蛋白質研究方法

① 5種蛋白質研究方法都是什麼

本文概括了研究蛋白質的五種方法的原理及優缺點。1.熒光共振能量轉移;2.蛋白質雙雜交技術;3.噬菌體展示技術;4.蛋白質的親和色譜;5.親和印跡。
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② 如何研究蛋白質功能

先做蛋白質的同源性分析，結構預測，motif分析等，如果有線索就好辦了。
如果沒有，可以尋找相互作用蛋白，如yeast、IP、TAP等。或者做不同生長階段，不同條件下的表達分析，wb，2d等。過表達、KO，做2d。

③ 蛋白質組學的研究手段有哪些

雙向電泳技術、質譜技術及聯用派生技術 。

一般情況下，很多實驗室是無法達到這樣的配置要求的。建議找公司幫忙。
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④ 研究蛋白質結構象的方法都有那些

多維核磁共振（NMR）

X射線晶體衍射
電鏡三維重構

NMR由於原理的限制不能普遍應用，X射線正逐步被電鏡取代。

⑤ 蛋白質工程主要有哪些研究手段

蛋白質工程
所謂蛋白質工程，就是利用基因工程手段，包括基因的定點突變和基因表達對蛋白質進行改造，以期獲得性質和功能更加完善的蛋白質分子。
蛋白質是生命的體現者，離開了蛋白質，生命將不復存在。可是，生物體內存在的天然蛋白質，有的往往不盡人意，需要進行改造。由於蛋白質是由許多氨基酸按一定順序連接而成的，每一種蛋白質有自己獨特的氨基酸順序，所以改變其中關鍵的氨基酸就能改變蛋白質的性質。而氨基酸是由三聯體密碼決定的，只要改變構成遺傳密碼的一個或兩個鹼基就能達到改造蛋白質的目的。蛋白質工程的一個重要途徑就是根據人們的需要，對負責編碼某種蛋白質的基因重新進行設計，使合成的蛋白質變得更符合人類的需要。這種通過造成一個或幾個鹼基定點突變，以達到修飾蛋白質分子結構目的的技術，稱為基因定點突變技術。
蛋白質工程是在基因重組技術、生物化學、分子生物學、分子遺傳學等學科的基礎之上，融合了蛋白質晶體學、蛋白質動力學、蛋白質化學和計算機輔助設計等多學科而發展起來的新興研究領域。其內容主要有兩個方面：根據需要合成具有特定氨基酸序列和空間結構的蛋白質；確定蛋白質化學組成、空間結構與生物功能之間的關系。在此基礎之上，實現從氨基酸序列預測蛋白質的空間結構和生物功能，設計合成具有特定生物功能的全新的蛋白質，這也是蛋白質工程最根本的目標之一。
目前，蛋白質工程尚未有統一的定義。一般認為蛋白質工程就是通過基因重組技術改變或設計合成具有特定生物功能的蛋白質。實際上蛋白質工程包括蛋白質的分離純化，蛋白質結構和功能的分析、設計和預測，通過基因重組或其它手段改造或創造蛋白質。從廣義上來說，蛋白質工程是通過物理、化學、生物和基因重組等技術改造蛋白質或設計合成具有特定功能的新蛋白質。
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蛋白質工程的基本途徑
從預期的蛋白質功能出發→設計預期的蛋白質結構→推測應有的氨基酸序列→找到相對應的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相對應的脫氧核糖核苷酸序列（DNA）
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【研究的核心內容】
蛋白質結構分析
蛋白質工程的核心內容之一就是收集大量的蛋白質分子結構的信息，以便建立結構與功能之間關系的資料庫，為蛋白質結構與功能之間關系的理論研究奠定基礎。三維空間結構的測定是驗證蛋白質設計的假設即證明是新結構改變了原有生物功能的必需手段。晶體學的技術在確定蛋白質結構方面有了很大發展，但是最明顯的不足是需要分離出足夠量的純蛋白質（幾毫克～幾十毫克），制備出單晶體，然後再進行繁雜的數據收集、計算和分析。
