⑴ 研究葯物與蛋白質相互作用的方法有哪些
方法主要包括：a、凝膠阻滯實驗；
b、DNase
1
足跡實驗；c、甲基化干擾實驗；
d、體內足跡實驗；
f、拉下實驗。研究蛋白質/
核酸相互作用近期採用的新技術有：核酸適體技術、生物信息學方法、蛋白質晶元技術以及納米技術等。
⑵ 研究蛋白質相互作用的方法有哪些
Pull down; Co-IP; phage display; gel filtration; yeast two-hybrid; FRET; SPA ; crosslinking
⑶ 研究基因互作的常用方法是
質量性狀中存在6種可能的基因互作類型, 即互補,重疊,累加,顯性上位,隱性上位和抑制.在遺傳研
究中, 有時會遇到互作基因定位的問題, 但至今未見有關互作基因定位方法
基因互作
兩對非等位基因共同作用於同一性狀的現象叫做基因互作.如:加拿大大麻哈魚肉色的遺傳就是兩個顯性基因的互作:
紅色肉(RRMM) ×白色肉(rrmm)
F1: 紅色肉(RrMm)
F2: 9紅色肉 : 7白色肉
×
基因互作方式之一:互補作用
花鱂的體色遺傳——兩對基因的互補:
淡藍色(BBrr) ×淡白色(bbRR)
F1: 灰色(BbRr)
F2: 9/16B_R_+3/16B_rr+3/16bbR_+1/16bbrr
灰色 淡藍色 淡白色 白色
×
基因互作方式之二:累加作用
虎皮䰾軀幹部條紋遺傳——兩對基因的累加作用
不完全帶aaBB×不完全帶AAbb
F1: 全帶(AaBb)
F2: 9A_B_:6(A_bb+aaB_):1aabb
全帶 不完全帶 半帶
×
基因互作方式之三:顯性上位作用
例如:金魚體色的顯性上位遺傳:
淺黑色AABB × 白化aabb
AaBb淺黑
12淺黑A_B_+3A_bb : 3淡色aaB_:1aabb白化
×
基因互作方式之四:隱性上位作用
劍尾魚尾鰭的黑色素——隱性上位遺傳:
CCPP黑色彎帶 × ccpp無色
CcPp黑色彎帶
9黑色彎帶C_P_:3C_aa黑斑:4無色cc_ _
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基因互作方式之五:重疊作用
鯉魚體色青灰色與紅色基因的重疊作用——15:1
青灰色元江鯉 BBRR×紅色荷包紅鯉bbrr
青灰色BbRr
15青灰(9B_R_+3B_rr+3bbR_):1紅bbrr
×
只能找到這些了
希望能對你有幫助
⑷ 相互作用的研究方法有哪些
1 免疫共沉澱 免疫共沉澱(Co-Immunoprecipitation)是以抗體和抗原之間的專一性作用為 基礎的用於研究蛋白質相互作用的經典方法
⑸ DNA與蛋白質相互作用的研究方法有哪些
DNA與蛋白質相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白質相互作用的實驗方法主要包括：a、凝膠阻滯實驗； b、DNase 1 足跡實驗；c、甲基化干擾實驗； d、體內足跡實驗； f、拉下實驗。研究蛋白質/ 核酸相互作用近期採用的新技術有：核酸適體技術、生物信息學方法、蛋白質晶元技術以及納米技術等。
（1） 利用有色熒光蛋白標記技術進行蛋白定位研究
此法也可稱為活細胞定位.把兩種具有相互作用的蛋白分別克隆到帶有兩種不同顏色熒光
蛋白（綠色熒光蛋白或紅色熒光蛋白）的載體中,共轉染到功能細胞中（一般選用 COS7 細胞）表達帶有熒光的融合蛋白.這樣,相互作用的兩種蛋白就被標上不同的熒光,可以在細胞內用熒光顯微鏡直接觀測.在進行精確細胞定位或共定位時,必須用共聚焦熒光顯微鏡觀測.因為共聚焦熒光顯微鏡（相當於醫院給病人診斷的 CT）觀測的是細胞內一個切面上的顏色.如果在一個切面上在同一區域看到兩種顏色,就提示這兩種蛋白在該區域內有相互作用.普通熒光顯微鏡看到的是一個立體圖象,無法確定蛋白質共定位現象.在進行定位或共定位同時,也可以對細胞核進行染色.這樣,在細胞中就有三種顏色.細胞核的顯色幫助你確定共定位發生的位置.上面介紹的活細胞定位,其優點是表達的熒光蛋白熒光強,沒有背景,觀測方便.但缺點
是相互作用的蛋白由於標上熒光蛋白,實際上是兩個融合蛋白.融合蛋白的定位結果或共定位結果是否與天然蛋白分布一致,有待於進一步確定.而利用免疫熒游標記技術可以避免這一缺點.
