蛋白等電點的計算方法

1. 蛋白質計算等電點公式PI＝（PK1』+PK2』）/2 中的 PK1』PK2』 是什麼意思怎樣計算

咨詢記錄 · 回答於2021-12-12

2. 測量蛋白質等電點的方法有哪些謝謝

交錯分配法。

對一種特定的蛋白質，在不同鹽系統中，pH和其分配系數之間的關系應不同，而在等電點時，得到的均為不帶電時分子的分配系數。

對不同的鹽系統，其等電點時的分配系數應相等，兩條pH和分配系數關系的曲線必交於一點，該點所對應的pH值即為該特定蛋白質的等電點。根據這一原則測定蛋白質等電點的方法，稱為交錯分配法。

特性

蛋白質在溶液中有兩性電離現象。假設某一溶液中含有一種蛋白質。當pI=pH時該蛋白質極性基團解離的正負離子數相等，凈電荷為0，此時的該溶液的是pH值是該蛋白質的pI值。某一蛋白質的pI大小是特定的，與該蛋白質結構有關，而與環境pH無關。

在某一pH溶液中當pH>pI時該蛋白質帶負電荷，反之pH<pI時該蛋白質帶正電荷，pH=pI時該蛋白質不帶電荷。人體內pH=7.4；而體內大部分蛋白質的 pI<6； 所以人體內大部分蛋白質帶負電荷。

以上內容參考：網路-蛋白質等電點

3. 怎麼計算蛋白質的等電點和所在溶液的ph值

怎麼計算蛋白質的等電點和所在溶液的ph值
蛋白質在溶液中有兩性電離現象.假設某一溶液中含有一種蛋白質.當PI=PH時該蛋白質極性基團解離的正負離子數相等,凈電荷為0,此時的該溶液的是PH值是該蛋白質的PI值.蛋白質所帶凈電荷越多,它的溶解度就越大.改變pH值可改變蛋白質的帶電性質,因而就改變了蛋白質的溶解度.遠離等電點處溶解度大,在等電點處溶解度小.

4. 蛋白質的等電點是多少

不同的蛋白質等電點式不同的
常見蛋白質等電點參考值
蛋白質 等電點
鮭精蛋白[salmine] 12.1
鯡精蛋白[clupeine] 12.1
鱘精蛋白[sturline] 11.71
胸腺組蛋白[thymohistone] 10.8
珠蛋白（人）[globin(human)] 7.5
卵白蛋白[ovalbuin] 4.71；4.59
伴清蛋白[conal bumin] 6.8，7.1
血清白蛋白[serum albumin] 4.7－4.9
肌清蛋白[myoal bumin] 3.5
肌漿蛋白[myogen A] 6.3
β-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 5.1－5.3
卵黃蛋白[livetin] 4.8－5.0
γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)] 5.8，6.6，7.3，8.2
γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)] 5.2－5.5
肌球蛋白A[myosin A] 5.1
原肌球蛋白[myosin A] 5.9
鐵傳遞蛋白[siderophilin] 3.4－3.5
胎球蛋白[fetuin] 5.5－5.8
血纖蛋白原[fibrinogen] 4.8
α-眼晶體蛋白[α-crystallin] 6.0
β-眼晶體蛋白[β-crystallin] 5.1
花生球蛋白[arachin] 3.9
伴花生球蛋白[conarrachin] 3.7－5.0
角蛋白類[keratins] 4.6－4.7
還原角蛋白[keratein] 6.5－6.8
膠原蛋白[collagen] 4.8－5.2
魚膠[ichthyocol] 4.7－5.0
白明膠[gelatin] 4.0－4.1
α-酷蛋白[α-casein] 4.5
β-酷蛋白[β-casein] 5.8－6.0
γ-酷蛋白[γ-casein] 3.83－4.41
α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid] 1.8－2.7
α1-粘蛋白[α1-mucoprotein] 5.5
卵黃類粘蛋白[vitellomucoid] 3.2－3.3
尿促性腺激素[urinary gonadotropin] 11.0－11.2
溶菌酶[lyso zyme] 6.99
肌紅蛋白[myoglobin] 7.07
血紅蛋白（人）[hemoglobin(human)] 7.23
血紅蛋白（雞）[hemoglobin(hen)] 6.92
血紅蛋白（馬）[hemoglobin(horse)] 4.6－6.4
血藍蛋白[hemerythrin] 5.6
蚯蚓血紅蛋白[chlorocruorin] 4.3－4.5
血綠蛋白[chlorocruorin] 4.6－6.2
無脊椎血紅蛋白[erythrocruorins] 9.8－10.1
細胞色素C[cytochrome C] 4.47－4.57
視紫質[rhodopsin] 5.2
促凝血酶原激酶[thromboplastin] 5.5
α1-脂蛋白[α1-lipoprotein] 5.4
β1-脂蛋白[β1-lipoprotein] 5.9
β-卵黃脂磷蛋白[β-lipovitellin] 3.75
蕪菁黃花病毒[turnip yellow vvirus] 5.3
牛痘病毒[vaccinia virus] 6.85
生長激素[somatotropin] 5.73
催乳激素[prolactin] 5.35
胰島素[insulin] 1.0
胃蛋白酶[pepsin] 8.1
糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin] 4.9
牛血清白蛋白[bovine serum albumin] 7.8
核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)]4.58
甲狀腺球蛋白[thyroglobulin] 4
參考資料：http://www.bioon.com/experiment/ShowArticle.asp?ArticleID=242667