另外，蛋白質的晶體狀態與自然狀態也不盡相同，在分析的時候要考慮到這個問題。核磁共振技術可以分析液態下的肽鏈結構，這種方法繞過了結晶、X－射線衍射成像分析等難點，直接分析自然狀態下的蛋白質的結構。現代核磁共振技術已經從一維發展到三維，在計算機的輔助下，可以有效地分析並直接模擬出蛋白質的空間結構、蛋白質與輔基和底物結合的情況以及酶催化的動態機理。從某種意義上講，核磁共振可以更有效地分析蛋白質的突變。國外有許多研究機構正在致力於研究蛋白質與核酸、酶抑制劑與蛋白質的結合情況，以開發
具有高度專一性的葯用蛋白質。
結構、功能的設計和預測
根據對天然蛋白質結構與功能分析建立起來的資料庫里的數據，可以預測一定氨基酸序列肽鏈空間結構和生物功能；反之也可以根據特定的生物功能，設計蛋白質的氨基酸序列和空間結構。通過基因重組等實驗可以直接考察分析結構與功能之間的關系；也可以通過分子動力學、分子熱力學等，根據能量最低、同一位置不能同時存在兩個原子等基本原則分析計算蛋白質分子的立體結構和生物功能。雖然這方面的工作尚在起步階段，但可預見將來能建立一套完整的理論來解釋結構與功能之間的關系，用以設計、預測蛋白質的結構和功能。
創造和改造
蛋白質的改造，從簡單的物理、化學法到復雜的基因重組等等有多種方法。物理、化學法：對蛋白質進行變性、復性處理，修飾蛋白質側鏈官能團，分割肽鏈，改變表面電荷分布促進蛋白質形成一定的立體構像等等；生物化學法：使用蛋白酶選擇性地分割蛋白質，利用轉糖苷酶、酯酶、醯酶等去除或連接不同化學基團，利用轉醯胺酶使蛋白質發生膠連等等。以上方法只能對相同或相似的基團或化學鍵發生作用，缺乏特異性，不能針對特定的部位起作用。採用基因重組技術或人工合成DNA，不但可以改造蛋白質而且可以實現從頭合成全新的蛋白質。
蛋白質是由不同氨基酸按一定順序通過肽鍵連接而成的肽構成的。氨基酸序列就是蛋白質的一級結構，它決定著蛋白質的空間結構和生物功能。而氨基酸序列是由合成蛋白質的基因的DNA序列決定的，改變DNA序列就可以改變蛋白質的氨基酸序列，實現蛋白質的可調控生物合成。在確定基因序列或氨基酸序列與蛋白質功能之間關系之前，宜採用隨機誘變，造成鹼基對的缺失、插入或替代，這樣就可以將研究目標限定在一定的區域內，從而大大減少基因分析的長度。一旦目標DNA明確以後，就可以運用定位突變等技術來進行研究。
定位突變蛋白質中的氨基酸是由基因中的三聯密碼決定的，只要改變其中的一個或兩個就可以改變氨基酸。通常是改變某個位置的氨基酸，研究蛋白質結構、穩定性或催化特性。噬菌體M13的生活周期有二個階段，在噬菌體粒子中其基因組為單鏈，侵入宿主細胞以後，通過復制以雙鏈形式存在。將待研究的基因插入載體M13，製得單鏈模板，人工合成一段寡核苷酸（其中含一個或幾個非配對鹼基）作為引物，合成相應的互補鏈，用T4連接酶連接成閉環雙鏈分子。經轉染大腸桿菌，雙鏈分子在胞內分別復制，因此就得到兩種類型的噬菌斑，含錯配鹼基的就為突變型。再轉入合適的表達系統合成突變型蛋白質。
盒式突變1985年Wells提出的一種基因修飾技術——盒式突變，一次可以在一個位點上產生 20種不同氨基酸的突變體，可以對蛋白質分子中重要氨基酸進行「飽和性」分析。利用定位突變在擬改造的氨基酸密碼兩側造成兩個原載體和基因上沒有的內切酶切點，用該內切酶消化基因，再用合成的發生不同變化的雙鏈DNA片段替代被消化的部分。這樣一次處理就可以得到多種突變型基因。
PCR技術DNA聚合酶鏈式反應是應用最廣泛的基因擴增技術。以研究基因為模板，用人工合成的寡核苷酸（含有一個或幾個非互補的鹼基）為引物，直接進行基因擴增反應，就會產生突變型基因。分離出突變型基因後，在合適的表達系統中合成突變型蛋白質。這種方法直接、快速和高效。
