有哪些方法檢測受體分子

⑴ 分子水平鑒定抗蟲基因是否進入受體的方法，要兩種

DNA分子雜交技術
檢測標記基因（抗性基因）是否表達
設計引物進行PCR擴增

⑵ 怎麼對受體細胞中的目的基因進行檢測與鑒定

可以從三方面對目的基因進行鑒定：1直接測定：按照目的基因組成製作DNA分子探針進行配對；2mRNA測定：根據目的基因組得出其轉錄的mRNA組成，利用探針檢測；3蛋白測定：可應用PCR相應技術測定目的基因翻譯的相關蛋白，也可採用免疫化學法導入

⑶ 高分子測分子量的方法都有哪些

分子測分子量的方法：

高聚物的分子量及分子量分布，是研究聚合物及高分子材料性能的最基本數據之一。它涉及到高分子材料及其製品的力學性能，高聚物的流變性質，聚合物加工性能和加工條件的選擇。也是在高分子化學、高分子物理領域對具體聚合反應，具體聚合物的結構研究所需的基本數據之一。

分子量檢測方法：GPC 凝膠滲透色譜，飛行質譜法(Maldi-tof)

分子量測定儀器參數

GPC 流動相 ：THF(四氫呋喃)，H2O(水相)，DMF( N,N-二甲基甲醯胺), 二氯甲烷，TCB(三氯苯)

檢測方法：端基滴定法 冰點降低法 蒸汽壓下降法（VPO） 膜滲透壓法 。

檢測儀器：核磁共振 流動分析儀/流動注射分析儀(FIA SFA CFA)

電容水分測定儀 電阻水分測定儀

紅外水分測定儀 紫外可見分光光度計

紅外光譜(IR、傅立葉) 氣相分子吸收光譜儀（GMA）

⑷ 如何檢測目的基因是否進入到受體細胞

目的基因整合到受體細胞染色體DNA上，那麼目的基因肯定也進入了受體細胞啊。檢測目的基因是否進入到受體細胞，一般要進行3個層次上的檢測：1目的基因是否整合到受體細胞染色體DNA上，2目的基因是否轉錄出MRNA，3目的基因是否翻譯出蛋白質。1和2都可以用DNA分子雜交技術檢測，3可以用抗體-抗原的方法檢測。
除了這些分子層次的檢測，還要進行一些實驗檢測。
基因表達載體就是目的基因和合適的運載體的結合成重組DNA。一般包括目的基因，啟動子，終止子，標記基因。運載體有很多種，質粒是其中最常用的一種。以質粒做運載體和目的基因結合就叫質粒表達載體。

⑸ 如何檢測目的基因是否進入受體細胞基因工程的基本內容

不是有三步驟嗎？
第一步也是關鍵就是檢測目的基因（及重組運載體）是否導入受體細胞
用DNA分子雜交技術，用DNA探針，如果DNA出現雜交帶，說明已經導入
第二步檢測是否轉錄
也是利用DNA分子雜交技術，用DNA探針，手法也一樣，如果RNA出現雜交帶就成功轉錄
第三步是檢測性狀
直接觀察或者用別的方法
比如檢測抗蟲性狀，就用相應的害蟲去檢測是否能存活

⑹ 檢測受體細胞染色體DNA是否播入目的基因又是否轉錄出相應MRNA常用方法

檢測受體細胞染色體DNA是否播入目的基因：以基因組DNA為模板做PCR，或者Southern blot
檢測是否轉錄出相應mRNA：提RNA逆轉錄成cDNA為模板做PCR，或者northern blot

⑺ 分子互作檢測方法有哪些

生物分子的相互作用可通過多種檢測手段進行檢測，如熒光能量共振轉移（FRET），熒光偏振（FP），時間分辨熒光（TRF）均相時間分辨熒光（HTRF），Western-Blot等， 而這些檢測技術均可在酶標儀中實現。

