CAD酶活性計算方法

Ⅰ 怎麼計算酶活力

IU的單位是微摩爾／分鍾。0.3摩爾等於300,000微摩爾，這樣算0.1ml的酶活力是轉化摩爾數／時間＝30,000IU。所以1ml的酶活力就是10倍300,000IU。

酶活力（enzyme activity)也稱酶活性，是指酶催化一定化學反應的能力。酶活力的大小可以用在一定條件下，它所催化的某一化學反應的轉化速率來表示，即酶催化的轉化速率越快，酶的活力就越高。

簡介

一般採用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恆定。反應速度的單位是濃度／單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。

因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測准，所以多用產物來測定。

以上內容參考：網路-酶活力

Ⅱ 固定化酶的酶活計算過程是什麼

沒活計算過程是根據每所處於的指定單位以及相關的化學變化進行相應的推理驗證來計算的。

Ⅲ 木質素合成酶cad酶活性怎樣由吸光度值計算酶活性

木質素合成酶有很多種的啊 光合成途徑,目前公認的有三種合成途徑,常見的酶有PAL C4H CAD CCR COMT F5H. 你說的太寬泛了.
木質素沒有酶活測定 一般都是測定木質素的含量 成分
要不就是測定與木質素性狀相關的,比如說木質素與耐鹽 耐漬.相關聯,通過測定SOD POD 根系活力等 間接層面去說明木質素

Ⅳ 酶活力的測定方法及原理

酶活力的測定方法：有兩種主要方法即終止反應法和連續反應法。
終止反應法：是在恆溫反應系統中，每隔一定時間，取出一定體積的反應液，用強酸強鹼或SDS以及加熱等使反應立即停止，然後用化學法放射性化學法或酶偶聯法分析產物的形成量或底物的消耗量。這是最經典的酶活力測定方法，幾乎所有的酶都可以根據這一原理設計出具體的測定方法。
連續反應法：無須終止反應，而是在酶反應過程中用光化學儀器或電化學儀器等來監測反應的進行情況，對記錄結果進行分析，然後計算出酶活力。
酶活性測定的原理：
1. 超氧物歧化酶（Superoxide dismutase，SOD）
活性的測定 SOD採用氮藍四唑（nitro-blue tetrazolium，NBT）法（Beauchamp和Fridovich，1971）。反應步驟為：取200μl粗提液，加入3.7 ml NBT反應液50mmol/LpH7.8的磷酸緩沖液（PBS）配製的含77.12μmol/L氮藍四唑, 100μmol/LEDTA－Na2和13.37mmol/L甲硫氨酸溶液〕，在30℃下保溫2分鍾後加入100μl核黃素溶液（pH7.8的50mmol/L磷酸緩沖液中含80.2μmol/L 核黃素和100μmol/LEDTA－Na2），在4000Lx日光下反應20min。然後迅速測定A560。以不照光的管做空白。用酶標儀進行測定時按比例調整為總反應體積為400μL。酶活性按以下公式計算：以抑制NBT光化還原的50％為一個SOD活性單位，結果以U/mg蛋白表示。以加緩沖液代替酶液的作為對照。
SOD總活性＝(Ack－AE)×V/(Ack×0.5×W×Vt) 式中， Ack為照光對照管的吸光度；AE為樣品管的吸光度；V為樣品液總體積（ml）；Vt為測定時樣品用量（ml）；W為樣品鮮重（g）或蛋白質含量（mg）。
2. 過氧化氫酶（Catalase，CAT）
活性測定 CAT 活性參照Aebi (1984)[7]的方法進行測定。用酶標儀進行測定時按比例調整為總反應體積為400μL 。400 μL反應液含50 mmol/L的PBS (pH 7.0)，30 mmol/L的H2O2和50 µL粗酶液。反應從加入過氧化氫開始計時，連續測定在240 nm吸光度的降低值。酶活性定義為：一個過氧化氫酶單位相當於在規定條件下於溫度25℃，pH7.0條件下1分鍾分解1μmol過氧化氫所需酶量，結果以U/mg蛋白或U/g鮮重表示。
3. 多酚氧化酶（Polyphenoloxidase，PPO）
活性的測定 PPO活性測定採用鄰苯二酚法（Aquino-Bolaños和Mercado-Silva，2004）。用酶標儀進行測定時按比例調整為總反應體積為400μL。350µL反應液（用50mmol/L，pH6.4的PBS配製，內含100µmol/L鄰苯二酚）中加入50 µL的粗酶液，平衡1分鍾後連續測定398nm吸光度的變化。以1分鍾內398nm吸光度上升0.01為一個酶活性單位，結果以U/mg蛋白或U/g鮮重表示。
4. 過氧化物酶（Peroxidase，POD）
活性測定POD活性測定採用愈創木酚法（Lurie等，1997)。用酶標儀進行測定時按比例調整為總反應體積為400μL。反應體系為30μL粗酶液，290 µL 0.3%愈創木酚（用50 mmol/L的PBS配製，pH 6.4）和 80µL0.3%H2O2（用50 mmol/L的PBS配製，pH 6.4）。反應在加入H2O2 後開始准確記時。連續吸光度在470 nm的上升值。酶活性以每分鍾上升0.01為一個單位，結果以U/mg蛋白或U/g鮮重表示。