（2） 利用雙色或多色染色的免疫熒光技術進行蛋白定位研究
免疫熒光的原理是,首先把細胞進行固定,然後用待檢測靶蛋白的抗體（一抗）與細胞內
靶蛋白進行免疫反應,再用熒光素（如 FITC 和 TRITC 等）標記的二抗與一抗進行反應.這樣就在細胞內形成免疫復合物（靶蛋白----一抗---二抗）,結果靶蛋白被標上顏色,然後可用共聚焦熒光顯微鏡觀測定位與共定位結果.
免疫熒光技術最大優點就是可用來檢測細胞內源性蛋白的定位及相互作用.當然也可以對
靶細胞進行轉染表達目的蛋白,然後標記目的蛋白進行觀測.免疫熒光技術的缺點是熒光相對較弱並且背景較高,結果受到干擾,所以這項技術不好掌握.為了結果的可靠性,要求嚴格設計陽性對照與陰性對照.
（3） 細胞內蛋白動態定位
有時細胞在正常狀態下,有相互作用的蛋白在胞內可能暫時分開,沒有共定位現象發生.
但是在某一個特定情況下,如細胞受到外界刺激時,細胞本身會產生應急反應,這時暫時分離的蛋白有可能發生相互作用,並產生共定位現象.所以在進行共定位研究時,可根據具體情況具體分析,必要時觀測細胞內蛋白動態定位結果.
⑹ 研究分子間相互作用的方法有哪些
接觸面磨平鉛塊壓緊兩鉛塊結合起易拉說明使兩鉛塊距離接近間引力發作用距離於間存相互作用引力．故答案：引．
歡迎追問.也可以先查閱下資料
⑺ 研究蛋白質之間相互作用的實驗方法有哪些
白質與蛋白質之間相互作用構成了細胞生化反應網路的一個主要組成部分，蛋白-蛋白互作網路與轉錄調控網路對調控細胞及其信號有重要意義。把原來spaces空間上的一篇蛋白質與蛋白質間相互作用研究方法轉來，算是實驗技巧分類目錄的首篇。
一、酵母雙雜交系統
酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後，誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子，啟動報道基因在酵母細胞內的表達，如果檢測到報道基因的表達產物，則說明兩者之間有相互作用，反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大規模蛋白質之間相互作用的研究。在實際工作中，人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。Angermayr等設計了一個SOS蛋白介導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能，豐富了酵母雙雜交系統的功能。此外，酵母雙雜交系統的作用也已擴展至對蛋白質的鑒定。
二、噬茵體展示技術
在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連接一單克隆抗體的DNA序列，當噬菌體生長時，表面就表達出相應的單抗，再將噬菌體過柱，柱上若含目的蛋白，就會與相應抗體特異性結合，這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用，不僅有高通量及簡便的特點，還具有直接得到基因、高選擇性的篩選復雜混合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前，用優化的噬菌體展示技術，已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cDNA文庫，並分離出了人上皮生長因子信號傳導途徑中的信號分子。
三、等離子共振技術
表面等離子共振技術(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種納米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」，當待測蛋白與誘餌蛋白結合後，薄膜的共振性質會發生改變，通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。SPR技術的優點是不需標記物或染料，反應過程可實時監控。測定快速且安全，還可用於檢測蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。
四、熒光能量轉移技術
熒光共振能量轉移（FRET ）廣泛用於研究分子間的距離及其相互作用; 與熒光顯微鏡結合，可定量獲取有關生物活體內蛋白質、脂類、DNA 和RNA 的時空信息。隨著綠色熒光蛋白（GFP）的發展，FRET 熒光顯微鏡有可能實時測量活體細胞內分子的動態性質。提出了一種定量測量FRET效率以及供體與受體間距離的簡單方法，僅需使用一組濾光片和測量一個比值，利用供體和受體的發射譜消除光譜間的串擾。該方法簡單快速，可實時定量測量FRET 的效率和供體與受體間的距離，尤其適用於基於GFP 的供體受體對。