高突變率技術從大量的野生型背景中篩選出突變型是一項耗時、費力的工作。有兩種新的突變方法具有較高的突變率：①硫代負鏈法：核苷酸間磷酸基的氧被硫替代後修飾物（α－（S）－dCTP）對某些內切酶有耐性，在有引物和（α－（S）－dCTP）存在下合成負鏈，然後用內切酶處理，結果僅在正鏈上產生「缺口」，用核苷酸外切酶III從3『→5『擴大缺口並超過負鏈上錯配的核苷酸，在聚合酶作用下修復正鏈，就可以得到二條鏈均為突變型的基因；②UMP正鏈法：大腸桿菌突變株RZ1032中缺少脲嘧啶糖苷酶和UTP酶，M13在這種宿主中可以用脲嘧啶（U）替代胸腺嘧啶（T）摻入模板而不被修飾。用這種含U的模板產生的突變雙鏈轉化正常大腸桿菌，結果含U的正鏈被寄主降解，而突變型負鏈保留並復制。
蛋白質融合將編碼一種蛋白質的部分基因移植到另一種蛋白質基因上或將不同蛋白質基因的片段組合在一起，經基因克隆和表達，產生出新的融合蛋白質。這種方法可以將不同蛋白質的特性集中在一種蛋白質上，顯著地改變蛋白質的特性。現在研究的較多的所謂 「嵌合抗體」和「人緣化抗體」等，就是採用的這種方法。
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【實際應用】
提高蛋白質的穩定性
葡萄糖異構酶（GI）在工業上應用廣泛，為提高其熱穩定性，朱國萍等人在確定第138位甘氨酸 (Gly138)為目標氨基酸後，用雙引物法對GI基因進行體外定點誘變，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突變體的重組質粒在大腸桿菌中表達，結果突變型GI比野生型的熱半衰期長一倍；最適反應溫度提高10～12℃；酶比活相同。據分析，Pro替代Gly138後，可能由於引入了一個吡咯環，該側鏈剛好能夠填充於Gly138附近的空洞，使蛋白質空間結構更具剛性，從而提高了酶的熱穩定性。
融合蛋白質
腦啡肽(Enk)N端5肽線形結構是與δ型受體結合的基本功能區域，干擾素（IFN）是一種廣譜抗病毒抗腫瘤的細胞因子。黎孟楓等人化學合成了EnkN端5肽編碼區，通過一連接3肽編碼區與人α1型IFN基因連接，在大腸桿菌中表達了這一融合蛋白。以體外人結腸腺癌細胞和多形膠質瘤細胞為模型，採用3H－胸腺嘧啶核苷摻入法證明該融合蛋白抑制腫瘤細胞生長的活性顯著高於單純的IFN，通過 Naloxone競爭阻斷實驗證明，抑制活性的增高確由Enk導向區介導。
蛋白質活性的改變
通常飯後30～60min，人血液中胰島素的含量達到高峰，120～180min內恢復到基礎水平。而目前臨床上使用的胰島素制劑注射後120min後才出現高峰且持續180～240min，與人生理狀況不符。實驗表明，胰島素在高濃度（大於 10－5mol/L）時以二聚體形式存在，低濃度時（小於10－9mol/L）時主要以單體形式存在。設計速效胰島素原則就是避免胰島素形成聚合體。類胰島素生長因子－I(IGF－I)的結構和性質與胰島素具有高度的同源性和三維結構的相似性，但IGF－I不形成二聚體。IGF－I的B結構域（與胰島素B 鏈相對應）中B28－B29氨基酸序列與胰島素B鏈的B28－B29相比，發生顛倒。因此，將胰島素B鏈改為B28Lys－B29Pro，獲得單體速效胰島素。該速效胰島素已通過臨床實驗。
治癌酶的改造
癌症的基因治療分二個方面：葯物作用於癌細胞，特異性地抑制或殺死癌細胞；葯物保護正常細胞免受化學葯物的侵害，可以提高化學治療的劑量。皰症病毒（HSV）胸腺嘧啶激酶(TK)可以催化胸腺嘧啶和其他結構類似物如GANCICLOVIR和 ACYCLOVIR無環鳥苷磷酸化。GANCICLOVIR和ACYCLOVIR缺少3『端羥基，就可以終止DNA的合成，從而殺死癌細胞。HSV－TK 催化GANCICLOVIR和ACYCLOVIR的能力可以通過基因突變來提高。從大量的隨機突變中篩選出一種，在酶活性部位附近有6個氨基酸被替換，催化能力分別提高43和20倍。O6－烷基－鳥嘌呤是DNA經烷基化劑（包括化療用亞硝基葯物）處理以後形成的主要誘變劑和細胞毒素，所以這些亞硝基葯物的使用劑量受到限制。O6－烷基－鳥嘌呤－DNA烷基轉移酶O6－Alkylguanine－DNAalkyltransferase(AGT)能夠將鳥嘌呤O6上的烷基去除掉，起到保護作用。通過反向病毒轉染，人類AGT在鼠骨髓細胞中表達並起到保護作用。通過突變處理，得到一些正突變AGT基因且活性都比野生型的高，經檢查發現一個突變基因中的第139位脯氨酸被丙氨酸替代。