Ⅳ 酶活性測定方法

酶活性測定可以使用定時法、連續監測法和平衡法。

一、定時法：

通過測定酶反應開始後某一時間段內（t1到t2）產物或底物濃度的總變化量來求取酶反應初速度的方法。其中t1往往取反應開始的時間。

酶與底物在一定溫度下作用一段固定的時間，通過加入強酸、強鹼、蛋白醫學教育網整理沉澱劑等，使反應完全停止（也叫中止反應法）。加入試劑進入化學反應呈色測出底物和產物的變化。該法最基本的一點是停止反應後才測定底物或物的變化。

優點：簡單易行，對試劑要求不高。

缺點：難保證測定結果的真實性。

三、平衡法：

通過測定酶反應開始至反應達到平衡時產物或底物濃度總變化量來求出酶活力的方法，又叫終點法。

Ⅵ 菜鳥呼叫大蝦幫助：酶活力和酶比活力的計算

1.酶活是每分鍾轉化1微摩底物或生成產物所需的酶量，所以50/(4/5)=62.5ug/μmol.min,比活力是每毫克(有的書上說微克,單位換算罷了)的酶活數,62.5/(50*10^3)
2.比活力: 酶活:1/0.5=2,比活：2/ (1*10^3)=0.002,轉換數是每秒鍾每微摩爾酶分子轉換底物的微摩爾數：0.5/60*92000=766不知對否?

Ⅶ 酶的比活力怎樣計算

1、在特定條件下，單位重量（mg）蛋白質或RNA所具有的酶活力單位數。

2、比活力(性)(Specific Activity)是酶純度的量度,即指:單位重量的蛋白質中所具有酶的活力單位數,一般用IU/mg蛋白質來表示.一 般來說,酶的比活力越高,酶越純.。

3、比活力為每毫克蛋白質所具有的酶活力單位數，一般用酶活力單位/mg蛋白質表示。酶的比活力在酶學研究中用來衡量酶的純度，對於同一種酶來說，比活力越大，酶的純度越高。利用比活力的大小可以用來比較酶制劑中單位質量蛋白質的催化能力，是表示酶的純度高低的一個重要指標。

轉化數：

每分子酶或每個酶活性中心在單位時間內能催化的底物分子數(TN)。相當於酶反應的速度常數kp。也稱為催化常數（Kcat）。1/kp稱為催化周期。碳酸酐酶是已知轉換數最高的酶之一，高達36×106每分，催化周期為1.7微秒。

一般採用測定酶促反應初速度的方法來測定活力，因為此時干擾因素較少，速度保持恆定。反應速度的單位是濃度/單位時間，可用底物減少或產物增加的量來表示。因為產物濃度從無到有，變化較大，而底物往往過量，其變化不易測准，所以多用產物來測定。

以上內容參考：網路-酶活力

Ⅷ od值酶活力計算公式

酶活力=（1000×稀釋倍數×葡萄糖含量）÷（酶液體積×時間）。od值酶活力計算公式是酶活力=（1000×稀釋倍數×葡萄糖含量）÷（酶液體積×時間），酶活性指的是有機體的生命活動表現了內部化學反應歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調節的，一旦破壞了這種有序性，就會導致代謝紊亂。

Ⅸ 酶活力計算公式

酶活力計算公式：1Kat=6×10的7次方IU，1IU=約16.67nKat。
酶活力也稱酶活性，是指酶催化一定化學反應的能力。酶活力的大小可以用在一定條件下，它所催化的某一化學反應的轉化速率來表示，即酶催化的轉化速率越快，酶的活力就越高。反之，速率越慢，酶的活力就越低。所以，測定酶的活力就是測定酶促轉化速率。酶轉化速率可以用單位時間內單位體積中底物的減少量或產物的增加量來表示。酶活力的測定既可以通過定量測定酶反應的產物或底物數量隨反應時間的變化，也可以通過定量測定酶反應底物中某一性質的變化，如黏度變化來測定。通常是在酶的最適pH值和離子強度以及指定的溫度下測定酶活力。

Ⅹ cat酶活性計算的公式

以1min內A240減少0.1的酶量為1個酶活單位（μ）。
△A240 * Vt

CAT活性（U/（g*min））=---------------------------

0.1 * Vs * t * W
式中 (As1+As2)
△A240=As0 --- ---------------------
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As0 ：加入失活酶液的對照管吸光值；
As1，As2 ： 樣品管吸光值；
Vt ：粗酶提取液總體積（ml）；
Vs ：測定用粗酶提取液體積（ml）；
W ： 樣品鮮重（g）；
0.1 ： A240每下降0.1為1個酶活單位（μ）；
t ： 過氧化氫到最後一次讀數時間（min）