㈠ 蛋白質組學的研究手段有哪些
比較多：最基本的
1、雙向電泳技術（理想目的：將細胞（或組織）內所有蛋白質都分離開來）
2、質譜技術及一系列派生技術 （測蛋白質序列）
3 、蛋白質互相作用研究：
酵母雙雜交，細菌雙雜交，免疫共沉澱技術，pull-down，FRET,BiFC等
4、蛋白質定位：
熒游標記技術，共聚焦熒光顯微鏡技術，免疫熒光，免疫化學等技術。
㈡ 蛋白質組學常用的研究方法
酵母雙雜交系統、抗體晶元、LCM技術、mic Solution Inc、SPR技術、色譜分離技術、雙相電泳技術、有機質譜等等。
LCM技術獲得的細胞可以用於蛋白質樣品的制備。
蛋白質樣品中的不同類型的蛋白質可以通過二維電泳進行分離。
膠染色後可以利用凝膠圖象分析系統成像，然後通過分析軟體對蛋白質點進行定量分析，並且對感興趣的蛋白質點進行定位。
Genomic Solution可以為研究者提供除質譜外的所有蛋白質組學研究工具，包括二維電泳系統，成像系統及分析軟體，膠切割系統，蛋白質消化濃縮工作站，點樣工作站等；同時還可以提供相關試劑和消耗品。
蛋白質相互作用的研究，酵母雙雜交和噬菌體展示技術無疑是很好的研究方法。
LCM-二維電泳-質譜的技術路線是典型的一條蛋白質組學研究的技術路線，除此以外，LCM-抗體晶元也是一條重要的蛋白質組學研究的技術路線。
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㈢ 5種蛋白質研究方法都是什麼
本文概括了研究蛋白質的五種方法的原理及優缺點。1.熒光共振能量轉移;2.蛋白質雙雜交技術;3.噬菌體展示技術;4.蛋白質的親和色譜;5.親和印跡。
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㈣ 蛋白質之間相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白質相互作用的實驗方法主要包括：a、凝膠阻滯實驗； b、DNase 1 足跡實驗；c、甲基化干擾實驗； d、體內足跡實驗； f、拉下實驗。研究蛋白質/ 核酸相互作用近期採用的新技術有：核酸適體技術、生物信息學方法、蛋白質晶元技術以及納米技術等。
蛋白（綠色熒光蛋白或紅色熒光蛋白）的載體中,共轉染到功能細胞中（一般選用 COS7 細胞）表達帶有熒光的融合蛋白.這樣,相互作用的兩種蛋白就被標上不同的熒光,可以在細胞內用熒光顯微鏡直接觀測.在進行精確細胞定位或共定位時,必須用共聚焦熒光顯微鏡觀測.因為共聚焦熒光顯微鏡（相當於醫院給病人診斷的 CT）觀測的是細胞內一個切面上的顏色.如果在一個切面上在同一區域看到兩種顏色,就提示這兩種蛋白在該區域內有相互作用.普通熒光顯微鏡看到的是一個立體圖象,無法確定蛋白質共定位現象.在進行定位或共定位同時,也可以對細胞核進行染色.這樣,在細胞中就有三種顏色.細胞核的顯色幫助你確定共定位發生的位置.上面介紹的活細胞定位,其優點是表達的熒光蛋白熒光強,沒有背景,觀測方便.
㈤ 蛋白質相互作用如何研究要研究一種蛋白的功能要從何開始如何進行研究
確證蛋白質蛋白質相互作用可以用酵母雙雜交系統（Yeast two-Hybrid System），熒光共振能量轉移（Fluorescence Resonance Energy Transfer）等；
研究與特定蛋白相互作用的有噬菌體展示（Phage Display），免疫共沉澱（co- Immuno precipitation），蛋白質晶元等；
研究蛋白質互作動力學的有等離子共振技術（Surface Plasmon Resonance）等；
研究蛋白質互作的結構則需要X射線，NMR等。
研究未知蛋白的功能可以用基因敲除或RNA干擾等使蛋白不表達，看對細胞功能有怎樣的影響。如果要研究蛋白質不同結構域的功能可以利用酶切或者用質粒構建等方法表達蛋白質的片段來看蛋白質不同結構域對功能的影響。
這個過程中也離不開Western，質譜（Mass Spectrum）這些技術的輔助。
這些技術原理都比較好理解，實際做還是比較復雜的，可以看看Wikipedia和相關書籍。具體策略制定還是看你的具體需要了。
㈥ 蛋白質結構功能研究的最新方法有哪些
蛋白質結構研究方法進展
X-射線晶體學技術
核磁共振衍射技術
電子顯微技術
質譜法
熒光共振能量轉移技術（FRET）
同源建模預測蛋白質結構
酵母雙雜交，三雜交
CO-IP
雙向電泳
目前已經有許多蛋白質結構預測服務通過網際網路對公眾免費開放。由於結構預測技術本身的局限性，每種預測服務都各有得失。
三級結構預測（同源建模）：
• 瑞士生物信息研究所 SWISS-MODEL
• 丹麥技術大學生物序列分析中心 CPHmodels
• 比利時拿摩大學 ESyPred3D
• 英國癌症研究中心 3DJigsaw
二級結構預測（折疊識別）：
• 美國哥倫比亞大學 PredictProtein
• 英國瓦衛克大學 PSIpred
• 印度昌迪加爾的微生物技術研究所 APSSP
• 歐洲生物信息研究所（EBI）Jpred
• 美國加利福尼亞大學 SSpro
α－螺旋傾向性預測（從無到有）：
• 歐洲分子生物學實驗室(EMBL) AGADIR
參考文獻：
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[8]tockholm, D.; Bartoli, M.; Sillon, G.; et al. J. Mol. Biol., 2005, 346, 215.
㈦ 蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點
為探究生物進程的分子機制，需要確定介導這個過程的蛋白質-蛋白質間的相互作用。研究蛋白質間相互作用的主要技術總結如下：一、酵母雙雜交系統酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後，誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子，啟動報道 基因在酵母細胞內的表達，如果檢測到報道基因的表達產物，則說明兩者之間有相互作用，反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大 規模蛋白質之間相互作用的研究。在實際工作中，人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。Angermayr等設計了一個SOS蛋白介 導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能，豐富了酵母雙雜交系統的功能。此外，酵母雙雜交系統的作用也已擴展至對蛋白質的鑒定。二、噬茵體展示技術在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連接一單克隆抗體的DNA序列，當噬菌體生長時，表面就表達出相應的單抗，再將噬菌體過柱，柱上若含目的蛋白，就會與相應抗體 特異性結合，這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用，不僅有高通量及簡便的特點，還具有直接得到基因、高選擇性的篩選復雜混 合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前，用優化的噬菌體展示技術，已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cDNA文 庫，並分離出了人上皮生長因子信號傳導途徑中的信號分子。三、等離子共振技術表 面等離子共振技術(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種納米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」，當待測蛋白與誘餌蛋白結合後，薄 膜的共振性質會發生改變，通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。SPR技術的優點是不需標記物或染料，反應過程可實時監控。測定快速且安全，還可用於檢測 蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。………………
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