嵌合抗體和人緣化抗體
免疫球蛋白呈Y型，由二條重鏈和二條輕鏈通過二硫鍵相互連接而構成。每條鏈可分為可變區（N 端）和恆定區（C端），抗原的吸附位點在可變區，細胞毒素或其他功能因子的吸附位點在恆定區。每個可變區中有三個部分在氨基酸序列上是高度變化，在三維結構上是處在β折疊端頭的鬆散結構（CDR），是抗原的結合位點，其餘部分為CDR的支持結構。不同種屬的CDR結構是保守的，這樣就可以通過蛋白質工程對抗體進行改造。
鼠單克隆抗體被人免疫系統排斥，它潛在的治療作用得不到利用。嵌合抗體就是用人抗體的恆定區替代鼠單克隆抗體的恆定區，這樣它的免疫原性就顯著下降。如用於治療直腸結腸腺癌（COLORECTALADENOCARCINOMA）的單克隆抗體 Mab17－1A。盡管嵌合抗體還存在著免疫原的問題，但仍有幾種嵌合抗體通過了臨床實驗。所謂人緣化抗體就是將抗原吸附區域嫁接到人抗體上，這樣抗體上的外源肽鏈降低到最小，免疫原性也就最小。但是，僅將CDR轉接到人抗體上，其抗原吸附能力很小，必須帶上幾個框架氨基酸殘基，才能保持原有的吸附力。這樣就存在免疫原性與抗原吸附力之間的矛盾。通過逐個氨基酸替代或計算機模擬分析，可在保持原有吸附力的基礎之上，盡可能地降低免疫原性。第一個臨床上應用的用於治療淋巴肉芽腫病和風濕性關節炎的人緣化抗體CAMPATH－1H，盡管療效顯著，但仍有半數以上的患者有免疫反應。而其他人緣化抗體如治療脊髓性白血病的ANTI－CD33等，其免疫反應可以忽略不計。
蛋白質工程進展
當前，蛋白質工程是發展較好、較快的分子工程。這是因為在進行蛋白質分子設計後，已可應用高效的基因工程來進行蛋白的合成。最早的蛋白工程是福什特（Forsht）等在1982—1985年間對酪氨醯—t—RNA合成酶的分子改造工作。他根據 XRD（X射線衍射）實測該酶與底物結合部位結構，用定位突變技術改變與底物結合的氨基酸殘基，並用動力學方法測量所得變體酶的活性，深入探討了酶與底物的作用機制。佩里（Perry）1984年通過將溶菌酶中Ile(3)改成Cys(3)，並進一步氧化生成 Cys(3)-Cys（97）二硫鍵，使酶熱穩定性提高，顯著改進了這種食品工業用酶的應用價值。1987年福什特通過將枯草桿菌蛋白酶分子表面的 Asp（99）和Glu（156）改成Lys，而導致了活性中心His（64）質子pKa從7下降到6，使酶在pH＝6時的活力提高10倍。工業用酶最佳 pH的改變預示可帶來巨大經濟效益。蛋白工程還可對酶的催化活性、底物專一性、抗氧化性、熱變性、鹼變性等加以改變。由此可以看出蛋白工程的威力及其光輝前景。上述各例是通過對關鍵氨基酸殘基的置換與增刪進行蛋白工程的一類方法。另一類是以某個典型的折疊進行「從頭設計」的方法。1988年杜邦公司宣布，成功設計並合成了由四段反平行α—螺旋組成為73個氨基殘基的成果。這顯示，按人們預期要求，通過從頭設計以折疊成新蛋白的目標已是可望又可及了。預測結構的模型法，在奠定分子生物學基礎時起過重大作用。蛋白的一級結構，包含著關於高級結構的信息這一點已日益明確。結合模型法，通過分子工程來預測高級結構，已成為人們所矚目的問題了。
蛋白質工程匯集了當代分子生物學等學科的一些前沿領域的最新成就，它把核酸與蛋白質結合、蛋白質空間結構與生物功能結合起來研究。蛋白質工程將蛋白質與酶的研究推進到嶄新的時代，為蛋白質和酶在工業、農業和醫葯方面的應用開拓了誘人的前景。蛋白質工程開創了按照人類意願改造、創造符合人類需要的蛋白質的新時期。
蛋白質工程的前景
蛋白質工程取得的進展向人們展示出誘人的前景。例如，科學家通過對胰島素的改造，已使其成為速效型葯品。如今，生物和材料科學家正積極探索將蛋白質工程應用於微電子方面。用蛋白質工程方法製成的電子元件，具有體積小、耗電少和效率高的特點，因此有極為廣闊的發展前景。