5. 蛋白質的等電點是指

蛋白質的等電點（isoelectric point，pI），蛋白質溶液處於某一pH溶液時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。

(5)蛋白等電點的計算方法擴展閱讀：

等電點是兩性電解質 所帶電荷因溶液的pH值不同而改變，當兩 性電解質正負電荷數值相等時，溶液的pH 值即稱為該物質的等電點。蛋白質是兩性電 解質，其等電點和它所含的酸性氨基酸和鹼 性氨基酸的數量比例有關。各種蛋白質因氨基酸殘基組成不同，等電點也不一樣。當溶 液在某一特定pH值的條件下，蛋白質所帶 正電荷與負電荷恰好相等（總凈電荷為零） 時，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極 移動。

因此利用電泳的方法可以確定蛋白質 的等電點，也可以將不同帶電性質和不同大 小、形狀的蛋白質分子進行分離純化。蛋白質在等電點時，因為沒有相同電荷而互相排 斥的影響，所以最不穩定，溶解度最小，極 易借靜電引力迅速結合成較大的聚集體，因 而沉澱析出。同時蛋白質的黏度、滲透壓、 膨脹性以及導電能力均為最小。

6. 等電點如何計算

等電點是一個分子表面不帶電荷時的pH值。是針對帶電荷的物質而言，不只限於兩性電解質如氨基酸和蛋白質。當然，蛋白質是兩性電解質，其等電點和它所含的酸性氨基酸和鹼性氨基酸的數量比例有關。各種蛋白質因氨基酸殘基組成不同，等電點也不一樣。

當溶液在某一特定pH值的條件下，蛋白質所帶正電荷與負電荷恰好相等（總凈電荷為零） 時，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極 移動。因此利用電泳的方法可以確定蛋白質的等電點，也可以將不同帶電性質和不同大小、形狀的蛋白質分子進行分離純化。

蛋白質在等電點時，因為沒有相同電荷而互相排斥的影響，所以最不穩定，溶解度最小，極易借靜電引力迅速結合成較大的聚集體，因而沉澱析出。同時蛋白質的黏度、滲透壓、膨脹性以及導電能力均為最小。

(6)蛋白等電點的計算方法擴展閱讀

兩性離子所帶電荷因溶液的pH值不同而改變，當兩性離子正負電荷數值相等時，溶液的pH值即其等電點。

當外界溶液的pH大於兩性離子的pI值，兩性離子釋放質子帶負電。

當外界溶液的pH小於兩性離子的pI值，兩性離子質子化帶正電。

當達到等電點時氨基酸在溶液中的溶解度最小。

7. 什麼是蛋白質的等電點

蛋白質的等電點（isoelectric point，pI），蛋白質溶液處於某一pH溶液時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。

簡介

等電點是兩性電解質所帶電荷因溶液的pH值不同而改變，當兩性電解質正負電荷數值相等時，溶液的pH值即稱為該物質的等電點。蛋白質是兩性電解質，其等電點和它所含的酸性氨基酸和鹼性氨基酸的數量比例有關。各種蛋白質因氨基酸殘基組成不同，等電點也不一樣。

當溶液在某一特定pH值的條件下，蛋白質所帶正電荷與負電荷恰好相等（總凈電荷為零）時，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極移動。

8. 蛋白質等電點的計算方法

找出所有可解離基團，並註明它們各自的pKa→假定它們在極低的pH下都處於非解離狀態→逐步提高溶液的pH→可解離基團按照pKa從低到高的順序依次釋放出質子，即pKa越低的就越先釋放出質子→寫出所以可能的解離形式→找出凈電荷為0的形式→將凈電荷為0形式兩側的pKa相加除於2 。

9. 蛋白質等電點的測定方法

●方法：平板等電聚焦
●原理：蛋白質分子在含有載體兩性電介質形成的連續而穩定的線性pH梯度中進行電泳。但不自是按照等電點不同被分離。
●儀器：Bio-Rad Model 111Mini IEF Cell
●樣品要求：
●液體：濃度>3mg/ml；體積>200ul；固體：質量>200ug
●樣品純度>90%；含鹽量<3 0mM；分子量：一般要求大於1000Da
●常見影響測試情況:
1、蛋白質純度不足
2、含鹽量過高
3、蛋白質分子量太小，導致無法固定染色

10. 測定蛋白質等電點的方法的原理是什麼

蛋白質是兩性電解質，蛋白質在鹼性溶液中成陰離子，在酸性溶液中成陽離子；蛋白質分子所帶凈電荷為零時的ph值稱為蛋白質的等電點（pi）。在等電點時，蛋白質分子在電場中不向任何一極移動，而且分子與分子間因碰撞而引起聚沉的傾向增加，所以這時可以使蛋白質溶液的粘度、滲透壓均減到最低，且溶液變混濁。若再加入一定量的溶劑如乙醇、丙酮，它們與蛋白質分子爭奪水分子，竭力減低蛋白質水化層的厚度而使混濁更加明顯。
各種蛋白質的等電點都不相同，但偏酸性的較多，如牛乳中的酪蛋白的等電點是4.7~4.8，血紅蛋白等電點為6.7~6.8，胰島素是5.3~5.4，魚精蛋白是一個典型的鹼性蛋白，其等電點在ph12.0~12.4。近年來蛋白質的等電點可以採用等電聚焦技術加以准確測定，但需一定的實驗條件。本實驗採用蛋白質在不同ph溶液中形成的混濁度來確定，即混濁度最大時的ph值即為該種蛋白質的等電點值，這個方法雖然不很准確，但在一般實驗條件下都能進行，操作也簡便。