋白質；腦脊液是蛋白質合成的；記憶力下降8.性功能障礙9.肝臟：造血功能；合成激素，酶；解毒。缺乏蛋白質，肝細胞不健康。有一副好肝臟，人健康就有保障。10.心臟---泵器官。缺乏蛋白質會出現手腳冰涼；缺氧；心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。11.脾胃：每天都要消化食物，消化酶是蛋白質合成的。缺乏會造成胃動力不夠，消化不良，打嗝。胃潰瘍，胃炎；胃酸過多，刺激潰瘍面你會感覺到疼，蛋白質唯一具有修復再造細胞的功能。消化壁上有韌帶，缺乏蛋白質會鬆弛，內臟下垂，子宮下垂臟器移位。12.四肢：人老先老腿，缺乏蛋白質肌肉萎縮；骨頭的韌性減低，易骨折13.抗體會減少，易感冒，發燒。⑨ 用什麼鑒別蛋白質
在生物學中最簡單的辨別蛋白質的方法是取少許樣品，加熱，問味辨別（如果有很濃的燒動物皮毛的味道，就說明是蛋白質）