⑥ 蛋白質結構功能研究的最新方法有哪些

蛋白質結構研究方法進展
X-射線晶體學技術
核磁共振衍射技術
電子顯微技術
質譜法
熒光共振能量轉移技術（FRET）
同源建模預測蛋白質結構
酵母雙雜交，三雜交
CO-IP
雙向電泳

目前已經有許多蛋白質結構預測服務通過網際網路對公眾免費開放。由於結構預測技術本身的局限性，每種預測服務都各有得失。
三級結構預測（同源建模）：
• 瑞士生物信息研究所 SWISS-MODEL
• 丹麥技術大學生物序列分析中心 CPHmodels
• 比利時拿摩大學 ESyPred3D
• 英國癌症研究中心 3DJigsaw
二級結構預測（折疊識別）：
• 美國哥倫比亞大學 PredictProtein
• 英國瓦衛克大學 PSIpred
• 印度昌迪加爾的微生物技術研究所 APSSP
• 歐洲生物信息研究所（EBI）Jpred
• 美國加利福尼亞大學 SSpro
α－螺旋傾向性預測（從無到有）：
• 歐洲分子生物學實驗室(EMBL) AGADIR

參考文獻：
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[8]tockholm, D.; Bartoli, M.; Sillon, G.; et al. J. Mol. Biol., 2005, 346, 215.

⑦ 蛋白質組學常用的研究方法

酵母雙雜交系統、抗體晶元、LCM技術、mic Solution Inc、SPR技術、色譜分離技術、雙相電泳技術、有機質譜等等。
LCM技術獲得的細胞可以用於蛋白質樣品的制備。
蛋白質樣品中的不同類型的蛋白質可以通過二維電泳進行分離。
膠染色後可以利用凝膠圖象分析系統成像，然後通過分析軟體對蛋白質點進行定量分析，並且對感興趣的蛋白質點進行定位。
Genomic Solution可以為研究者提供除質譜外的所有蛋白質組學研究工具，包括二維電泳系統，成像系統及分析軟體，膠切割系統，蛋白質消化濃縮工作站，點樣工作站等；同時還可以提供相關試劑和消耗品。
蛋白質相互作用的研究，酵母雙雜交和噬菌體展示技術無疑是很好的研究方法。
LCM-二維電泳-質譜的技術路線是典型的一條蛋白質組學研究的技術路線，除此以外，LCM-抗體晶元也是一條重要的蛋白質組學研究的技術路線。