五、抗體與蛋白質陣列技術
蛋白晶元技術的出現給蛋白質組學研究帶來新的思路。蛋白質組學研究中一個主要的內容就是研究在不同生理狀態下蛋白水平的量變，微型化，集成化，高通量化的抗體晶元就是一個非常好的研究工具，他也是晶元中發展最快的晶元，而且在技術上已經日益成熟。這些抗體晶元有的已經在向臨床應用上發展，比如腫瘤標志物抗體晶元等，還有很多已經應用再眼就的各個領域里。
六、免疫共沉澱技術
免疫共沉澱主要是用來研究蛋白質與蛋白質相互作用[/url]的一種技術，其基本原理是，在細胞裂解液中加入抗興趣蛋白的抗體，孵育後再加入與抗體特異結合的結合於Pansobin珠上的金黃色葡萄球菌蛋白A(SPA)，若細胞中有正與興趣蛋白結合的目的蛋白，就可以形成這樣一種復合物：「目的蛋白—興趣蛋白—抗興趣蛋白抗體—SPA\|Pansobin」，因為SPA\|Pansobin比較大，這樣復合物在離心時就被分離出來。經變性聚丙烯醯胺凝膠電泳，復合物四組分又被分開。然後經Western blotting法，用抗體檢測目的蛋白是什麼，是否為預測蛋白。這種方法得到的目的蛋白是在細胞內天然與興趣蛋白結合的，符合體內實際情況，得到的蛋白可信度高。但這種方法有兩個缺陷：一是兩種蛋白質的結合可能不是直接結合，而可能有第三者在中間起橋梁作用；二是必須在實驗前預測目的蛋白是什麼，以選擇最後檢測的抗體，所以，若預測不正確，實驗就得不到結果，方法本身具有冒險性。
七、pull-down技術
蛋白質相互作用的類型有牢固型相互作用和暫時型相互作用兩種。牢固型相互作用以多亞基蛋白復合體常見，最好通過免疫共沉澱（Co-IP） 、Pull-down技術或Far-western法研究。Pull-down技術用固相化的、已標記的餌蛋白或標簽蛋白（生物素-、PolyHis-或GST-），從細胞裂解液中釣出與之相互作用的蛋白。通過Pull-down技術可以確定已知的蛋白與釣出蛋白或已純化的相關蛋白間的相互作用關系，從體外傳路或翻譯體系中檢測出蛋白相互作用關系。
⑻ 簡述研究小分子與蛋白相互作用的方法有哪些
在生物化學中，涉及到蛋白質與配體（包括蛋白質結合小分子，酶催化底物和抑制劑結合等等）的相互作用時，有不少衡量相互作用的生化指標，其中包括 Ki值（抑制常數），Kd值（解離常數），Km值（米氏常數）
1） Kd值：dissociation constant
針對的是蛋白質與小分子（如LAC等），指的是解離常數，單位是M.該常數反映了與蛋白質結合的小分子的解離速率，也直接決定蛋白質與小分子的親和力（affinity）。是定量描述蛋白質與小分子結合的主要生化指標。
2） Ki 值：inhibitor constant 針對的是蛋白質與抑制劑，指的是抑制劑常數, 單位是M.
與Kd值的計算一樣，反映出抑制劑與蛋白質的結合緊密程度。
3） Km值：是針對酶與底物的催化反應，Km指的是米氏常數（為了紀念Michaelis和Meten），是由一些速率常數組成的復合常數，等於酶的反應速率達到反應速率的一半時的底物濃度,單位是M.
這幾個常數，Kd與Ki，按照我的理解來說差別不大，只是Ki代表的是抑制劑與蛋白質的Kd，本質上無差異。Km值的推導Km值的推導比Kd,Ki要復雜，主要在於酶的催化過程，不僅包括前面的結合，還有後續的催化得到新的底物，這與前面的單一可逆過程是有區別的。
⑼ 蛋白質之間相互作用的研究方法有哪些
研究DNA-蛋白質相互作用的實驗方法主要包括：a、凝膠阻滯實驗； b、DNase 1 足跡實驗；c、甲基化干擾實驗； d、體內足跡實驗； f、拉下實驗。研究蛋白質/ 核酸相互作用近期採用的新技術有：核酸適體技術、生物信息學方法、蛋白質晶元技術以及納米技術等。
蛋白（綠色熒光蛋白或紅色熒光蛋白）的載體中,共轉染到功能細胞中（一般選用 COS7 細胞）表達帶有熒光的融合蛋白.這樣,相互作用的兩種蛋白就被標上不同的熒光,可以在細胞內用熒光顯微鏡直接觀測.在進行精確細胞定位或共定位時,必須用共聚焦熒光顯微鏡觀測.因為共聚焦熒光顯微鏡（相當於醫院給病人診斷的 CT）觀測的是細胞內一個切面上的顏色.如果在一個切面上在同一區域看到兩種顏色,就提示這兩種蛋白在該區域內有相互作用.普通熒光顯微鏡看到的是一個立體圖象,無法確定蛋白質共定位現象.在進行定位或共定位同時,也可以對細胞核進行染色.這樣,在細胞中就有三種顏色.細胞核的顯色幫助你確定共定位發生的位置.上面介紹的活細胞定位,其優點是表達的熒光蛋白熒光強,沒有背景,觀測方便.
⑽ 研究菌之間的相互作用用什麼方法
研究DNA-蛋白質相互作用實驗主要包括：a、凝膠阻滯實驗； b、DNase 1 足跡實驗；c、甲基化干擾實驗； d、體內足跡實驗； f、拉實驗研究蛋白質/ 核酸相互作用近期採用新技術：核酸適體技術、物信息、蛋白質晶元技術及納米技術等
望採納