⑻ 怎樣確定一個蛋白是另一個物質的受體

一、酵母雙雜交系統：酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後，誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子，啟動報道基因在酵母細胞內的表達，如果檢測到報道基因的表達產物，則說明兩者之間有相互作用，反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大規模蛋白質之間相互作用的研究。在實際工作中，人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。Angermayr等設計了一個SOS蛋白介導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能，豐富了酵母雙雜交系統的功能。此外，酵母雙雜交系統的作用也已擴展至對蛋白質的鑒定。
二、噬菌體展示技術：在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連接一單克隆抗體的DNA序列，當噬菌體生長時，表面就表達出相應的單抗，再將噬菌體過柱，柱上若含目的蛋白，就會與相應抗體特異性結合，這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用，不僅有高通量及簡便的特點，還具有直接得到基因、高選擇性的篩選復雜混合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前，用優化的噬菌體展示技術，已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cdna文庫，並分離出了人上皮生長因子信號傳導途徑中的信號分子。
三、等離子共振技術：表面等離子共振技術(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種納米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」，當待測蛋白與誘餌蛋白結合後，薄膜的共振性質會發生改變，通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。SPR技術的優點是不需標記物或染料，反應過程可實時監控。測定快速且安全，還可用於檢測蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。
四、熒光能量轉移技術：熒光共振能量轉移(FRET )廣泛用於研究分子間的距離及其相互作用; 與熒光顯微鏡結合，可定量獲取有關生物活體內蛋白質、脂類、DNA 和RNA 的時空信息。隨著綠色熒光蛋白(GFP)的發展，FRET 熒光顯微鏡有可能實時測量活體細胞內分子的動態性質。提出了一種定量測量FRET效率以及供體與受體間距離的簡單方法，僅需使用一組濾光片和測量一個比值，利用供體和受體的發射譜消除光譜間的串擾。該方法簡單快速，可實時定量測量FRET 的效率和供體與受體間的距離，尤其適用於基於GFP 的供體受體對。
五、抗體與蛋白質陣列技術：蛋白晶元技術的出現給蛋白質組學研究帶來新的思路。蛋白質組學研究中一個主要的內容就是研究在不同生理狀態下蛋白水平的量變，微型化，集成化，高通量化的抗體晶元就是一個非常好的研究工具，他也是晶元中發展最快的晶元，而且在技術上已經日益成熟。這些抗體晶元有的已經在向臨床應用上發展，比如腫瘤標志物抗體晶元等，還有很多已經應用再眼就的各個領域里。
六、免疫共沉澱技術：免疫共沉澱主要是用來研究蛋白質與蛋白質相互作用的一種技術，其基本原理是，在細胞裂解液中加入抗興趣蛋白的抗體，孵育後再加入與抗體特異結合的結合於Pansobin珠上的金黃色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若細胞中有正與興趣蛋白結合的目的蛋白，就可以形成這樣一種復合物：「目的蛋白—興趣蛋白—抗興趣蛋白抗體—SPA|Pansobin」，因為SPA|Pansobin比較大，這樣復合物在離心時就被分離出來。經變性聚丙烯醯胺凝膠電泳，復合物四組分又被分開。然後經Western blotting法，用抗體檢測目的蛋白是什麼，是否為預測蛋白。這種方法得到的目的蛋白是在細胞內天然與興趣蛋白結合的，符合體內實際情況，得到的蛋白可信度高。但這種方法有兩個缺陷：一是兩種蛋白質的結合可能不是直接結合，而可能有第三者在中間起橋梁作用;二是必須在實驗前預測目的蛋白是什麼，以選擇最後檢測的抗體，所以，若預測不正確，實驗就得不到結果，方法本身具有冒險性。
七、pull-down技術：蛋白質相互作用的類型有牢固型相互作用和暫時型相互作用兩種。牢固型相互作用以多亞基蛋白復合體常見，最好通過免疫共沉澱(Co-IP) 、Pull-down技術或Far-western法研究。Pull-down技術用固相化的、已標記的餌蛋白或標簽蛋白(生物素-、PolyHis-或GST-)，從細胞裂解液中釣出與之相互作用的蛋白。通過Pull-down技術可以確定已知的蛋白與釣出蛋白或已純化的相關蛋白間的相互作用關系，從體外傳路或翻譯體系中檢測出蛋白相互作用關系。