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⑧ 蛋白質結構功能的最新研究方法有哪些

主要是X射線晶體衍射和NMR

⑨ 蛋白質之間相互作用的研究方法有哪些

研究DNA-蛋白質相互作用的實驗方法主要包括：a、凝膠阻滯實驗； b、DNase 1 足跡實驗；c、甲基化干擾實驗； d、體內足跡實驗； f、拉下實驗。研究蛋白質/ 核酸相互作用近期採用的新技術有：核酸適體技術、生物信息學方法、蛋白質晶元技術以及納米技術等。
蛋白（綠色熒光蛋白或紅色熒光蛋白）的載體中,共轉染到功能細胞中（一般選用 COS7 細胞）表達帶有熒光的融合蛋白.這樣,相互作用的兩種蛋白就被標上不同的熒光,可以在細胞內用熒光顯微鏡直接觀測.在進行精確細胞定位或共定位時,必須用共聚焦熒光顯微鏡觀測.因為共聚焦熒光顯微鏡（相當於醫院給病人診斷的 CT）觀測的是細胞內一個切面上的顏色.如果在一個切面上在同一區域看到兩種顏色,就提示這兩種蛋白在該區域內有相互作用.普通熒光顯微鏡看到的是一個立體圖象,無法確定蛋白質共定位現象.在進行定位或共定位同時,也可以對細胞核進行染色.這樣,在細胞中就有三種顏色.細胞核的顯色幫助你確定共定位發生的位置.上面介紹的活細胞定位,其優點是表達的熒光蛋白熒光強,沒有背景,觀測方便.

⑩ 蛋白質的主要研究

在18世紀，安東尼奧·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者發現蛋白質是一類獨特的生物分子，他們發現用酸處理一些分子能夠使其凝結或絮凝。當時他們注意到的例子有來自蛋清、血液、血清白蛋白、纖維素和小麥麵筋里的蛋白質。荷蘭化學家格利特·馬爾德（Gerhars Johannes Mulder）對一般的蛋白質進行元素分析發現幾乎所有的蛋白質都有相同的實驗公式。用「蛋白質」這一名詞來描述這類分子是由Mulder的合作者永斯·貝采利烏斯於1838年提出。Mulder隨後鑒定出蛋白質的降解產物，並發現其中含有為氨基酸的亮氨酸，並且得到它（非常接近正確值）的分子量為131Da。
對於早期的生物化學家來說，研究蛋白質的困難在於難以純化大量的蛋白質以用於研究。因此，早期的研究工作集中於能夠容易地純化的蛋白質，如血液、蛋清、各種毒素中的蛋白質以及消化性和代謝酶（獲取自屠宰場）。1950年代後期，Armour Hot Dog Co.公司純化了一公斤純的牛胰腺中的核糖核酸酶A，並免費提供給全世界科學家使用。科學家可以從生物公司購買越來越多的各類純蛋白質。
著名化學家萊納斯·鮑林成功地預測了基於氫鍵的規則蛋白質二級結構，而這一構想最早是由威廉·阿斯特伯里於1933年提出。隨後，Walter Kauzman在總結自己對變性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基礎上，提出了蛋白質折疊是由疏水相互作用所介導的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正確地測定了胰島素的氨基酸序列，並驗證了蛋白質是由氨基酸所形成的線性（不具有分叉或其他形式）多聚體。原子解析度的蛋白質結構首先在1960年代通過X射線晶體學獲得解析；到了1980年代，NMR也被應用於蛋白質結構的解析，冷凍電子顯微學被廣泛用於對於超大分子復合體的結構進行解析。截至到2008年2月，蛋白質資料庫中已存有接近50,000個原子解析度的蛋白質及其相關復合物的三維結構的坐標。[4] 當癌細胞快速增生時，需要一種名為survivin的蛋白質的幫助。這種蛋白質由凋亡抑制基因Survivin編碼合成在癌細胞中含量很豐富，但在正常細胞中卻幾乎不存在。癌細胞與survivin蛋白的這種依賴性使得survivin自然成為製造新抗癌葯物的靶標，但是在怎樣對付survivin蛋白這個問題上卻仍有一些未解之謎。
Survivin蛋白屬於一類防止細胞自我破壞(即凋亡)的蛋白質。這類蛋白質主要通過抑制凋亡酶(caspases)的作用來阻礙其把細胞送上自殺的道路。以前一直沒有科學家觀察到survivin蛋白與凋亡酶之間的相互作用。也有其它跡象表明survivin蛋白扮演著另一個不同的角色——在細胞分裂後幫助把細胞拉開。
生物化學家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的結構「並沒有澄清它是怎樣防止細胞自殺的疑點」。這些蛋白質配對的事實確實讓人驚奇，幾乎很難找到不重要的二聚作用區域。兩個蛋白質的接觸面將是抗癌症葯物集中對付的良好靶標。 在1996年前提到蛋白質組學（Proteomics），恐怕知之者甚少，而在略知一二者中，部分人還抱有懷疑態度。但是，2001年的Science雜志已把蛋白質組學列為六大研究熱點之一，其「熱度」僅次於幹細胞研究，名列第二。蛋白質組學的受關注程度如今已令人刮目相看。
1．蛋白質組學研究的研究意義和背景
隨著人類基因組計劃的實施和推進，生命科學研究已進入了後基因組時代。在這個時代，生命科學的主要研究對象是功能基因組學，包括結構基因組研究和蛋白質組研究等。盡管已有多個物種的基因組被測序，但在這些基因組中通常有一半以上基因的功能是未知的。功能基因組中所採用的策略，如基因晶元、基因表達序列分析(Serial analysis of gene expression, SAGE)等，都是從細胞中mRNA的角度來考慮的，其前提是細胞中mRNA的水平反映了蛋白質表達的水平。但事實並不完全如此，從DNA mRNA 蛋白質，存在三個層次的調控，即轉錄水平調控(Transcriptional control )，翻譯水平調控(Translational control)，翻譯後水平調控(Post-translational control )。從mRNA角度考慮，實際上僅包括了轉錄水平調控，並不能全面代表蛋白質表達水平。實驗也證明，組織中mRNA豐度與蛋白質豐度的相關性並不好，尤其對於低豐度蛋白質來說，相關性更差。更重要的是，蛋白質復雜的翻譯後修飾、蛋白質的亞細胞定位或遷移、蛋白質－蛋白質相互作用等則幾乎無法從mRNA水平來判斷。毋庸置疑，蛋白質是生理功能的執行者，是生命現象的直接體現者，對蛋白質結構和功能的研究將直接闡明生命在生理或病理條件下的變化機制。蛋白質本身的存在形式和活動規律，如翻譯後修飾、蛋白質間相互作用以及蛋白質構象等問題，仍依賴於直接對蛋白質的研究來解決。雖然蛋白質的可變性和多樣性等特殊性質導致了蛋白質研究技術遠遠比核酸技術要復雜和困難得多，但正是這些特性參與和影響著整個生命過程。
2．蛋白質組學研究的策略和范圍
蛋白質組學一經出現，就有兩種研究策略。一種可稱為「竭澤法」，即採用高通量的蛋白質組研究技術分析生物體內盡可能多乃至接近所有的蛋白質，這種觀點從大規模、系統性的角度來看待蛋白質組學，也更符合蛋白質組學的本質。但是，由於蛋白質表達隨空間和時間不斷變化，要分析生物體內所有的蛋白質是一個難以實現的目標。另一種策略可稱為「功能法」，即研究不同時期細胞蛋白質組成的變化，如蛋白質在不同環境下的差異表達，以發現有差異的蛋白質種類為主要目標。這種觀點更傾向於把蛋白質組學作為研究生命現象的手段和方法。
早期蛋白質組學的研究范圍主要是指蛋白質的表達模式（Expression profile），隨著學科的發展，蛋白質組學的研究范圍也在不斷完善和擴充。蛋白質翻譯後修飾研究已成為蛋白質組研究中的重要部分和巨大挑戰。蛋白質-蛋白質相互作用的研究也已被納入蛋白質組學的研究范疇。而蛋白質高級結構的解析即傳統的結構生物學，雖也有人試圖將其納入蛋白質組學研究范圍，但仍獨樹一幟。
3．蛋白質組學研究技術
可以說，蛋白質組學的發展既是技術所推動的也是受技術限制的。蛋白質組學研究成功與否，很大程度上取決於其技術方法水平的高低。蛋白質研究技術遠比基因技術復雜和困難。不僅氨基酸殘基種類遠多於核苷酸殘基（20/ 4）， 而且蛋白質有著復雜的翻譯後修飾，如磷酸化和糖基化等，給分離和分析蛋白質帶來很多困難。此外，通過表達載體進行蛋白質的體外擴增和純化也並非易事，從而難以制備大量的蛋白質。蛋白質組學的興起對技術有了新的需求和挑戰。蛋白質組的研究實質上是在細胞水平上對蛋白質進行大規模的平行分離和分析，往往要同時處理成千上萬種蛋白質。因此，發展高通量、高靈敏度、高准確性的研究技術平台是相當一段時間內蛋白質組學研究中的主要任務。在國際蛋白質組研究技術平台的技術基礎和發展趨勢有以下幾個方面：
3.2 蛋白質組研究中的樣品分離和分析
利用蛋白質的等電點和分子量通過雙向凝膠電泳的方法將各種蛋白質區分開來是一種很有效的手段。它在蛋白質組分離技術中起到了關鍵作用。如何提高雙向凝膠電泳的分離容量、靈敏度和解析度以及對蛋白質差異表達的准確檢測是雙向凝膠電泳技術發展的關鍵問題。國外的主要趨勢有第一維電泳採用窄pH梯度膠分離以及開發與雙向凝膠泳相結合的高靈敏度蛋白質染色技術，如新型的熒光染色技術。
質譜技術是目前蛋白質組研究中發展最快，也最具活力和潛力的技術。它通過測定蛋白質的質量來判別蛋白質的種類。當前蛋白質組研究的核心技術就是雙向凝膠電泳－質譜技術，即通過雙向凝膠電泳將蛋白質分離，然後利用質譜對蛋白質逐一進行鑒定。對於蛋白質鑒定而言，高通量、高靈敏度和高精度是三個關鍵指標。一般的質譜技術難以將三者合一，而發展的質譜技術可以同時達到以上三個要求，從而實現對蛋白質准確和大規模的鑒定。
蛋白質的含氮量比較恆定，平均約為16%。 據報道，第二次世界大戰期間，日本動物性食品供應不足，每人每年只平均供應2千克肉，12.5千克奶和奶製品，2.5千克蛋。當時12歲學生平均身高只有137.8厘米。戰後，日本經濟發展迅速，人民生活改善，動物性食品增多，每人每年食用肉達13千克，奶及奶製品25千克，蛋類15千克。1970年調查，12歲少年(少年食品)的身高已達147.1厘米，平均增高9.3厘米。從這個例子可以看出蛋白質(蛋白質食品)食物對少年兒童(兒童食品)增高所起的作用。
蛋白質是構成一切生命的主要化合物,是生命的物質基礎和第一要素,在營養素中占首要地位。少年兒童及嬰幼兒增高離不開蛋白質。人體的骨骼等組織是由蛋白質組成的。在體內新陳代謝的全部化學反應過程中,離不開酶的催化作用,而所有的酶均由蛋白質構成。對青少年增高起作用的各種激素,也都是蛋白質及其衍生物。此外,參與骨細胞分化、骨的形成、骨的再建和更新等過程的骨礦化結合素、骨鈣素、鹼性磷酸酶、人骨特異生長因子等物質,也均為蛋白質所構成。所以,蛋白質是人體生長發育中最重要的化合物 ,是增高的重要原料。
嬰幼兒(嬰幼兒食品)、少年兒童生長發育所必需的脂溶性維生素(維生素食品)、鐵(鐵食品)、鈣、磷等無機鹽及部分微量元素(微量元素食品)，在蛋白質食物中也同時可以獲得。所以，有些兒童少年只喜歡吃素食(素食食品)，怕吃雞、魚、肉、蛋等葷菜，或是在家長的催督下才勉強吃一點，這種做法是不可取的，必然會導致因蛋白質缺乏而影響身高。
正確的膳食原則是食物要多樣，粗細要搭配，堅持以糧、豆、菜為主,適當增加肉、魚、蛋、奶的量，以補充身體發育的充足營養，保證身高增加的原料，促進個子長高。